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- PDB-6inw: A Pericyclic Reaction enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6inw
タイトルA Pericyclic Reaction enzyme
要素O-methyltransferase lepI
キーワードTRANSFERASE / dimer / alpha helical / two-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


O-methyltransferase activity / secondary metabolite biosynthetic process / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methylation / protein dimerization activity
類似検索 - 分子機能
Plant methyltransferase dimerisation / O-methyltransferase dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase COMT-type / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / O-methyltransferase lepI
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus flavus (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.798 Å
データ登録者Feng, Y. / Chang, M. / Wang, H. / Liu, Z. / Zhou, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (China)31670766 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of the multifunctional SAM-dependent enzyme LepI provides insights into its catalytic mechanism.
著者: Chang, M. / Zhou, Y. / Wang, H. / Liu, Z. / Zhang, Y. / Feng, Y.
履歴
登録2018年10月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-methyltransferase lepI
B: O-methyltransferase lepI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,3104
ポリマ－88,5132
非ポリマー7972
水21,1141172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10030 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area31220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.842, 62.201, 113.556
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 O-methyltransferase lepI / LepI / Leporins biosynthesis protein I


分子量: 44256.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aspergillus flavus (strain ATCC 200026 / FGSC A1120 / NRRL 3357 / JCM 12722 / SRRC 167) (カビ)
株: ATCC 200026 / FGSC A1120 / NRRL 3357 / JCM 12722 / SRRC 167
遺伝子: lepI, AFLA_066940 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B8NJH3, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 20000, MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.798→50 Å / Num. obs: 86401 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 1.798→1.86 Å / Num. unique obs: 5175 / CC1/2: 0.534

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.798→41.906 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 23.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2032 5961 5.04 %
Rwork0.1657 --
obs0.1675 86383 90.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.798→41.906 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6112 0 54 1172 7338
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046306
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7378570
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5013830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043959
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7981-1.81860.2656630.23191230X-RAY DIFFRACTION21
1.8186-1.840.2547980.211786X-RAY DIFFRACTION30
1.84-1.86240.2334920.21961907X-RAY DIFFRACTION32
1.8624-1.8860.2255960.22382083X-RAY DIFFRACTION35
1.886-1.91080.26291110.22422186X-RAY DIFFRACTION37
1.9108-1.9370.22211080.23382292X-RAY DIFFRACTION38
1.937-1.96460.25911300.22232493X-RAY DIFFRACTION42
1.9646-1.9940.27341280.20942662X-RAY DIFFRACTION44
1.994-2.02510.27251460.21312733X-RAY DIFFRACTION46
2.0251-2.05830.29931320.22632724X-RAY DIFFRACTION46
2.0583-2.09380.2591760.22352868X-RAY DIFFRACTION49
2.0938-2.13190.24581720.21392998X-RAY DIFFRACTION51
2.1319-2.17290.21031790.19233002X-RAY DIFFRACTION51
2.1729-2.21720.20661550.19023148X-RAY DIFFRACTION52
2.2172-2.26540.21581490.18213208X-RAY DIFFRACTION54
2.2654-2.31810.21772110.17653370X-RAY DIFFRACTION57
2.3181-2.37610.24352150.17643609X-RAY DIFFRACTION61
2.3761-2.44030.21912120.1723881X-RAY DIFFRACTION66
2.4403-2.51210.21652260.16514177X-RAY DIFFRACTION70
2.5121-2.59320.2052260.17314862X-RAY DIFFRACTION81
2.5932-2.68590.22442750.16245215X-RAY DIFFRACTION88
2.6859-2.79340.18492730.1635461X-RAY DIFFRACTION92
2.7934-2.92050.22613310.16045560X-RAY DIFFRACTION95
2.9205-3.07440.20592680.16415756X-RAY DIFFRACTION95
3.0744-3.2670.18472760.16035321X-RAY DIFFRACTION90
3.267-3.51910.17783110.15575588X-RAY DIFFRACTION95
3.5191-3.8730.18822670.14285536X-RAY DIFFRACTION93
3.873-4.43290.1762900.13335458X-RAY DIFFRACTION92
4.4329-5.5830.16673030.14575529X-RAY DIFFRACTION93
5.583-41.91750.20253420.16895672X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.7588 Å / Origin y: 22.7051 Å / Origin z: 78.0664 Å
111213212223313233
T0.0797 Å2-0.0136 Å2-0.0069 Å2-0.0584 Å20.0166 Å2--0.0449 Å2
L0.8075 °2-0.3228 °2-0.0544 °2-0.3551 °20.0287 °2--0.237 °2
S-0.0169 Å °0.0783 Å °0.0388 Å °0.0188 Å °-0.0101 Å °-0.013 Å °-0.0047 Å °-0.0331 Å °0.0164 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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