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- PDB-6iqs: Crystal structure of Prc with L245A and L340G mutations in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iqs
タイトルCrystal structure of Prc with L245A and L340G mutations in complex with NlpI
要素
  • Lipoprotein NlpI
  • Tail-specific protease
キーワードHYDROLASE / protein quality control / peptidoglycan remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated evasion of recognition by host complement / C-terminal processing peptidase / peptidoglycan metabolic process / protein catabolic process / outer membrane-bounded periplasmic space / protein-macromolecule adaptor activity / endopeptidase activity / cell division / serine-type endopeptidase activity / response to antibiotic ...symbiont-mediated evasion of recognition by host complement / C-terminal processing peptidase / peptidoglycan metabolic process / protein catabolic process / outer membrane-bounded periplasmic space / protein-macromolecule adaptor activity / endopeptidase activity / cell division / serine-type endopeptidase activity / response to antibiotic / signal transduction / protein homodimerization activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tail specific protease, C-terminal / Lipoprotein NlpI / C-terminal domain of tail specific protease (DUF3340) / Tail specific protease, N-terminal domain / Tail specific protease N-terminal domain / : / C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 ...Tail specific protease, C-terminal / Lipoprotein NlpI / C-terminal domain of tail specific protease (DUF3340) / Tail specific protease, N-terminal domain / Tail specific protease N-terminal domain / : / C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / ClpP/crotonase-like domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / PDZ domain / Tetratricopeptide repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein NlpI / Tail-specific protease
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Chuech, C.K. / Chang, C.I.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for the Differential Regulatory Roles of the PDZ Domain in C-Terminal Processing Proteases.
著者: Chueh, C.K. / Som, N. / Ke, L.C. / Ho, M.R. / Reddy, M. / Chang, C.I.
履歴
登録2018年11月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein NlpI
B: Lipoprotein NlpI
C: Tail-specific protease
D: Tail-specific protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,6764
ポリマ－222,6764
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.342, 144.415, 152.504
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERLEULEUAA29 - 28329 - 283
21SERSERLEULEUBB29 - 28329 - 283
12ASPASPLYSLYSCC25 - 67125 - 671
22ASPASPLYSLYSDD25 - 67125 - 671

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Lipoprotein NlpI


分子量: 33841.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: nlpI, yhbM, b3163, JW3132 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AFB1
#2: タンパク質 Tail-specific protease / C-terminal-processing peptidase / PRC protein / Protease Re


分子量: 77496.672 Da / 分子数: 2 / Mutation: L245A/L340G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: prc, tsp, b1830, JW1819 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23865, C-terminal processing peptidase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.84 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, Sodium citrate tribasic dihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月27日 / 詳細: Cryo-cooled channel-cut Si(111)
放射モノクロメーター: Cryo-cooled channel-cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→30 Å / Num. obs: 69840 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 41.92 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 0.919 / Net I/σ(I): 13.47
反射 シェル解像度: 2.69→2.8 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.548 / Mean I/σ(I) obs: 3.684 / Num. unique obs: 6187 / CC1/2: 0.783 / Rpim(I) all: 0.394 / Rrim(I) all: 0.813 / Χ2: 0.773 / % possible all: 85.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
HKL-2000v712データスケーリング
Coot0.8.9.1モデル構築
PHASER2.7位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WQL

5wql


解像度: 2.69→29.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 27.957 / SU ML: 0.247 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.552 / ESU R Free: 0.305 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24522 3435 5 %RANDOM
Rwork0.20496 ---
obs0.20695 65488 93.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 54.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.69→29.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12841 0 0 51 12892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.01413086
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01711718
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0411.65717697
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.121.63927505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.13451588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.59922.622778
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.916152322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1121599
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214818
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022398
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0214.0786370
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9764.0776369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.836.1057952
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.8296.1067953
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0854.3286716
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.0854.3296717
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.9776.3499746
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.94775.48955104
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.94875.48955104
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A90000.07
12B90000.07
21C174610.1
22D174610.1
LS精密化 シェル解像度: 2.688→2.758 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 195 -
Rwork0.317 3678 -
obs--71.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77720.1028-0.05490.999-0.0990.51560.00270.0141-0.0606-0.1119-0.0345-0.09630.11840.07360.03180.07470.01850.02320.03940.01320.054211.34618.481146.471
21.3969-0.04960.38590.74980.08390.5453-0.0204-0.08840.11070.0079-0.027-0.0267-0.08450.02390.04750.0511-0.00980.01920.0353-0.00050.05812.15649.319158.235
30.29220.1442-0.25550.1844-0.23410.79640.0236-0.11870.0397-0.045-0.05740.08040.08630.09820.03370.1852-0.01860.00090.0487-0.01750.07990.669-14.198180.47
40.1923-0.15920.04690.1706-0.1870.9343-0.00490.0602-0.03320.0232-0.05520.047-0.07380.04190.06010.24060.0107-0.0370.022-0.01650.08671.39582.167124.482
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 92
2X-RAY DIFFRACTION1A93 - 173
3X-RAY DIFFRACTION1A174 - 196
4X-RAY DIFFRACTION1A197 - 281
5X-RAY DIFFRACTION1A282 - 284
6X-RAY DIFFRACTION2B28 - 92
7X-RAY DIFFRACTION2B93 - 173
8X-RAY DIFFRACTION2B174 - 196
9X-RAY DIFFRACTION2B197 - 281
10X-RAY DIFFRACTION2B282 - 286
11X-RAY DIFFRACTION3C25 - 232
12X-RAY DIFFRACTION3C343 - 379
13X-RAY DIFFRACTION3C380 - 563
14X-RAY DIFFRACTION3C564 - 675
15X-RAY DIFFRACTION4D27 - 232
16X-RAY DIFFRACTION4D343 - 379
17X-RAY DIFFRACTION4D380 - 563
18X-RAY DIFFRACTION4D564 - 672

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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