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- PDB-6isv: Structure of acetophenone reductase from Geotrichum candidum NBRC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6isv
タイトルStructure of acetophenone reductase from Geotrichum candidum NBRC 4597 in complex with NAD
要素Acetophenone reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD binding
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Acetophenone reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Geotrichum candidum (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Koesoema, A.A. / Sugiyama, Y. / Senda, M. / Senda, T. / Matsuda, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16K05864 日本
引用ジャーナル: Appl.Microbiol.Biotechnol. / 年: 2019
タイトル: Structural basis for a highly (S)-enantioselective reductase towards aliphatic ketones with only one carbon difference between side chain.
著者: Koesoema, A.A. / Sugiyama, Y. / Xu, Z. / Standley, D.M. / Senda, M. / Senda, T. / Matsuda, T.
履歴
登録2018年11月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetophenone reductase
B: Acetophenone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,2688
ポリマ－80,6802
非ポリマー1,5886
水86548
1
A: Acetophenone reductase
B: Acetophenone reductase
ヘテロ分子

A: Acetophenone reductase
B: Acetophenone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,53616
ポリマ－161,3594
非ポリマー3,17712
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area15580 Å2
ΔGint-235 kcal/mol
Surface area46630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.751, 104.751, 273.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-516-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Acetophenone reductase


分子量: 40339.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Geotrichum candidum (酵母) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: M5A8V4
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.7 / 詳細: 20% PEG3350 0.1 M Sodium Citrate dihydrate / Temp details: 95

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月24日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.901 Å / Num. obs: 31670 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 39.3 % / Rpim(I) all: 0.029 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 3471 / Rpim(I) all: 0.562

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→48.901 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.58
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2718 1651 5.23 %
Rwork0.2181 --
obs0.221 31541 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.901 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4887 0 92 49 5028
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0276950
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.6033050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056817
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006905
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5002-2.57380.34171420.30042405X-RAY DIFFRACTION100
2.5738-2.65690.40181480.31432400X-RAY DIFFRACTION100
2.6569-2.75180.41421120.31692486X-RAY DIFFRACTION100
2.7518-2.8620.42421370.29832416X-RAY DIFFRACTION100
2.862-2.99220.33171190.27542466X-RAY DIFFRACTION100
2.9922-3.14990.34171360.27312451X-RAY DIFFRACTION100
3.1499-3.34730.32291350.25972465X-RAY DIFFRACTION100
3.3473-3.60560.2691350.2322493X-RAY DIFFRACTION100
3.6056-3.96830.25981390.20662486X-RAY DIFFRACTION100
3.9683-4.54220.22111460.16912527X-RAY DIFFRACTION100
4.5422-5.72130.23081390.18492559X-RAY DIFFRACTION100
5.7213-48.91020.22791630.18612736X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -11.3608 Å / Origin y: 51.4163 Å / Origin z: 13.3126 Å
111213212223313233
T0.5475 Å2-0.0647 Å2-0.0188 Å2-0.5229 Å20.0198 Å2--0.3994 Å2
L1.2755 °20.7877 °21.1867 °2-1.0586 °21.0623 °2--2.0044 °2
S0.1185 Å °-0.289 Å °-0.1464 Å °-0.1681 Å °-0.2064 Å °0.0399 Å °-0.0861 Å °-0.7288 Å °0.085 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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