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万見
- PDB-4l4i: Crystal structure of mouse Ryanodine Receptor isoform 2 (RyR2) 1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l4i
タイトルCrystal structure of mouse Ryanodine Receptor isoform 2 (RyR2) 1-547 disease mutant R420Q
要素Ryanodine receptor 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Ca2+ release / ion channel / ER/SR Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / : / Stimuli-sensing channels ...establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / : / Stimuli-sensing channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / Ion homeostasis / positive regulation of sequestering of calcium ion / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / calcium ion transport into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to caffeine / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to muscle activity / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / cellular response to caffeine / positive regulation of the force of heart contraction / intracellularly gated calcium channel activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of heart rate / response to muscle stretch / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel complex / regulation of heart rate / sarcoplasmic reticulum / sarcomere / establishment of localization in cell / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / response to hypoxia / calmodulin binding / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
IP3 receptor type 1 binding core, RIH domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr ...IP3 receptor type 1 binding core, RIH domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Leucine-rich Repeat Variant / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Alpha Horseshoe / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Kimlicka, L. / Van Petegem, F.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of ryanodine receptor disease mutant
著者: Kimlicka, L. / Tung, C.C. / Carlsson, A.C. / Lobo, P.A. / Van Petegem, F.
履歴
登録2013年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6422
ポリマ－61,5501
非ポリマー921
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.050, 78.050, 248.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-746-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ryanodine receptor 2 / RYR-2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium ...RYR-2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor / Cardiac Ca2+ release channel


分子量: 61549.574 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domains (UNP residues 1-547) / 変異: R420Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ryr2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: E9Q401
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.93 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.15, 5-10% PEG3350, 1% ethanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月9日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. all: 43157 / Num. obs: 43007 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.15-2.2714.71.8882.4199.7
2.27-2.4199.7
2.4-2.57199.9
2.57-2.78199.9
2.78-3.04199.9
3.04-3.41100
3.4-3.93199.9
3.93-4.81199.9
4.81-6.8199.8
6.8-50194.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4L4H

4l4h


解像度: 2.15→41.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 12.268 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26287 2151 5 %RANDOM
Rwork0.2283 ---
obs0.23006 40856 100 %-
all-43157 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.078 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→41.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3510 0 6 64 3580
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0213634
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.431.9414951
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0275482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.58123.133150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.90815542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8061523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7371.52360
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.40423722
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.25631274
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5634.51222
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.201 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 157 -
Rwork0.296 2976 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.7543-2.026-0.82183.17370.47326.42690.56731.28830.0015-0.1649-0.4233-0.2225-0.0742-0.5042-0.1440.21620.1676-0.03320.50440.09240.133331.427-22.2249.298
26.4721-2.0637-1.01723.25360.70626.2946-0.0425-0.5109-0.4405-0.33440.03250.09680.69940.76110.00990.36250.30470.04450.69710.05120.068323.989-21.62418.454
33.3751-0.1585-1.51131.25090.20515.85410.0353-0.0180.0920.03190.0556-0.01780.41650.2676-0.09090.21750.1177-0.01350.30890.00520.13016.002-8.79339.559
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A11 - 217
2X-RAY DIFFRACTION2A218 - 409
3X-RAY DIFFRACTION3A410 - 543

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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