[日本語] English
- PDB-6iwk: The Structure of Maltooligosaccharide-forming Amylase from Pseudo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iwk
タイトルThe Structure of Maltooligosaccharide-forming Amylase from Pseudomonas saccharophila STB07
要素Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Maltooligosaccharide-forming Amylas / Pseudomonas saccharophila STB07
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase / glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase activity / starch catabolic process / starch binding / alpha-amylase activity / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase, domain C / Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase, domain C / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain ...Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase, domain C / Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase, domain C / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Pelomonas saccharophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.501 Å
データ登録者Li, Z.F. / Ban, X.F. / Zhang, Z.Q. / Li, C.M. / Gu, Z.B. / Jin, T.C. / Li, Y.L. / Shang, Y.H.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China31722040 中国
National Natural Science Foundation of China31571882 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / : 2020
タイトル: Structure of maltotetraose-forming amylase from Pseudomonas saccharophila STB07 provides insights into its product specificity.
著者: Zhang, Z. / Jin, T. / Xie, X. / Ban, X. / Li, C. / Hong, Y. / Cheng, L. / Gu, Z. / Li, Z.
履歴
登録2018年12月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5895
ポリマ-46,3251
非ポリマー2644
2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.193, 64.768, 168.736
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase / Maltotetraose-forming amylase / G4-amylase / Exo-maltotetraohydrolase / Maltotetraose-forming exo-amylase


分子量: 46324.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pelomonas saccharophila (バクテリア)
遺伝子: mta / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌)
参照: UniProt: P22963, glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M ammonium sulfate, 20 mM Tris-HCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.501→28.072 Å / Num. obs: 81383 / % possible obs: 99.38 % / 冗長度: 6 % / Net I/σ(I): 1.37
反射 シェル解像度: 2→10 Å

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.14_3260: ???) / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.501→28.072 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 19.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2071 4081 5.01 %
Rwork0.1975 --
obs0.198 81383 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.501→28.072 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3262 0 14 156 3432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053377
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8214591
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.3831905
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006615
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5008-1.51840.30051290.2552298X-RAY DIFFRACTION89
1.5184-1.5370.26141450.24472663X-RAY DIFFRACTION99
1.537-1.55640.24271570.22682597X-RAY DIFFRACTION99
1.5564-1.57690.23341130.2152659X-RAY DIFFRACTION99
1.5769-1.59850.24481390.20352634X-RAY DIFFRACTION99
1.5985-1.62130.23451600.20362609X-RAY DIFFRACTION100
1.6213-1.64550.21431440.1912634X-RAY DIFFRACTION100
1.6455-1.67120.2251450.18992597X-RAY DIFFRACTION99
1.6712-1.69860.19081330.1932691X-RAY DIFFRACTION100
1.6986-1.72790.2081520.18282632X-RAY DIFFRACTION100
1.7279-1.75930.22181410.18632626X-RAY DIFFRACTION100
1.7593-1.79320.20451510.19392649X-RAY DIFFRACTION100
1.7932-1.82980.19661130.1922672X-RAY DIFFRACTION100
1.8298-1.86950.20371210.20052669X-RAY DIFFRACTION100
1.8695-1.9130.22561250.19452700X-RAY DIFFRACTION100
1.913-1.96090.21961250.19582656X-RAY DIFFRACTION100
1.9609-2.01390.2541440.19812680X-RAY DIFFRACTION100
2.0139-2.07310.19771410.19782651X-RAY DIFFRACTION100
2.0731-2.140.22381380.1972668X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.21640.21481300.19872724X-RAY DIFFRACTION100
2.2164-2.30510.20561510.20372664X-RAY DIFFRACTION100
2.3051-2.410.1831530.20942676X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.5370.21051340.20852696X-RAY DIFFRACTION100
2.537-2.69580.22361520.21022702X-RAY DIFFRACTION100
2.6958-2.90380.22421640.2222684X-RAY DIFFRACTION100
2.9038-3.19560.18811390.21132723X-RAY DIFFRACTION100
3.1956-3.65720.19461500.19882739X-RAY DIFFRACTION100
3.6572-4.60440.18761610.17532783X-RAY DIFFRACTION100
4.6044-28.07670.20121310.17532926X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る