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- PDB-6iur: A phosphatase complex STRN3-PP2Aa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iur
タイトルA phosphatase complex STRN3-PP2Aa
要素
  • PP2A scaffolding subunit
  • Striatin-3
キーワードPROTEIN BINDING / Phosphatase / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / armadillo repeat domain binding / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway ...meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / armadillo repeat domain binding / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / FAR/SIN/STRIPAK complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein phosphatase regulator activity / protein antigen binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ERKs are inactivated / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Platelet sensitization by LDL / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / regulation of cell differentiation / T cell homeostasis / ERK/MAPK targets / DARPP-32 events / chromosome, centromeric region / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lateral plasma membrane / negative regulation of hippo signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / protein phosphatase 2A binding / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / PKR-mediated signaling / small GTPase binding / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Regulation of TP53 Degradation / response to estradiol / protein-macromolecule adaptor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / calmodulin binding / intracellular signal transduction / neuron projection / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / protein-containing complex binding / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Striatin, N-terminal / : / Striatin family / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #300 / : / HEAT repeat / HEAT repeat / PPP2R1A-like HEAT repeat / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 ...Striatin, N-terminal / : / Striatin family / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #300 / : / HEAT repeat / HEAT repeat / PPP2R1A-like HEAT repeat / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROPANE / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Striatin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Tang, Y. / Zhou, Z.C.
引用ジャーナル: Cancer Cell / 年: 2020
タイトル: Selective Inhibition of STRN3-Containing PP2A Phosphatase Restores Hippo Tumor-Suppressor Activity in Gastric Cancer.
著者: Tang, Y. / Fang, G. / Guo, F. / Zhang, H. / Chen, X. / An, L. / Chen, M. / Zhou, L. / Wang, W. / Ye, T. / Zhou, L. / Nie, P. / Yu, H. / Lin, M. / Zhao, Y. / Lin, X. / Yuan, Z. / Jiao, S. / Zhou, Z.
履歴
登録2018年11月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PP2A scaffolding subunit
B: PP2A scaffolding subunit
C: Striatin-3
D: Striatin-3
E: PP2A scaffolding subunit
F: PP2A scaffolding subunit
G: Striatin-3
H: Striatin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,38914
ポリマ－285,1258
非ポリマー2656
水905
1
A: PP2A scaffolding subunit
B: PP2A scaffolding subunit
C: Striatin-3
D: Striatin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,6516
ポリマ－142,5624
非ポリマー882
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: PP2A scaffolding subunit
F: PP2A scaffolding subunit
G: Striatin-3
H: Striatin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,7398
ポリマ－142,5624
非ポリマー1764
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.094, 201.743, 116.055
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.29, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PP2A scaffolding subunit


分子量: 65264.219 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 8-589 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R1A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CodonPlus / 参照: UniProt: P30153
#2: タンパク質・ペプチド
Striatin-3


分子量: 6016.993 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 86-131 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STRN3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CodonPlus / 参照: UniProt: Q13033
#3: 化合物
ChemComp-TME / PROPANE / プロピリジンラジカル


分子量: 44.096 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.25 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M BIS-TRIS propane pH 9.0, 8.5% PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.33→50 Å / Num. obs: 67955 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.142 / Net I/σ(I): 12.46
反射 シェル解像度: 3.33→3.449 Å / Rmerge(I) obs: 1.283 / Num. unique obs: 3368 / Rpim(I) all: 0.897 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4I5L

4i5l


解像度: 3.33→44.068 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2493 1834 2.96 %
Rwork0.1991 --
obs0.2005 61958 89.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.33→44.068 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19518 0 18 5 19541
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00419812
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86426854
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4212283
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0463212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063447
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3303-3.42030.43721130.35043635X-RAY DIFFRACTION71
3.4203-3.52090.39461260.33054088X-RAY DIFFRACTION80
3.5209-3.63450.34431240.29644321X-RAY DIFFRACTION84
3.6345-3.76440.32991490.25754633X-RAY DIFFRACTION90
3.7644-3.9150.29011390.22854620X-RAY DIFFRACTION90
3.915-4.09310.26171410.21114629X-RAY DIFFRACTION90
4.0931-4.30870.27241470.19494655X-RAY DIFFRACTION91
4.3087-4.57840.24021390.18354863X-RAY DIFFRACTION95
4.5784-4.93140.21961490.1664863X-RAY DIFFRACTION94
4.9314-5.42690.24511550.18054870X-RAY DIFFRACTION94
5.4269-6.21030.24911480.2174906X-RAY DIFFRACTION95
6.2103-7.81720.24131510.20414954X-RAY DIFFRACTION96
7.8172-44.0720.16751530.13885087X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.95710.9078-0.16582.11781.97942.3299-0.07180.0469-0.2596-0.0026-0.5423-0.10180.8973-0.51350.46241.1584-0.072-0.30020.49590.09830.6434188.3987-0.1412157.2075
21.7946-0.0821-1.99221.7006-1.69878.86190.103-0.0629-0.2681-0.46680.1191-0.04260.29590.5123-0.36710.9757-0.1042-0.24250.68650.0480.5566195.6969-1.2844158.2424
31.9404-1.0288-0.0376.37981.38172.25870.17750.2454-0.13080.0343-0.35650.49810.1988-0.04910.15820.41180.1038-0.02670.6093-0.03540.5407156.0616-19.7376148.9505
45.32872.1861-2.54642.496-1.29551.68920.0490.27550.3713-0.0247-0.08280.4689-0.5741-0.2058-0.06420.7520.0972-0.07910.5581-0.05480.6991170.510116.8806147.3502
56.2495-1.89440.9752.64871.03081.62340.33490.8265-0.5119-0.14190.03-0.36260.35020.6599-0.43030.86320.1443-0.12240.79060.04550.6891216.28567.6132133.1446
61.4929-1.196-0.26747.91612.52583.53870.08930.33350.0524-0.5028-0.2819-0.0162-0.2264-0.17980.16240.4767-0.09680.00420.7114-0.05040.3774171.2976-54.902117.7119
72.7133-0.69161.50742.3569-1.05742.2070.4639-0.5679-0.54130.2624-0.33190.01110.5313-0.169-0.17120.9944-0.2805-0.04120.8029-0.00140.6107183.0266-93.1263128.1377
82.87812.6660.84023.01541.26134.0950.8343-0.66880.36840.8248-0.41550.24930.9987-1.1023-0.26761.0045-0.2821-0.04881.49320.27530.835202.0654-81.5806175.1865
93.71872.75064.553.25892.78665.8267-1.04790.22850.477-0.0960.4531-0.3942-0.6230.26060.68480.74130.0219-0.14860.5999-0.02540.6034179.3414-40.1705142.4357
102.5988-1.19973.0872.1749-1.00284.97290.24080.86150.15160.1743-0.2592-0.2367-0.08910.60840.03890.6772-0.0284-0.1930.6581-0.05210.6863181.89-38.9611135.4839
112.522.62930.96968.5481.71811.39470.2685-0.2769-0.21360.3025-0.2619-0.33520.2449-0.0422-0.00260.4613-0.092-0.09960.62610.01270.4476209.670619.0922175.6704
123.816-2.2672.23132.9388-3.08524.05530.02160.10780.2350.157-0.1353-0.1142-0.2108-0.18270.07750.5284-0.0721-0.01260.5351-0.15560.599205.228653.812160.9
131.69741.47161.29283.64953.05473.8452-0.07370.05460.0239-0.1011-0.10420.2040.0312-0.33310.16910.6120.12630.0550.7119-0.0340.6016170.075145.1593128.0962
141.84052.5289-0.9486.7176-1.90431.521-0.0339-0.07330.22220.3262-0.19950.1591-0.40670.12020.1750.53-0.0893-0.02640.510.04540.4661174.6078-19.0754176.9908
153.4825-1.9186-2.33933.54443.5763.6625-0.0657-0.3228-0.39380.3222-0.00450.17720.39290.2457-0.01710.6689-0.00070.07850.57210.11430.5975178.0789-54.3038166.1951
162.68680.1433-0.75962.487-1.51488.1971-0.08430.6350.1083-0.1899-0.3784-0.4028-0.18860.84870.46190.5080.1126-0.11860.78130.08480.6463206.3333-54.8772135.0252
171.82322.1841-1.11972.9839-1.14680.8058-1.28482.28171.2155-1.09650.98550.1239-2.8731.92150.82611.9903-0.8728-0.41292.19720.52141.4234223.2922-37.3295113.9038
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN C AND RESID 84:130 )C84 - 130
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN D AND RESID 86:131 )D86 - 131
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN E AND RESID 7:195 )E7 - 195
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN E AND RESID 196:365 )E196 - 365
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN E AND RESID 366:587 )E366 - 587
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN F AND RESID 7:140 )F7 - 140
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN F AND RESID 141:395 )F141 - 395
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN F AND RESID 396:588 )F396 - 588
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN G AND RESID 85:130 )G85 - 130
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN H AND RESID 86:131 )H86 - 131
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN A AND RESID 8:174 )A8 - 174
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN A AND RESID 175:348 )A175 - 348
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN A AND RESID 349:588 )A349 - 588
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN B AND RESID 7:174 )B7 - 174
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN B AND RESID 175:333 )B175 - 333
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN B AND RESID 334:513 )B334 - 513
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN B AND RESID 514:587 )B514 - 587

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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