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- PDB-4h9r: Complex structure 5 of DAXX(E225A)/H3.3(sub5,G90A)/H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h9r
タイトルComplex structure 5 of DAXX(E225A)/H3.3(sub5,G90A)/H4
要素
  • Death domain-associated protein 6
  • Histone H3.3
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/APOPTOSIS / histone chaperone / DNA BINDING PROTEIN-APOPTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore ...cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / muscle cell differentiation / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nuclear androgen receptor binding / androgen receptor signaling pathway / nucleus organization / cellular response to cadmium ion / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / chromosome, centromeric region / regulation of protein ubiquitination / spermatid development / cellular response to unfolded protein / protein kinase activator activity / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / transcription regulator inhibitor activity / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / JNK cascade / heat shock protein binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / embryo implantation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase I Promoter Opening / SUMOylation of transcription cofactors / Inhibition of DNA recombination at telomere / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / cellular response to copper ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / molecular condensate scaffold activity / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Meiotic recombination / male gonad development / multicellular organism growth / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / RMTs methylate histone arginines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / osteoblast differentiation / p53 binding / structural constituent of chromatin / Regulation of TP53 Degradation / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / positive regulation of cell growth / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP)
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2170 / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2170 / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histone H4 / Histone H3.3 / Death domain-associated protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.197 Å
データ登録者Elsasser, S.J. / Huang, H. / Lewis, P.W. / Chin, J.W. / Allis, D.C. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: DAXX chaperone envelops an H3.3/H4 dimer dictating H3.3-specific read out
著者: Elsasser, S.J. / Huang, H. / Lewis, P.W. / Chin, J.W. / Allis, D.C. / Patel, D.J.
履歴
登録2012年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: Death domain-associated protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7729
ポリマ－51,2023
非ポリマー5706
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14540 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area18790 Å2
手法PISA
2
A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: Death domain-associated protein 6
ヘテロ分子

A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: Death domain-associated protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,54418
ポリマ－102,4056
非ポリマー1,14012
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area30350 Å2
ΔGint-245 kcal/mol
Surface area36310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.701, 107.701, 90.711
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-572-

HOH

21C-573-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 15271.842 Da / 分子数: 1 / 変異: G90A, S96A, Y99F, G102A, A111T, M120F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84243
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Death domain-associated protein 6 / Daxx / hDaxx / ETS1-associated protein 1 / EAP1 / Fas death domain-associated protein


分子量: 24667.293 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 178-389 / 変異: E48A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAXX, BING2, DAP6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UER7
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 1.6 M Na/K-phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.197→50 Å / Num. all: 27814 / Num. obs: 27814 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 33.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.197→38.968 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.36 / σ(I): 3.7 / 位相誤差: 23.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2302 1394 5.03 %RANDOM
Rwork0.1838 ---
obs0.1863 27739 99.91 %-
all-27814 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.197→38.968 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3092 0 30 228 3350
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093159
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.114255
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6361225
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005550
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.197-2.27560.26081150.23312578X-RAY DIFFRACTION99
2.2756-2.36670.28421340.20982580X-RAY DIFFRACTION100
2.3667-2.47440.25581250.20392615X-RAY DIFFRACTION100
2.4744-2.60490.23691720.19942570X-RAY DIFFRACTION100
2.6049-2.7680.24911430.20032610X-RAY DIFFRACTION100
2.768-2.98170.28171270.20292614X-RAY DIFFRACTION100
2.9817-3.28160.26061540.19372615X-RAY DIFFRACTION100
3.2816-3.75610.21641350.16572647X-RAY DIFFRACTION100
3.7561-4.7310.18291380.14882691X-RAY DIFFRACTION100
4.731-38.9680.22821510.19162825X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.06464.19083.65543.02963.52499.09710.47750.0211-0.8852-0.42880.0898-2.7402-0.23120.7569-0.62970.62960.04530.0540.5483-0.01590.9808-21.0696-26.0509-26.2661
27.466-0.3323-4.75594.1945-0.23434.9786-0.37330.1351-0.5029-0.222-0.2464-0.68870.47490.30270.6270.34540.01280.02620.20620.04050.391-32.0828-22.2372-15.986
38.9073-1.28052.47053.6798-2.06671.5328-0.0177-0.9125-0.390.5690.13350.32340.0018-0.245-0.1030.41510.01990.12580.23630.07290.2378-48.7735-23.1284-2.68
45.0438-4.3015-5.86053.95174.14679.2637-0.71570.3113-0.98020.33220.50290.74810.5027-1.33330.19280.506-0.02020.06640.45220.0990.663-58.5572-23.2034-10.0379
58.23196.55513.5585.04913.29414.1207-0.1167-0.114-0.27170.0914-0.1541-0.5281-0.27820.22790.16470.3758-0.02770.00340.17990.07090.2467-38.1341-11.4004-7.525
60.5818-0.5079-0.15570.45050.12890.04920.1436-0.6701-0.04371.0299-0.2358-0.51170.18320.12040.05511.1219-0.5383-0.56680.4331-0.00690.2211-26.12880.86416.0114
72.95134.05240.00565.62040.22279.17050.5648-0.51530.68650.4838-0.37940.7970.0270.0556-0.14370.5219-0.11210.00010.33370.01340.3376-39.31252.6372-1.0224
83.15350.1499-3.2141-0.0302-0.14343.2074-0.3209-0.3785-0.0584-0.08530.21610.24410.74580.25670.23870.6121-0.0683-0.11840.38250.16260.4709-36.6301-15.92137.2067
94.48151.24191.82274.5002-0.91854.68440.0227-0.1805-0.08880.4648-0.11890.2444-0.1406-0.14920.05540.2536-0.00730.07470.1059-0.0110.202-47.2959-12.0753-9.8526
107.1217-3.6651-2.08822.28090.99122.4520.06850.497-0.6652-0.0036-0.33840.33460.4129-0.07270.24610.55180.02590.06910.1453-0.02040.4256-36.8701-35.0091-18.4269
114.8797-1.2355-6.25614.06950.83457.90380.0846-0.9636-0.74920.0247-0.2288-0.49320.25250.84750.18590.39210.07020.0610.23180.06650.444-30.2561-31.946-14.142
120.76951.24530.57774.63971.48821.9995-0.09590.3216-0.7638-0.05160.164-1.60580.18060.4737-0.09530.4577-0.05050.02270.38560.00310.966-16.9216-8.0294-13.6153
133.18491.888-2.90972.957-0.41053.5849-0.1414-1.0763-0.86420.9403-0.5669-1.97150.1310.71180.48110.6247-0.1222-0.52310.38450.27381.3703-13.41040.4028-0.3975
147.24854.84564.17495.39692.75593.0727-0.20040.14280.30060.218-0.0025-0.7246-0.33460.34270.24610.4379-0.0559-0.12170.25690.10690.6082-20.14222.3273-8.0632
155.3766-2.65241.93825.4665-1.19823.6542-0.11260.7584-0.2057-0.3733-0.1309-0.19340.4075-0.05980.21280.3083-0.05550.05360.2649-0.02940.2166-45.5449-14.717-25.3953
164.76122.67845.16342.92322.31835.086-0.3168-0.62790.87780.8509-0.36670.6718-0.7044-0.53690.62950.6151-0.02470.12040.3993-0.03570.3583-52.9922-2.8894-4.069
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 37 through 47 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 48 through 63 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 64 through 77 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 78 through 85 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 86 through 110 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 111 through 120 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 121 through 134 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 20 through 41 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 42 through 102 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 182 through 220 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 221 through 242 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 243 through 285 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 286 through 299 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 300 through 333 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 334 through 354 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 355 through 386 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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