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- PDB-6iuf: Crystal structure of Anti-CRISPR protein AcrVA5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iuf
タイトルCrystal structure of Anti-CRISPR protein AcrVA5
要素protein-a
キーワードIMMUNE SYSTEM / enzyme
機能・相同性Acyl-CoA N-acyltransferase / ACETYL COENZYME *A / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Moraxella bovoculi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.052 Å
データ登録者Dong, L. / Guan, X. / Zhu, Y. / Huang, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31825008 中国
National Natural Science Foundation of China31422014 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: An anti-CRISPR protein disables type V Cas12a by acetylation.
著者: Liyong Dong / Xiaoyu Guan / Ningning Li / Fan Zhang / Yuwei Zhu / Kuan Ren / Ling Yu / Fengxia Zhou / Zhifu Han / Ning Gao / Zhiwei Huang /
要旨: Phages use anti-CRISPR proteins to deactivate the CRISPR-Cas system. The mechanisms for the inhibition of type I and type II systems by anti-CRISPRs have been elucidated. However, it has remained ...Phages use anti-CRISPR proteins to deactivate the CRISPR-Cas system. The mechanisms for the inhibition of type I and type II systems by anti-CRISPRs have been elucidated. However, it has remained unknown how the type V CRISPR-Cas12a (Cpf1) system is inhibited by anti-CRISPRs. Here we identify the anti-CRISPR protein AcrVA5 and report the mechanisms by which it inhibits CRISPR-Cas12a. Our structural and biochemical data show that AcrVA5 functions as an acetyltransferase to modify Moraxella bovoculi (Mb) Cas12a at Lys635, a residue that is required for recognition of the protospacer-adjacent motif. The AcrVA5-mediated modification of MbCas12a results in complete loss of double-stranded DNA (dsDNA)-cleavage activity. In contrast, the Lys635Arg mutation renders MbCas12a completely insensitive to inhibition by AcrVA5. A cryo-EM structure of the AcrVA5-acetylated MbCas12a reveals that Lys635 acetylation provides sufficient steric hindrance to prevent dsDNA substrates from binding to the Cas protein. Our study reveals an unprecedented mechanism of CRISPR-Cas inhibition and suggests an evolutionary arms race between phages and bacteria.
履歴
登録2018年11月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein-a
B: protein-a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5715
ポリマ－21,8602
非ポリマー1,7113
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.422, 143.422, 143.422
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-211-

HOH

21A-232-

HOH

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要素

#1: タンパク質 protein-a


分子量: 10930.123 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Moraxella bovoculi (バクテリア) / 遺伝子: AAX07_09540 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0U2B867
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.13 %
解説: The entry contains friedel pairs in I_plus/minus columns
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1 / 詳細: 0.1M NaAc, 2M (NH4)2SO4, pH 5.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 32118 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 52.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.052→47.807 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.91
詳細: The entry contains friedel pairs in I_plus/minus columns
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1864 2995 6.25 %
Rwork0.152 --
obs0.1541 32118 80.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.052→47.807 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1525 0 108 125 1758
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141671
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6832274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.241148
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082238
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008287
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0522-2.08590.3037880.24811319X-RAY DIFFRACTION50
2.0859-2.12190.2826930.21521392X-RAY DIFFRACTION52
2.1219-2.16040.1958920.18811388X-RAY DIFFRACTION53
2.1604-2.2020.2039940.18641402X-RAY DIFFRACTION53
2.202-2.24690.1861930.1811399X-RAY DIFFRACTION53
2.2469-2.29580.2629940.18251407X-RAY DIFFRACTION53
2.2958-2.34920.2111950.18081412X-RAY DIFFRACTION53
2.3492-2.40790.2012970.18121504X-RAY DIFFRACTION56
2.4079-2.4730.22611290.1761981X-RAY DIFFRACTION73
2.473-2.54580.26391660.17242499X-RAY DIFFRACTION95
2.5458-2.6280.20591760.17422631X-RAY DIFFRACTION99
2.628-2.72190.18011830.17372647X-RAY DIFFRACTION100
2.7219-2.83090.21481770.16722650X-RAY DIFFRACTION100
2.8309-2.95970.21071770.17732663X-RAY DIFFRACTION100
2.9597-3.11570.24321780.15512677X-RAY DIFFRACTION100
3.1157-3.31090.18041760.14662653X-RAY DIFFRACTION100
3.3109-3.56640.16461690.13992661X-RAY DIFFRACTION100
3.5664-3.92520.20541780.12352654X-RAY DIFFRACTION100
3.9252-4.49280.12871760.10922665X-RAY DIFFRACTION100
4.4928-5.6590.12471720.12312671X-RAY DIFFRACTION100
5.659-47.82030.1821920.17632654X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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