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- PDB-6ixq: Structure of Myo2-GTD in complex with Smy1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ixq
タイトルStructure of Myo2-GTD in complex with Smy1
要素
  • Kinesin-related protein SMY1
  • Myosin-2
キーワードPROTEIN BINDING / Cargo binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxisome inheritance / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / RHOT2 GTPase cycle / membrane addition at site of cytokinesis / mitochondrion inheritance / RHOU GTPase cycle / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / myosin V complex / vacuole inheritance ...peroxisome inheritance / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / RHOT2 GTPase cycle / membrane addition at site of cytokinesis / mitochondrion inheritance / RHOU GTPase cycle / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / myosin V complex / vacuole inheritance / vesicle transport along actin filament / incipient cellular bud site / cellular bud tip / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Golgi inheritance / cellular bud neck / mating projection tip / fungal-type vacuole membrane / plus-end-directed microtubule motor activity / vesicle docking involved in exocytosis / kinesin complex / microtubule-based movement / microfilament motor activity / actin filament bundle / filamentous actin / intracellular distribution of mitochondria / cytoskeletal motor activity / establishment of mitotic spindle orientation / transport vesicle / vesicle-mediated transport / actin filament organization / small GTPase binding / actin filament binding / protein transport / actin cytoskeleton / vesicle / microtubule binding / microtubule / calmodulin binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Kinesin-like protein / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Kinesin motor domain signature. ...: / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Kinesin-like protein / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-2 / Kinesin-related protein SMY1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Tang, K. / Wei, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31770791 中国
National Natural Science Foundation of China31570741 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Structural mechanism for versatile cargo recognition by the yeast class V myosin Myo2.
著者: Tang, K. / Li, Y. / Yu, C. / Wei, Z.
履歴
登録2018年12月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-2
B: Kinesin-related protein SMY1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7702
ポリマ－53,7702
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.510, 93.510, 204.136
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Myosin-2 / Cell division control protein 66 / Class V unconventional myosin MYO2 / Type V myosin heavy chain ...Cell division control protein 66 / Class V unconventional myosin MYO2 / Type V myosin heavy chain MYO2 / Myosin V MYO2


分子量: 48747.227 Da / 分子数: 1 / 変異: Deletions 1342-1347 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MYO2, CDC66, YOR326W, O6167 / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19524
#2: タンパク質・ペプチド Kinesin-related protein SMY1 / Suppressor protein SMY1


分子量: 5022.541 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SMY1, YKL079W, YKL409 / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32364

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.33 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 8% w/v PEG 8000, 0.1M sodium dihydrogen phosphate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.06→75.28 Å / Num. obs: 20270 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 18.7 % / Biso Wilson estimate: 125.48 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.06-3.2220.71.69329110.9780.3781.736100
9.66-75.2815.70.0437380.9970.0110.04599.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimless0.6.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2F6H

2f6h


解像度: 3.06→39.717 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2233 976 4.87 %
Rwork0.2031 --
obs0.2041 20042 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 345.96 Å2 / Biso mean: 172.9546 Å2 / Biso min: 75.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.06→39.717 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3258 0 0 0 3258
残基数----406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043321
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6254510
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023536
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003563
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6731206
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0556-3.21670.39351290.35742662279198
3.2167-3.41810.40041630.32862603276698
3.4181-3.68180.25461030.27772737284099
3.6818-4.0520.27761260.24112715284199
4.052-4.63760.23991540.19162693284799
4.6376-5.83990.21211550.20492746290199
5.8399-39.72060.18831460.171829103056100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.09320.50950.76724.30631.75562.9513-0.0197-0.094-0.25970.316-0.171-0.09990.4708-0.9368-01.4787-0.13210.11421.4827-0.08671.454379.938152.8928222.632
21.6144-2.38821.54890.59250.56930.7201-0.37020.42410.1033-0.89340.00180.0169-0.7120.30110.00061.5182-0.36680.22361.0884-0.21361.376988.809365.0336228.4236
31.67192.21531.15592.47340.08671.99010.1155-0.1049-0.38420.67480.0901-0.49780.7689-0.2583-1.00321.16940.2215-0.20941.025-0.08171.110895.205572.269255.6039
4-0.8618-0.10560.3212.58660.92191.70390.1763-0.3941-0.07550.2816-0.5799-0.15680.3997-0.5261-0.01531.3608-0.11410.10041.5808-0.13641.528494.312869.9593242.6787
55.56583.2142-3.89086.4842-4.98544.1198-0.79730.6792-0.1971-1.41911.4205-0.06272.9552-0.491-0.27732.396-0.1876-0.12081.561-0.18361.918283.682339.7059215.9284
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1152 through 1280 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1281 through 1326 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1327 through 1462 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1463 through 1572 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 633 through 647 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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