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万見
- PDB-6j0a: Crystal structure of E. coli methionine aminopeptidase enzyme and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j0a
タイトルCrystal structure of E. coli methionine aminopeptidase enzyme and chaperone trigger factor fitted into the cryo-EM density map of the complex
要素
  • Methionine aminopeptidase
  • Trigger factor
キーワードRIBOSOME / E. coli 70S ribosome / Protein biogenesis / Chaperone / Methionine aminopeptidase / Trigger factor / Polypeptide exit tunnel
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' cotranslational protein folding / methionyl aminopeptidase / initiator methionyl aminopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / regulation of DNA-templated transcription elongation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity ...'de novo' cotranslational protein folding / methionyl aminopeptidase / initiator methionyl aminopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / regulation of DNA-templated transcription elongation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / ferrous iron binding / protein transport / ribosome binding / cell division / proteolysis / DNA binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcription elongation factor GreA/GreB, C-terminal domain superfamily / Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / Methionine aminopeptidase subfamily 1 signature. ...Transcription elongation factor GreA/GreB, C-terminal domain superfamily / Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / Methionine aminopeptidase subfamily 1 signature. / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 1 / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Methionine aminopeptidase / Trigger factor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.2 Å
データ登録者Sengupta, J. / Bhakta, S. / Akbar, S.
資金援助 インド, 2件
組織認可番号国
Council of Scientific & Industrial Research インド
Department of Science & Technology (India)SB/SO/BB-0025/2014 インド
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM Structures Reveal Relocalization of MetAP in the Presence of Other Protein Biogenesis Factors at the Ribosomal Tunnel Exit.
著者: Sayan Bhakta / Shirin Akbar / Jayati Sengupta /
要旨: During protein biosynthesis in bacteria, one of the earliest events that a nascent polypeptide chain goes through is the co-translational enzymatic processing. The event includes two enzymatic ...During protein biosynthesis in bacteria, one of the earliest events that a nascent polypeptide chain goes through is the co-translational enzymatic processing. The event includes two enzymatic pathways: deformylation of the N-terminal methionine by the enzyme peptide deformylase (PDF), followed by methionine excision catalyzed by methionine aminopeptidase (MetAP). During the enzymatic processing, the emerging nascent protein likely remains shielded by the ribosome-associated chaperone trigger factor. The ribosome tunnel exit serves as a stage for recruiting proteins involved in maturation processes of the nascent chain. Co-translational processing of nascent chains is a critical step for subsequent folding and functioning of mature proteins. Here, we present cryo-electron microscopy structures of Escherichia coli (E. coli) ribosome in complex with the nascent chain processing proteins. The structures reveal overlapping binding sites for PDF and MetAP when they bind individually at the tunnel exit site, where L22-L32 protein region provides primary anchoring sites for both proteins. In the absence of PDF, trigger factor can access ribosomal tunnel exit when MetAP occupies its primary binding site. Interestingly, however, in the presence of PDF, when MetAP's primary binding site is already engaged, MetAP has a remarkable ability to occupy an alternative binding site adjacent to PDF. Our study, thus, discloses an unexpected mechanism that MetAP adopts for context-specific ribosome association.
履歴
登録2018年12月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9759
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9759
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Methionine aminopeptidase
Q: Trigger factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3032
ポリマ－77,3032
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Methionine aminopeptidase / MetAP / Peptidase M / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 29341.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: map, b0168, JW0163 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AE18, methionyl aminopeptidase
#2: タンパク質 Trigger factor / TF / PPIase / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 47961.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
株: MSB8 / 遺伝子: tig, TM_0694 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WZF8, peptidylprolyl isomerase
配列の詳細Authors state that the conflict is due to the low resolutrion range. They did not determine the ...Authors state that the conflict is due to the low resolutrion range. They did not determine the accurate model of the E. coli trigger factor.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E. coli 70S ribosome in complex with methionine aminopeptidase enzyme and chaperone trigger factor
タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
11Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333K-12
21Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)243274
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
11Escherichia coli (大腸菌)562
21Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k)
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 14.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19500 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / PDB chain-ID: A / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-ID
11C21

1c21

1C211
23GU0

3gu0

3GU02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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