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- PDB-6j62: Crystal structure of mISG15/NS1B complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j62
タイトルCrystal structure of mISG15/NS1B complex
要素
  • Non-structural protein 1
  • Ubiquitin-like protein ISG15
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Complex / Antiviral
機能・相同性
機能・相同性情報


Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / Termination of translesion DNA synthesis / ISG15 antiviral mechanism / ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / PKR-mediated signaling / regulation of type II interferon production / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon ...Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / Termination of translesion DNA synthesis / ISG15 antiviral mechanism / ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / PKR-mediated signaling / regulation of type II interferon production / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interleukin-10 production / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / integrin-mediated signaling pathway / response to bacterium / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / response to virus / integrin binding / positive regulation of type II interferon production / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / defense response to virus / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / RNA binding / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Influenza B non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / : / S15/NS1, RNA-binding / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Helix Hairpins / S15/NS1, RNA-binding ...Influenza B non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / : / S15/NS1, RNA-binding / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Helix Hairpins / S15/NS1, RNA-binding / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-structural protein 1 / Ubiquitin-like protein ISG15
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.486 Å
データ登録者Jiang, Y.N. / Wang, X.Q.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31470751 中国
National Natural Science Foundation of ChinaU1405228 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of mISG15/NS1B complex
著者: Jiang, Y.N. / Wang, X.Q.
履歴
登録2019年1月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein ISG15
C: Non-structural protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1562
ポリマ－29,1562
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area14930 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)108.113, 37.766, 72.531
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein ISG15 / Interferon-induced 15 kDa protein


分子量: 17273.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Isg15 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q64339
#2: タンパク質 Non-structural protein 1 / NS1 / NS1A


分子量: 11881.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza B virus (strain B/Lee/1940) (B型インフルエンザウイルス)
株: B/Lee/1940 / 遺伝子: NS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03502

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M magnesium chloride, 0.1M Na-HEPES, pH 7.0, 13 %(w/v) PEG 4000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→35.58 Å / Num. obs: 10221 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 8.3 % / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.48→2.57 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.486→35.58 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2779 485 4.75 %
Rwork0.2044 --
obs0.2077 10201 98.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.486→35.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1925 0 0 0 1925
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081957
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9722631
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5051204
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005338
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4857-2.84530.3841630.29173117X-RAY DIFFRACTION96
2.8453-3.58440.37651570.27133269X-RAY DIFFRACTION100
3.5844-38.98410.23711650.1733330X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2152-2.39770.1946.9194-3.22894.6782-0.4384-0.71010.15160.17540.226-0.1722-0.1469-0.14950.16830.58120.1180.06680.7605-0.10430.5141110.1834-8.195922.4572
29.0034-3.4228-2.61715.97610.65619.7026-0.3044-0.1905-1.0830.11280.28760.89760.3855-0.8611-0.00410.54390.09570.04260.88510.11940.85782.419-1.379425.9509
32.8321-0.11610.87574.2994-0.17753.126-0.12810.2045-0.193-0.25010.29260.30380.0555-0.1966-2.12440.578-0.0343-0.00080.57520.00690.5895100.27777.2188-1.5788
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 2:78
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 79:151
3X-RAY DIFFRACTION3chain C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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