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- PDB-6ilh: Crystal Structure of human lysyl-tRNA synthetase L350H mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ilh
タイトルCrystal Structure of human lysyl-tRNA synthetase L350H mutant
要素Lysine-tRNA ligase
キーワードLIGASE / lysyl-tRNA synthetase / LysRS / disease related mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation ...ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / tRNA processing / amino acid binding / response to X-ray / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / tRNA binding / mitochondrial matrix / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-[(L-LYSYLAMINO)SULFONYL]ADENOSINE / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Hei, Z. / Liu, Z. / Wang, J. / Fang, P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China21778064 中国
National Natural Science Foundation of China21778067 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: Retractile lysyl-tRNA synthetase-AIMP2 assembly in the human multi-aminoacyl-tRNA synthetase complex.
著者: Hei, Z. / Wu, S. / Liu, Z. / Wang, J. / Fang, P.
履歴
登録2018年10月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-tRNA ligase
B: Lysine-tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,6224
ポリマ－120,6732
非ポリマー9492
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8270 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area40020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.180, 152.180, 106.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 72 through 74 or (resid 75...
21(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPASNASN(chain A and (resid 72 through 74 or (resid 75...AA72 - 744 - 6
12GLNGLNGLNGLN(chain A and (resid 72 through 74 or (resid 75...AA757
13VALVALPROPRO(chain A and (resid 72 through 74 or (resid 75...AA71 - 5753 - 507
14VALVALPROPRO(chain A and (resid 72 through 74 or (resid 75...AA71 - 5753 - 507
15VALVALPROPRO(chain A and (resid 72 through 74 or (resid 75...AA71 - 5753 - 507
16VALVALPROPRO(chain A and (resid 72 through 74 or (resid 75...AA71 - 5753 - 507
21ASPASPHISHIS(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...BB72 - 2154 - 147
22GLYGLYMETMET(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...BB219 - 357151 - 289
23GLYGLYGLYGLY(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...BB360 - 380292 - 312
24GLNGLNALAALA(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...BB381 - 382313 - 314
25ASPASPPROPRO(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...BB72 - 5754 - 507
26ASPASPPROPRO(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...BB72 - 5754 - 507
27ASPASPPROPRO(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...BB72 - 5754 - 507
28ASPASPPROPRO(chain B and (resid 72 through 215 or resid 219...BB72 - 5754 - 507

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要素

#1: タンパク質 Lysine-tRNA ligase / Lysyl-tRNA synthetase / LysRS


分子量: 60336.293 Da / 分子数: 2 / 変異: L350H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KARS, KIAA0070 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15046, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-KAA / 5'-O-[(L-LYSYLAMINO)SULFONYL]ADENOSINE / 5'-O-[N-(L-LYSYL)SULFAMOYL]ADENOSINE / 5′-O-(L-リシルスルファモイル)アデノシン


分子量: 474.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N8O7S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 13% PEG 2000 MME, 0.4M Ammonium acetate pH8.0 / PH範囲: 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→106.32 Å / Num. obs: 44348 / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 53.85 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.165 / Net I/σ(I): 14.5 / Num. measured all: 844999 / Scaling rejects: 1949
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.5-2.5718.70.68435950.9120.1610.70399.5
11.18-106.3217.70.0876260.9970.0210.08999.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.6.2データスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BJU

3bju


解像度: 2.501→82.75 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 24.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 4257 5.01 %
Rwork0.1938 --
obs0.1954 44302 89.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 126.08 Å2 / Biso mean: 56.8576 Å2 / Biso min: 29.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.501→82.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7968 0 64 53 8085
Biso mean--47.73 50.29 -
残基数----1006
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3024X-RAY DIFFRACTION7.683TORSIONAL
12B3024X-RAY DIFFRACTION7.683TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5009-2.59020.30264810.26519008948999
2.5902-2.6940.34112410.26964186442747
2.694-2.81660.3014070.25558838924597
2.8166-2.96510.28275070.249489579464100
2.9651-3.15090.27334910.241890589549100
3.1509-3.39410.28615360.231189359471100
3.3941-3.73570.2553310.21765638596963
3.7357-4.27620.19843550.17277902825787
4.2762-5.38750.18494100.151391019511100
5.3875-82.7950.17264980.165490279525100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -56.6449 Å / Origin y: -3.5118 Å / Origin z: -6.2177 Å
111213212223313233
T0.3267 Å20.0042 Å2-0.0048 Å2-0.4234 Å2-0.0322 Å2--0.3174 Å2
L0.1446 °2-0.074 °2-0.0098 °2-0.4963 °2-0.0026 °2--0.518 °2
S-0.017 Å °0.0006 Å °-0.0121 Å °-0.0169 Å °0.0435 Å °-0.0764 Å °0.0411 Å °0.1453 Å °-0.0173 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA71 - 575
2X-RAY DIFFRACTION1allB72 - 575
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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