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- PDB-5tj7: Structure of WWP2 WW2-2,3-linker-HECT aa 334-398 linked to 485-865 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tj7
タイトルStructure of WWP2 WW2-2,3-linker-HECT aa 334-398 linked to 485-865
要素NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
キーワードTRANSFERASE / WWP2 / HECT Domain / WW2 / WWP1 / ITCH / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transporter activity / negative regulation of protein transport / extracellular transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription factor binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle ...negative regulation of transporter activity / negative regulation of protein transport / extracellular transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription factor binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / protein K63-linked ubiquitination / negative regulation of Notch signaling pathway / ubiquitin ligase complex / protein autoubiquitination / regulation of membrane potential / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / protein modification process / Regulation of PTEN stability and activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. ...Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chen, Z. / Gabelli, S.B.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: A Tunable Brake for HECT Ubiquitin Ligases.
著者: Chen, Z. / Jiang, H. / Xu, W. / Li, X. / Dempsey, D.R. / Zhang, X. / Devreotes, P. / Wolberger, C. / Amzel, L.M. / Gabelli, S.B. / Cole, P.A.
履歴
登録2016年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
B: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
C: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
D: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,9299
ポリマ－213,7664
非ポリマー1635
水17,943996
1
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4652
ポリマ－53,4421
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4652
ポリマ－53,4421
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5002
ポリマ－53,4421
非ポリマー581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5003
ポリマ－53,4421
非ポリマー582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.000, 73.907, 82.380
Angle α, β, γ (deg.)89.990, 89.660, 90.010
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2 / Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain- ...Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain-containing protein 2


分子量: 53441.539 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP2 / プラスミド: pGEX6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: O00308, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 996 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M potassium thiocyanate, 30% PEG monomethyl ether 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.5417 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5417 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 47592 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.069 / Χ2: 3.418 / Net I/σ(I): 16.6 / Num. measured all: 101067
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.641.80.13114740.9280.1180.1772.43255.4
2.64-2.691.80.13116140.9270.1140.1742.70362.9
2.69-2.741.90.12319290.9380.1070.1642.19972.4
2.74-2.820.11322180.950.0970.1492.38287.5
2.8-2.862.10.10324150.9670.0850.1341.91491.2
2.86-2.932.10.0923990.9710.0750.1182.3292.9
2.93-32.10.08624700.9690.0730.1132.15193.5
3-3.082.10.07824210.9730.0660.1032.57293.6
3.08-3.172.20.07324590.9790.060.0952.61794.3
3.17-3.282.20.06124540.9820.0520.0812.45494.9
3.28-3.392.20.05925370.980.0490.0773.13896.3
3.39-3.532.20.05725620.980.0480.0754.22997.3
3.53-3.692.20.05125590.9850.0430.0673.90998.2
3.69-3.882.30.04825590.9870.0410.0634.33798.8
3.88-4.132.20.04626040.990.0380.063.72698.7
4.13-4.452.20.04425460.990.0370.0584.22498.8
4.45-4.892.20.0425900.9920.0330.0524.03899.2
4.89-5.62.20.04325690.9890.0360.0564.5599.3
5.6-7.052.10.04826210.9860.0410.0635.25899.6
7.05-5020.03325920.9960.0280.0444.91599.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TJQ

5tjq


解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.82 / WRfactor Rfree: 0.2836 / WRfactor Rwork: 0.2072 / FOM work R set: 0.8045 / SU B: 13.025 / SU ML: 0.286 / SU Rfree: 0.4633 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.463 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2836 2310 4.9 %RANDOM
Rwork0.2072 ---
obs0.2108 44712 90.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.4 Å2 / Biso mean: 23.905 Å2 / Biso min: 6.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20.19 Å2-0.21 Å2
2---0.07 Å20.14 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14911 0 7 996 15914
Biso mean--31.34 36.68 -
残基数----1761
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.01915322
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.0214150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9891.93920673
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.236332496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.78851753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.86923.385845
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.989152725
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.65715128
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.22081
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0217321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023975
LS精密化 シェル解像度: 2.601→2.669 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 113 -
Rwork0.281 2021 -
all-2134 -
obs--54.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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