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- PDB-6iqq: Crystal structure of Prc with S452I and L252Y mutations in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iqq
タイトルCrystal structure of Prc with S452I and L252Y mutations in complex with NlpI
要素
  • Lipoprotein NlpI
  • Tail-specific protease
キーワードHYDROLASE / protein quality control / peptidoglycan remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


C-terminal processing peptidase / peptidoglycan metabolic process / protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / cell division / serine-type endopeptidase activity / response to antibiotic / signal transduction ...C-terminal processing peptidase / peptidoglycan metabolic process / protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / cell division / serine-type endopeptidase activity / response to antibiotic / signal transduction / protein homodimerization activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tail specific protease, C-terminal / Lipoprotein NlpI / C-terminal domain of tail specific protease (DUF3340) / Tail specific protease, N-terminal domain / Tail specific protease N-terminal domain / : / C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 ...Tail specific protease, C-terminal / Lipoprotein NlpI / C-terminal domain of tail specific protease (DUF3340) / Tail specific protease, N-terminal domain / Tail specific protease N-terminal domain / : / C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / ClpP/crotonase-like domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein NlpI / Tail-specific protease
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chueh, C.K. / Chang, C.I.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan)Non available 台湾
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for the Differential Regulatory Roles of the PDZ Domain in C-Terminal Processing Proteases.
著者: Chueh, C.K. / Som, N. / Ke, L.C. / Ho, M.R. / Reddy, M. / Chang, C.I.
履歴
登録2018年11月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein NlpI
B: Lipoprotein NlpI
C: Tail-specific protease
D: Tail-specific protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,1056
ポリマ－223,0254
非ポリマー802
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.936, 143.882, 153.599
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALASPASPAA31 - 28631 - 286
21VALVALASPASPBB31 - 28631 - 286
12THRTHRGLUGLUCC27 - 67027 - 670
22THRTHRGLUGLUDD27 - 67027 - 670

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Lipoprotein NlpI


分子量: 33841.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: nlpI, yhbM, b3163, JW3132 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0AFB1
#2: タンパク質 Tail-specific protease / C-terminal-processing peptidase / PRC protein / Protease Re


分子量: 77670.945 Da / 分子数: 2 / Mutation: S452I, L252Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: prc, tsp, b1830, JW1819 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23865, C-terminal processing peptidase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.25 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG3350, Calcium acetate, Imidazole

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 0.99984 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月25日
詳細: LN2-Cooled Fixed-Exit Double Crystal Si(111) Monochromator , A Pair of K-B Focusing Mirrors
放射モノクロメーター: LN2-Cooled, Fixed-Exit Double Crystal Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 64129 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 38.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.154 / Χ2: 0.961 / Net I/σ(I): 13.92
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.615 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique obs: 6401 / CC1/2: 0.895 / Rpim(I) all: 0.263 / Rrim(I) all: 0.748 / Χ2: 0.86 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
HKL-2000v712データ収集
Coot0.8.9.1モデル構築
PHASER2.7.0位相決定
HKL-2000V712データ削減
HKL-2000V712データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WQL

5wql


解像度: 2.8→29.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / SU B: 14.126 / SU ML: 0.276 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.634 / ESU R Free: 0.393 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27769 3248 5.1 %RANDOM
Rwork0.2215 ---
obs0.22442 60219 96.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 56.008 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→29.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14407 0 2 93 14502
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01314668
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01713693
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8881.64719832
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.351.58331758
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.04551795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.74422.627849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.349152622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.57615110
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21869
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0216471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023087
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.6175.8617201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.6165.8617200
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.9118.7728989
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.918.7738990
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.2586.1347467
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.2586.1347468
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.5719.01610844
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined14.68659862
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other14.68659860
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A87250.09
12B87250.09
21C187350.15
22D187350.15
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 206 -
Rwork0.272 4002 -
obs--88.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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