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万見
- PDB-6j1y: Semi-open conformation E3 ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j1y
タイトルSemi-open conformation E3 ligase
要素NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
キーワードLIGASE / E3 ligase / Semi-open conformation / Auto-inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


HECT-type E3 ubiquitin transferase / anchoring junction / ubiquitin ligase complex / Downregulation of ERBB4 signaling / central nervous system development / Stimuli-sensing channels / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation ...HECT-type E3 ubiquitin transferase / anchoring junction / ubiquitin ligase complex / Downregulation of ERBB4 signaling / central nervous system development / Stimuli-sensing channels / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / monoatomic ion transmembrane transport / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / negative regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Liu, Z.H.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31670730 中国
National Natural Science Foundation of China31871394 中国
National Natural Science Foundation of China31422015 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: A multi-lock inhibitory mechanism for fine-tuning enzyme activities of the HECT family E3 ligases.
著者: Wang, Z. / Liu, Z. / Chen, X. / Li, J. / Yao, W. / Huang, S. / Gu, A. / Lei, Q.Y. / Mao, Y. / Wen, W.
履歴
登録2018年12月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
B: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,4083
ポリマ－122,3162
非ポリマー921
水18010
1
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1581
ポリマ－61,1581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19350 Å2
手法PISA
2
B: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2502
ポリマ－61,1581
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area270 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area22680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.019, 59.370, 85.075
Angle α, β, γ (deg.)99.39, 92.29, 108.75
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1 / Atrophin-1-interacting protein 5 / AIP5 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP1 / TGIF- ...Atrophin-1-interacting protein 5 / AIP5 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP1 / TGIF-interacting ubiquitin ligase 1 / Tiul1 / WW domain-containing protein 1


分子量: 61158.039 Da / 分子数: 2 / 断片: WWP1 semi-open conformation / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP1
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q9H0M0, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.12 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium malonate pH 5.0, 12% w/v Polyethyleneglycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 33955 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 32.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 3493 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XMC

5xmc


解像度: 2.55→42.572 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 27.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2543 1649 4.86 %
Rwork0.2081 --
obs0.2104 33949 95.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→42.572 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6327 0 6 10 6343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086502
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9358841
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7323739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053970
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061130
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.62510.31481450.26852789X-RAY DIFFRACTION98
2.6251-2.70980.34721550.25812756X-RAY DIFFRACTION98
2.7098-2.80660.29651590.23592752X-RAY DIFFRACTION98
2.8066-2.91890.27781470.23422752X-RAY DIFFRACTION98
2.9189-3.05180.31751320.23582790X-RAY DIFFRACTION98
3.0518-3.21260.31661160.22852807X-RAY DIFFRACTION99
3.2126-3.41380.29261390.22022793X-RAY DIFFRACTION99
3.4138-3.67720.27391210.22482056X-RAY DIFFRACTION73
3.6772-4.0470.23411290.20192528X-RAY DIFFRACTION90
4.047-4.6320.20751340.17852798X-RAY DIFFRACTION98
4.632-5.83350.22171500.18682768X-RAY DIFFRACTION99
5.8335-42.57830.22941220.19882711X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6133-0.36610.4913.3601-0.48913.89480.0988-0.0168-0.1172-0.3692-0.06330.57790.023-0.3243-0.10180.35170.0323-0.10040.2945-0.01110.541149.8439-3.3165-19.1957
22.82531.18771.20641.31381.7632.4640.0966-0.0292-0.04710.22770.04890.08210.11980.0881-0.16050.41370.0425-0.11720.24920.04280.510763.20420.8192-11.6617
36.95411.8829-1.18784.8218-0.36184.53570.0502-0.62671.0052-0.0797-0.0158-0.1608-0.40830.0664-0.03420.396-0.0184-0.10210.3615-0.13490.635882.06718.9062-8.5092
40.21690.53220.2741.3250.60720.4592-0.08560.1098-0.1741-0.160.0715-0.06510.10090.08850.03710.48690.0513-0.03660.31450.04250.583968.663310.8539-16.79
52.2353-0.9961-0.49946.3059-1.72474.54540.178-0.0141-0.0206-0.3073-0.2022-0.27410.22550.11190.0370.29560.0418-0.05290.1929-0.00120.462555.047628.4203-12.687
61.117-1.8654-2.06486.58155.94148.71170.56840.4242-0.4446-0.6103-0.206-0.3678-0.7005-1.5253-0.56790.3645-0.0106-0.00180.6521-0.13150.788780.530335.732514.4033
72.0621-0.70161.57475.7330.36913.6104-0.32920.15820.2780.31950.22980.42720.0861-0.5250.120.3269-0.07550.00290.5548-0.01780.468872.490928.554749.2738
83.75830.5734-0.77331.3509-0.16072.45210.1989-0.28570.12960.06470.0186-0.2731-0.04050.1208-0.17230.25660.0158-0.02930.4208-0.10140.39891.434727.904221.0118
94.26560.8355-0.94739.21061.27285.059-0.06340.2236-0.311-0.5712-0.01470.60720.2963-0.2060.05120.425-0.0138-0.1540.3521-0.04120.389176.1762-2.41029.0443
100.84231.8948-0.00445.52691.71642.2362-0.0276-0.2139-0.16110.02890.1747-0.3222-0.21060.2582-0.10540.2882-0.0042-0.09170.4918-0.03850.476485.3114.284121.8993
115.96932.33620.57513.7317-1.40376.75030.1069-0.6909-0.0190.03-0.1404-0.31510.0758-0.04920.04770.250.0387-0.0730.3418-0.05510.410460.684622.695216.9642
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 430 through 624 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 625 through 692 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 693 through 738 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 739 through 815 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 816 through 916 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 417 through 448 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 449 through 546 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 547 through 692 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 693 through 752 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 753 through 802 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 803 through 916 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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