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- PDB-4qi9: Crystal structure of dihydrofolate reductase from Yersinia pestis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qi9
タイトルCrystal structure of dihydrofolate reductase from Yersinia pestis complexed with methotrexate
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / structural genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / alpha beta fold / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHOTREXATE / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.297 Å
データ登録者Maltseva, N. / Kim, Y. / Makowska-Grzyska, M. / Mulligan, R. / Shatsman, S. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of dihydrofolate reductase from Yersinia pestis complexed with methotrexate
著者: Maltseva, N. / Kim, Y. / Makowska-Grzyska, M. / Mulligan, R. / Shatsman, S. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2014年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
B: Dihydrofolate reductase
C: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1396
ポリマ－57,7763
非ポリマー1,3633
水1,44180
1
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7132
ポリマ－19,2591
非ポリマー4541
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7132
ポリマ－19,2591
非ポリマー4541
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7132
ポリマ－19,2591
非ポリマー4541
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.196, 103.641, 34.288
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 19258.564 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 株: CO92 / 遺伝子: folA, y3688, YPO0486, YP_3693 / プラスミド: pMCSG28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 magic
参照: UniProt: Q7CG83, UniProt: A0A3N4BLI0*PLUS, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-MTX / METHOTREXATE / メトトレキサ-ト


分子量: 454.439 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N8O5 / コメント: 化学療法薬*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.05 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2 M calcium acetate, 0.1 M MES, pH 6.0, 20% PEG8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.297→89.559 Å / Num. all: 27632 / Num. obs: 27632 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 28.4 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.297→2.34 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Num. unique all: 1335 / Rsym value: 0.205 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ収集
HKL-3000位相決定
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1593)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3Q1H

3q1h


解像度: 2.297→34.241 Å / SU ML: 0.3 / Isotropic thermal model: MIXED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 位相誤差: 25.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1353 5.05 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.193 26796 96.58 %-
all-26796 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.297→34.241 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3765 0 99 80 3944
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2535397
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0841454
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054558
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007710
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.297-2.37940.27561090.21472131224082
2.3794-2.47460.28621170.2122395251290
2.4746-2.58720.30561280.22352536266497
2.5872-2.72360.27851370.22226012738100
2.7236-2.89410.27031480.232226522800100
2.8941-3.11750.27521480.229226402788100
3.1175-3.43090.25851230.20526472770100
3.4309-3.92680.24821310.19232537266897
3.9268-4.94490.16431540.139526512805100
4.9449-34.24490.20461580.163826532811100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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