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- PDB-6iy6: Crystal structure of human cytosolic aspartyl-tRNA synthetase (DR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iy6
タイトルCrystal structure of human cytosolic aspartyl-tRNA synthetase (DRS) in complex with glutathion-S transferase (GST) domains from Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 (AIMP2) and glutamyl-prolyl-tRNA synthetase (EPRS)
要素
  • Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
  • Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
  • Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
キーワードTRANSLATION / Aminoacyl-tRNA transferase Glutathion-S transferase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


type II pneumocyte differentiation / aspartate-tRNA ligase / aminoacylase activity / regulation of long-chain fatty acid import into cell / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation ...type II pneumocyte differentiation / aspartate-tRNA ligase / aminoacylase activity / regulation of long-chain fatty acid import into cell / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / GAIT complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / positive regulation of protein ubiquitination / cellular response to type II interferon / cellular response to insulin stimulus / RNA stem-loop binding / GTPase binding / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / translation / negative regulation of cell population proliferation / synapse / apoptotic process / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #130 / Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / : ...AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #130 / Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Anticodon-binding domain superfamily / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / S15/NS1, RNA-binding / Nucleic acid-binding, OB-fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase / Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Park, S.H. / Hahn, H. / Han, B.W.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号
National Research Foundation (Korea)NRF-2011-0030001 韓国
National Research Foundation (Korea)NRF-2013M-3A6A-4043695 韓国
引用ジャーナル: Iucrj / : 2019
タイトル: The DRS-AIMP2-EPRS subcomplex acts as a pivot in the multi-tRNA synthetase complex.
著者: Hahn, H. / Park, S.H. / Kim, H.J. / Kim, S. / Han, B.W.
履歴
登録2018年12月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
C: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
D: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
E: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
F: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
G: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
H: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
I: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
J: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
K: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
L: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)401,38531
ポリマ-399,64012
非ポリマー1,74519
21612
1
A: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
C: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
D: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
E: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
F: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,02519
ポリマ-199,8206
非ポリマー1,20513
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18630 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area68010 Å2
手法PISA
2
G: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
H: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
I: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
J: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
K: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
L: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,36012
ポリマ-199,8206
非ポリマー5406
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17050 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area67540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.068, 108.068, 815.642
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 , 3種, 12分子 ABGHCDIJEFKL

#1: タンパク質
Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic / Aspartyl-tRNA synthetase / AspRS / Cell proliferation-inducing gene 40 protein


分子量: 57310.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DARS, PIG40 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14868, aspartate-tRNA ligase
#2: タンパク質
Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Multisynthase complex auxiliary component p38 / Protein JTV-1


分子量: 24165.006 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIMP2, JTV1, PRO0992 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13155
#3: タンパク質
Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase / Bifunctional aminoacyl-tRNA synthetase / Cell proliferation-inducing gene 32 protein / Glutamatyl- ...Bifunctional aminoacyl-tRNA synthetase / Cell proliferation-inducing gene 32 protein / Glutamatyl-prolyl-tRNA synthetase


分子量: 18434.824 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPRS, GLNS, PARS, QARS, QPRS, PIG32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07814, glutamate-tRNA ligase, proline-tRNA ligase

-
非ポリマー , 3種, 31分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M CAPS (pH 10.5) 1.3 M sodium phosphate monobasic 0.5 M potassium phosphate dibasic 0.5 M lithium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 61327 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 8.18
反射 シェル解像度: 3.6→3.66 Å / Num. unique obs: 2998 / Rsym value: 0.772

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J15, 5A34
解像度: 3.6→30 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2754 3073 -
Rwork0.2367 --
obs0.2386 60959 98.54 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24440 0 87 12 24539
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.7286 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3318 --
Rwork0.3462 --
obs-5759 99.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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