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- PDB-6j07: Crystal structure of human TERB2 and TERB1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j07
タイトルCrystal structure of human TERB2 and TERB1
要素
  • Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1
  • Telomere repeats-binding bouquet formation protein 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / telomere / meiosis / protein-protein complex / nuclear envelope attachment
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / meiotic telomere clustering / shelterin complex / synaptonemal complex assembly / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / nuclear inner membrane / oogenesis / spermatogenesis / chromosome, telomeric region
類似検索 - 分子機能
Telomere repeats-binding bouquet formation protein 2 / Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1 / Telomere-associated protein TERB2 / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1 / Telomere repeats-binding bouquet formation protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.298 Å
データ登録者Wang, Y. / Chen, Y. / Wu, J. / Huang, C. / Lei, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2019
タイトル: The meiotic TERB1-TERB2-MAJIN complex tethers telomeres to the nuclear envelope.
著者: Wang, Y. / Chen, Y. / Chen, J. / Wang, L. / Nie, L. / Long, J. / Chang, H. / Wu, J. / Huang, C. / Lei, M.
履歴
登録2018年12月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomere repeats-binding bouquet formation protein 2
B: Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1483
ポリマ-19,0832
非ポリマー651
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.900, 126.900, 90.429
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 Telomere repeats-binding bouquet formation protein 2


分子量: 12082.541 Da / 分子数: 1 / 断片: NTD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERB2, C15orf43 / プラスミド: pRSFDuet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8NHR7
#2: タンパク質 Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1 / Coiled-coil domain-containing protein 79


分子量: 7000.225 Da / 分子数: 1 / 断片: TERB2 binding motif / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERB1, CCDC79 / プラスミド: pRSFDuet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8NA31
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.67 % / Mosaicity: 0.13 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 9
詳細: 0.1 M Bicine pH 9.0, 2% (v/v) 1,4-Dioxane, 4% (w/v) Polyethylene glycol 20000

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRF BL18U110.97853
シンクロトロンSSRF BL19U120.97853
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2017年1月13日
DECTRIS PILATUS 6M2PIXEL2017年1月13日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978531
21
反射解像度: 3.298→50 Å / Num. obs: 6870 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.079 / Χ2: 0.966 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.3-3.429.90.8436380.9590.2570.8850.99196.1
3.42-3.5513.50.736770.970.2020.7580.97100
3.55-3.7216.10.5286700.9840.1360.5450.994100
3.72-3.9116.10.366680.9910.0930.3720.989100
3.91-4.1614.80.2066720.9970.0560.2130.952100
4.16-4.4816.60.1366790.9980.0350.1410.979100
4.48-4.9316.40.0856860.9990.0220.0880.981100
4.93-5.6415.70.0726950.9990.0190.0740.953100
5.64-7.114.70.0637160.9980.0170.0660.946100
7.1-5013.20.0427690.9990.0120.0440.90599.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ収集
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.298→46.959 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3369 297 5.03 %
Rwork0.2885 --
obs0.291 5905 85.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 265.49 Å2 / Biso mean: 97.4008 Å2 / Biso min: 13.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.298→46.959 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1340 0 1 0 1341
Biso mean--126.8 --
残基数----167
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.3-3.420.37951220.31772276239872
3.42-46.96410.31481750.27323332350799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01970.00670.00580.01760.00570.0017-0.0137-0.023-0.04550.08880.0087-0.0608-0.00750.0218-0.0351.0508-0.2236-0.11790.2283-0.07140.204261.884-13.434-9.2604
20.0087-0.0174-0.00820.03040.01250.01890.0234-0.02720.0244-0.07240.0236-0.0301-0.07710.03860.00450.9177-0.0942-0.20880.6033-0.07540.601769.4815-10.7255-10.8333
30.01760.0150.00980.01120.00860.04860.04840.02170.06290.0595-00.0493-0.044-0.03620.030.57740.0767-0.11850.0417-0.12670.46256.4553-11.5233-18.5056
40.00110.0033-0.00950.01790.01090.0206-0.07780.0320.044-0.03430.006-0.0022-0.0696-0.0005-0.09350.8927-0.4524-0.009-0.1273-0.0713-0.068861.3573-12.1511-21.8304
50.12780.10050.08770.07860.0680.05960.0466-0.0189-0.02320.01540.0198-0.0222-0.038-0.01870.10750.5695-0.16810.00040.68910.34860.618466.3932-29.3523-11.2356
60.00430.00850.01240.05670.02220.02380.0074-0.0197-0.09420.05440.02730.0255-0.1007-0.0242-0.00420.3981-0.27960.0445-0.0040.01040.134553.3869-20.1848-28.1234
70.02220.0150.01570.0498-0.01510.02760.0245-0.04060.0211-0.0050.00990.005-0.0185-0.02080.03270.3933-0.2896-0.02650.38490.10690.63547.5846-30.4389-39.9233
80.0038-0.0019-0.00390.00150.0020.00030.06590.00780.1166-0.0385-0.025-0.07620.07440.14610.00010.5319-0.17080.05080.63360.13270.675470.6372-24.8457-23.3568
90.07070.0118-0.00510.01970.02640.0534-0.0197-0.0037-0.0176-0.0005-0.0427-0.0150.0380.0074-0.04660.4477-0.37640.1940.28160.09450.616469.2137-22.4924-31.2619
100.0090.00360.01250.02260.00780.01540.00130.01520.0181-0.07670.02090.0101-0.1412-0.03730.01180.8976-0.61140.0997-0.1349-0.12970.21158.8442-12.9712-35.7895
110.01250.00970.02430.06750.02880.0485-0.0415-0.00020.0321-0.012-0.07630.00060.0208-0.0442-0.07880.4332-0.0107-0.11070.0064-0.00890.312758.85918.9956-44.8455
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 23 )A4 - 23
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 24 through 35 )A24 - 35
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 36 through 45 )A36 - 45
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 46 through 73 )A46 - 73
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 74 through 82 )A74 - 82
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 83 through 102 )A83 - 102
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 103 through 110 )A103 - 110
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 590 through 605 )B590 - 605
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 606 through 618 )B606 - 618
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 619 through 641 )B619 - 641
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 642 through 649 )B642 - 649

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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