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万見
- PDB-3smt: Crystal structure of human SET domain-containing protein3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3smt
タイトルCrystal structure of human SET domain-containing protein3
要素Histone-lysine N-methyltransferase setd3
キーワードTRANSFERASE / SETD3 / Histone methyltransferase / histone modification / lysine / post-translational modification / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / PKMTs methylate histone lysines / actin binding ...peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / PKMTs methylate histone lysines / actin binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : ...set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ARSENIC / S-ADENOSYLMETHIONINE / Actin-histidine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / Walker, J.R. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human SET domain-containing protein3
著者: Zeng, H. / Dong, A. / Walker, J.R. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Wu, H.
履歴
登録2011年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,33418
ポリマ－57,4741
非ポリマー86117
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
ヘテロ分子

A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,66936
ポリマ－114,9472
非ポリマー1,72134
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area5340 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area39610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.864, 113.864, 83.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase setd3 / SET domain-containing protein 3


分子量: 57473.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD3, C14orf154 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)V2RpRARE / 参照: UniProt: Q86TU7, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 6種, 318分子

#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-ARS / ARSENIC / ひ素


分子量: 74.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: As
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 11 / 由来タイプ: 合成
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.8 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20 % PEG4000, 0.2 M calcium Acetate, 0.1 M sodium cacodalyte, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年11月8日 / 詳細: VeriMax HR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. all: 40192 / Num. obs: 40192 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 40.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 40.8
反射 シェル解像度: 2.04→2.25 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.942 / Mean I/σ(I) obs: 2.76 / Num. unique all: 1986 / Rsym value: 0.942 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
Coot0.6モデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.04→49.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9363 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2591 824 2.06 %RANDOM
Rwork0.2084 ---
all0.2095 40192 --
obs0.2095 40086 --
原子変位パラメータBiso mean: 45.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.294 Å20 Å20 Å2
2---1.294 Å20 Å2
3---2.588 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.284 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→49.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3645 0 55 301 4001
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013837HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.025218HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1298SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes97HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes563HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3831HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.94
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.94
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion501SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4728SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.09 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2791 50 1.73 %
Rwork0.2353 2847 -
all0.236 2897 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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