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万見
- PDB-6ild: Crystal Structure of Human LysRS: P38/AIMP2 Complex II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ild
タイトルCrystal Structure of Human LysRS: P38/AIMP2 Complex II
要素
  • Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
  • Lysine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / lysyl-tRNA synthetase / LysRS / P38 / AIMP2 / multi tRNA synthetase complex sub-complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / type II pneumocyte differentiation / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process ...ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / type II pneumocyte differentiation / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / tRNA processing / amino acid binding / response to X-ray / positive regulation of protein ubiquitination / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / positive regulation of neuron apoptotic process / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / tRNA binding / protein ubiquitination / translation / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) ...AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-[(S)-hydroxy(methyl)phosphoryl]adenosine / LYSINE / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.882 Å
データ登録者Hei, Z. / Liu, Z. / Wang, J. / Fang, P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China21778064 中国
National Natural Science Foundation of China21778067 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: Retractile lysyl-tRNA synthetase-AIMP2 assembly in the human multi-aminoacyl-tRNA synthetase complex.
著者: Hei, Z. / Wu, S. / Liu, Z. / Wang, J. / Fang, P.
履歴
登録2018年10月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
C: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,78313
ポリマ－123,6343
非ポリマー1,14910
水16,394910
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11990 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area41710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.511, 100.074, 270.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1056-

HOH

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Lysine--tRNA ligase / Lysyl-tRNA synthetase / LysRS


分子量: 59240.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KARS, KIAA0070 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q15046, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, lysine-tRNA ligase
#2: タンパク質・ペプチド Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Multisynthase complex auxiliary component p38


分子量: 5153.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIMP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13155

-
非ポリマー , 5種, 920分子

#3: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-45A / 5'-O-[(S)-hydroxy(methyl)phosphoryl]adenosine


タイプ: RNA linking / 分子量: 345.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N5O6P
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 910 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 8 % PEG 20000, 0.1 M Tris pH 8.0, 0.1 M sodium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→50 Å / Num. obs: 104488 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 20.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 0.941 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.88-1.957.50.571101970.817197.6
1.95-2.038.10.393103300.844198.3
2.03-2.128.10.276103630.914198.4
2.12-2.238.10.191103750.931198.7
2.23-2.378.10.145104040.977198.8
2.37-2.558.10.114104671.044198.9
2.55-2.818.10.083104691.043199.1
2.81-3.2180.056105741.002199.3
3.21-4.057.80.041106051.172199
4.05-507.30.026107040.632197.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BJU

3bju


解像度: 1.882→32.42 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.09 / 位相誤差: 17.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1844 5048 4.99 %
Rwork0.1535 --
obs0.155 101191 95.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 93.16 Å2 / Biso mean: 27.0836 Å2 / Biso min: 9.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.882→32.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8197 0 75 910 9182
Biso mean--36.95 36.02 -
残基数----1030
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.882-1.90340.28281050.21542057216263
1.9034-1.92580.24711370.20582508264574
1.9258-1.94930.23961290.18742760288984
1.9493-1.9740.20461620.17232941310388
1.974-1.99990.221680.17173009317791
1.9999-2.02730.22461820.1683090327294
2.0273-2.05630.18581620.16253293345597
2.0563-2.0870.18631700.15923253342398
2.087-2.11960.20731910.16343252344398
2.1196-2.15430.21281410.1573316345798
2.1543-2.19150.19671670.16033310347799
2.1915-2.23130.21241650.15913282344799
2.2313-2.27420.21081680.15633290345899
2.2742-2.32060.19532000.15463318351899
2.3206-2.37110.18611830.15133243342699
2.3711-2.42620.17871800.15633305348599
2.4262-2.48680.21711830.15453308349199
2.4868-2.55410.19161800.1553303348399
2.5541-2.62920.21171690.15723314348399
2.6292-2.7140.21631870.16193320350799
2.714-2.8110.18451780.15893317349599
2.811-2.92340.19141930.16233332352599
2.9234-3.05640.20411680.16123344351299
3.0564-3.21740.20021670.15993375354299
3.2174-3.41880.18991590.15823366352599
3.4188-3.68240.18281790.15083366354599
3.6824-4.05230.15851560.13173378353498
4.0523-4.63730.1341790.11963361354098
4.6373-5.83690.13951610.14043392355398
5.8369-32.42490.15721790.16273440361996
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.6964 Å / Origin y: 7.159 Å / Origin z: 30.6284 Å
111213212223313233
T0.1283 Å2-0.0435 Å2-0.0168 Å2-0.1353 Å20.013 Å2--0.1169 Å2
L0.3255 °2-0.0498 °2-0.0584 °2-0.5147 °20.2752 °2--0.534 °2
S-0.0222 Å °-0.0132 Å °0.0163 Å °0.0916 Å °0.0003 Å °-0.0176 Å °0.1476 Å °-0.0344 Å °0.0103 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA72 - 576
2X-RAY DIFFRACTION1allB72 - 575
3X-RAY DIFFRACTION1allC2 - 31
4X-RAY DIFFRACTION1allD1
5X-RAY DIFFRACTION1allE1
6X-RAY DIFFRACTION1allH2 - 1347
7X-RAY DIFFRACTION1allG1
8X-RAY DIFFRACTION1allI1
9X-RAY DIFFRACTION1allJ1
10X-RAY DIFFRACTION1allK1
11X-RAY DIFFRACTION1allL1
12X-RAY DIFFRACTION1allM1
13X-RAY DIFFRACTION1allN1
14X-RAY DIFFRACTION1allF1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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