[日本語] English
万見
- PDB-6wk1: SETD3 in Complex with an Actin Peptide with His73 Replaced with M... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wk1
タイトルSETD3 in Complex with an Actin Peptide with His73 Replaced with Methionine
要素
  • Actin, cytoplasmic 2
  • Actin-histidine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


basal body patch / peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / tight junction assembly / protein localization to bicellular tight junction / profilin binding / regulation of transepithelial transport ...basal body patch / peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / tight junction assembly / protein localization to bicellular tight junction / profilin binding / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / histone H3K36 methyltransferase activity / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / regulation of stress fiber assembly / Adherens junctions interactions / histone H3K4 methyltransferase activity / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / sarcomere organization / regulation of focal adhesion assembly / apical junction complex / positive regulation of wound healing / positive regulation of muscle cell differentiation / maintenance of blood-brain barrier / NuA4 histone acetyltransferase complex / filamentous actin / myofibril / Recycling pathway of L1 / regulation of synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / RHOBTB2 GTPase cycle / phagocytic vesicle / EPHB-mediated forward signaling / calyx of Held / axonogenesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Schaffer collateral - CA1 synapse / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / PKMTs methylate histone lysines / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / platelet aggregation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis / actin binding / angiogenesis / blood microparticle / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cytoskeleton / transcription coactivator activity / hydrolase activity / positive regulation of cell migration / axon / focal adhesion / synapse / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. ...Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Actin, cytoplasmic 2 / Actin-histidine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Dai, S. / Horton, J.R. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245-23 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Characterization of SETD3 methyltransferase-mediated protein methionine methylation.
著者: Dai, S. / Holt, M.V. / Horton, J.R. / Woodcock, C.B. / Patel, A. / Zhang, X. / Young, N.L. / Wilkinson, A.W. / Cheng, X.
履歴
登録2020年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
Y: Actin, cytoplasmic 2
A: Actin-histidine N-methyltransferase
Z: Actin, cytoplasmic 2
B: Actin-histidine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,64259
ポリマ－140,4074
非ポリマー4,23655
水10,827601
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18950 Å2
ΔGint121 kcal/mol
Surface area41420 Å2
2
Y: Actin, cytoplasmic 2
A: Actin-histidine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,87537
ポリマ－70,2032
非ポリマー2,67235
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8290 Å2
ΔGint43 kcal/mol
Surface area23170 Å2
手法PISA
3
Z: Actin, cytoplasmic 2
B: Actin-histidine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,76722
ポリマ－70,2032
非ポリマー1,56420
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint16 kcal/mol
Surface area23800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.388, 175.531, 66.654
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.359, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

-
タンパク質・ペプチド / タンパク質 , 2種, 4分子 YZAB

#1: タンパク質・ペプチド Actin, cytoplasmic 2 / Gamma-actin


分子量: 2861.296 Da / 分子数: 2 / 変異: H73M / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63261
#2: タンパク質 Actin-histidine N-methyltransferase / SET domain-containing protein 3 / hSETD3


分子量: 67342.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD3, C14orf154 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86TU7, protein-histidine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 656分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.07 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6 and 30% (w/v) polyethylene glycol 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→36 Å / Num. obs: 102262 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 23.23 Å2 / CC1/2: 0.986 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 1.89→1.96 Å / Num. unique obs: 8146 / CC1/2: 0.526

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6MBJ

6mbj


解像度: 1.89→36 Å / SU ML: 0.2308 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.1001 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2281 2001 1.96 %
Rwork0.1947 100198 -
obs0.1954 102199 93.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8023 0 276 601 8900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00478501
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.744911439
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04551244
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00491453
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.82375082
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.89-1.940.37521080.3095249X-RAY DIFFRACTION68.6
1.94-1.990.31581330.28136274X-RAY DIFFRACTION81.79
1.99-2.050.28151190.26126376X-RAY DIFFRACTION83.66
2.05-2.120.27041490.24157292X-RAY DIFFRACTION94.91
2.12-2.190.2581550.21657487X-RAY DIFFRACTION98.05
2.19-2.280.2471460.20297548X-RAY DIFFRACTION98.33
2.28-2.390.26011510.20557554X-RAY DIFFRACTION98.18
2.39-2.510.26141500.20757555X-RAY DIFFRACTION98.28
2.51-2.670.25371480.20537585X-RAY DIFFRACTION99.14
2.67-2.880.23531450.19817272X-RAY DIFFRACTION94.44
2.88-3.170.22961420.19647315X-RAY DIFFRACTION95.27
3.17-3.620.2211570.1827611X-RAY DIFFRACTION99.69
3.62-4.560.17551530.16057654X-RAY DIFFRACTION99.34
4.56-360.18411450.16717426X-RAY DIFFRACTION95.42

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る