[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6igq: Crystal structure of inactive state of S9 peptidase from Deinococ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6igq | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of inactive state of S9 peptidase from Deinococcus radiodurans R1 (PMSF treated) | ||||||
Components | Acyl-peptide hydrolase, putative | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Serine peptidase / Merops S9 / POP family | ||||||
Function / homology | WD40-like beta propeller / WD40-like Beta Propeller Repeat / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Alpha/Beta hydrolase fold / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / Acyl-peptide hydrolase, putative Function and homology information | ||||||
Biological species | Deinococcus radiodurans str. R1 (radioresistant) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Yadav, P. / Goyal, V.D. / Kumar, A. / Makde, R.D. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2019 Title: Carboxypeptidase in prolyl oligopeptidase family: Unique enzyme activation and substrate-screening mechanisms. Authors: Yadav, P. / Goyal, V.D. / Gaur, N.K. / Kumar, A. / Gokhale, S.M. / Jamdar, S.N. / Makde, R.D. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6igq.cif.gz | 910.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6igq.ent.gz | 756.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6igq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/6igq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/6igq | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5yzmSC 5yznC 5yzoC 6igpC 6igrC 6ikgC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 72728.797 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Deinococcus radiodurans str. R1 (radioresistant) Strain: R1 / Gene: DR_0165 / Plasmid: pST50Tr / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): plysS / References: UniProt: Q9RXY9 #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 53.1 % / Description: cubiod crystals (150-200 micron) |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: microbatch / pH: 5.31 Details: 0.17M ammonium sulphate, 25.5% PEG 4000, 15% glycerol PH range: 4.8-5.3 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: RRCAT INDUS-2 / Beamline: PX-BL21 / Wavelength: 0.97947 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 30, 2015 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97947 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→39.89 Å / Num. obs: 134697 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.169 / Net I/σ(I): 12 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.34 Å / Redundancy: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.997 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 6616 / CC1/2: 0.781 / Rpim(I) all: 0.391 / Rrim(I) all: 1.072 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5YZM Resolution: 2.3→39.872 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.07
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→39.872 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -16.7989 Å / Origin y: -22.0786 Å / Origin z: 48.3392 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group | Selection details: all |