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- PDB-6ict: Structure of SETD3 bound to SAH and methylated actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ict
タイトルStructure of SETD3 bound to SAH and methylated actin
要素
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Histone-lysine N-methyltransferase setd3
キーワードPROTEIN BINDING / histidine methylatransferase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex ...peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / histone H3K36 methyltransferase activity / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / protein localization to adherens junction / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / dense body / Cell-extracellular matrix interactions / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of double-strand break repair / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / histone H3K4 methyltransferase activity / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / tight junction / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / regulation of norepinephrine uptake / apical junction complex / transporter regulator activity / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of muscle cell differentiation / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / brush border / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / axonogenesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / adherens junction / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of cell differentiation / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / kinetochore / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / PKMTs methylate histone lysines / tau protein binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / platelet aggregation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear matrix / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / UCH proteinases / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants
類似検索 - 分子機能
set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : ...set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Actin, cytoplasmic 1 / Actin-histidine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.952 Å
データ登録者Guo, Q. / Liao, S. / Xu, C. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31570737 中国
National Natural Science Foundation of China31770806 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Structural insights into SETD3-mediated histidine methylation on beta-actin.
著者: Guo, Q. / Liao, S. / Kwiatkowski, S. / Tomaka, W. / Yu, H. / Wu, G. / Tu, X. / Min, J. / Drozak, J. / Xu, C.
履歴
登録2018年9月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年3月6日Group: Data collection / Database references / Polymer sequence
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_poly / pdbx_database_related
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _entity_poly.pdbx_target_identifier
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
B: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
C: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
D: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
E: Actin, cytoplasmic 1
G: Actin, cytoplasmic 1
H: Actin, cytoplasmic 1
I: Actin, cytoplasmic 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,36212
ポリマ－242,8248
非ポリマー1,5384
水20,0691114
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
E: Actin, cytoplasmic 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0903
ポリマ－60,7062
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21870 Å2
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
G: Actin, cytoplasmic 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0903
ポリマ－60,7062
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21970 Å2
手法PISA
3
C: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
H: Actin, cytoplasmic 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0903
ポリマ－60,7062
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2580 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area22060 Å2
手法PISA
4
D: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
I: Actin, cytoplasmic 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0903
ポリマ－60,7062
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.976, 176.693, 125.892
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase setd3 / SET domain-containing protein 3


分子量: 57824.715 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD3, C14orf154
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q86TU7, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド
Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 2881.266 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: P60709
#3: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.15 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Magnesium acetate tetrahydrate 0.1M Sodium cacodylate trihydrate pH 6.5 20% Polyethylene glycol 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→72.27 Å / Num. obs: 191350 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.868 / Num. unique obs: 27519

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SMT

3smt


解像度: 1.952→59.872 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2138 9084 4.85 %
Rwork0.1784 --
obs0.1801 187163 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.952→59.872 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15708 0 104 1114 16926
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00716232
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87322049
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.07213205
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052454
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062807
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9517-1.97390.28432790.2545992X-RAY DIFFRACTION100
1.9739-1.99710.28193160.23716026X-RAY DIFFRACTION100
1.9971-2.02150.24843130.22265834X-RAY DIFFRACTION100
2.0215-2.0470.25363240.20275991X-RAY DIFFRACTION100
2.047-2.0740.2513410.19735909X-RAY DIFFRACTION99
2.074-2.10240.22542790.195893X-RAY DIFFRACTION98
2.1024-2.13240.24192840.19065724X-RAY DIFFRACTION95
2.1324-2.16430.26092840.195746X-RAY DIFFRACTION96
2.1643-2.19810.24742850.18945932X-RAY DIFFRACTION100
2.1981-2.23410.23773610.18765953X-RAY DIFFRACTION100
2.2341-2.27260.23563100.18585938X-RAY DIFFRACTION100
2.2726-2.3140.23173190.18155964X-RAY DIFFRACTION100
2.314-2.35850.22552980.17755956X-RAY DIFFRACTION100
2.3585-2.40660.23383070.18116035X-RAY DIFFRACTION100
2.4066-2.4590.2272900.17935953X-RAY DIFFRACTION100
2.459-2.51620.22452850.17536032X-RAY DIFFRACTION100
2.5162-2.57910.2072900.1765930X-RAY DIFFRACTION100
2.5791-2.64880.21843150.17585962X-RAY DIFFRACTION100
2.6488-2.72680.23143030.18215992X-RAY DIFFRACTION99
2.7268-2.81480.22312980.18185920X-RAY DIFFRACTION99
2.8148-2.91540.22763070.19055935X-RAY DIFFRACTION99
2.9154-3.03210.24993100.19475829X-RAY DIFFRACTION97
3.0321-3.17010.23242960.18445784X-RAY DIFFRACTION96
3.1701-3.33720.22262890.18546025X-RAY DIFFRACTION100
3.3372-3.54630.19992940.17115982X-RAY DIFFRACTION100
3.5463-3.820.18272930.1546009X-RAY DIFFRACTION100
3.82-4.20440.17692950.15536012X-RAY DIFFRACTION100
4.2044-4.81250.17492960.15075943X-RAY DIFFRACTION99
4.8125-6.06240.18363170.17885883X-RAY DIFFRACTION97
6.0624-59.90030.20433060.18645995X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.62580.1789-0.20840.7143-0.22440.60230.117-0.17130.15530.1672-0.0776-0.0074-0.12330.08580.02540.1948-0.04830.00420.1803-0.04290.16257.264214.113723.2428
20.9191-0.37840.0211.5243-0.30150.44010.09470.15170.1573-0.1979-0.1226-0.0417-0.0571-0.07610.02430.220.0355-0.01320.1983-0.03030.207214.507336.353-3.4414
30.69390.0430.06760.76070.06890.67880.0297-0.10390.1720.1302-0.023-0.006-0.06880.0325-0.0060.1326-0.01420.00760.1401-0.0190.16110.73914.8375-38.6532
40.5616-0.6980.13421.6141-0.35380.19940.12680.11090.0268-0.3474-0.1440.0724-0.0086-0.04740.02150.30750.0413-0.03620.2144-0.00080.255517.673935.8734-66.8282
50.76340.07360.10260.65050.00980.65960.0594-0.1391-0.17780.0932-0.0386-0.03230.0818-0.05310.00540.1109-0.0213-0.01030.11440.04330.104326.4295-15.3444-38.8952
60.6424-0.4986-0.25861.29740.52180.51520.07520.1237-0.0863-0.2909-0.050.01410.01350.0163-0.0250.2950.02430.00280.2341-0.01020.206919.8655-35.3563-67.5367
70.75530.0280.02710.6830.06130.51150.0254-0.1861-0.18960.0931-0.0407-0.02870.0966-0.0061-0.09880.1546-0.0219-0.00790.16610.07030.159723.266-15.982621.3582
80.8253-0.3938-0.09161.52870.52430.63340.03040.1217-0.1415-0.1529-0.0310.11310.04260.0726-0.00240.21780.0044-0.00470.1740.020.141815.6422-35.5053-6.1747
90.3695-0.4101-0.63942.01250.30691.2269-0.02410.12860.0257-0.03-0.03340.4049-0.144-0.31510.21770.207-0.05340.0287-0.0755-0.07270.30124.201125.2919.7738
100.593-0.6101-0.66721.8496-0.20111.42640.07870.1090.0023-0.0122-0.02470.3828-0.1268-0.23990.11130.15620.02160.00870.08390.0030.29947.22125.4229-43.1991
110.4194-0.34030.69171.44090.18771.639-0.05750.0359-0.09760.13280.0625-0.25670.26180.27450.17720.21780.02880.01450.11620.03660.210229.7156-26.5556-43.286
120.414-0.55720.53112.05610.04551.14110.07510.0369-0.11480.0030.0013-0.29510.21120.25160.22870.190.0207-0.05720.03570.1230.343225.185-26.607316.8932
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 22 through 335 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 336 through 501 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 20 through 335 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 336 through 501 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 20 through 335 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 336 through 500 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 20 through 335 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 336 through 500 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'E' and (resid 67 through 85 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'G' and (resid 67 through 84 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'H' and (resid 67 through 85 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'I' and (resid 69 through 84 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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