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万見
- PDB-6icr: LdCoroCC mutant- C482A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6icr
タイトルLdCoroCC mutant- C482A
要素Coronin-like protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Coiled coil domain of Actin interacting protein Coronin from Leishmania
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament organization / actin filament binding / ribosome
類似検索 - 分子機能
DUF1900 / Type of WD40 repeat / Domain of unknown function DUF1899 / Coronin / Domain of unknown function (DUF1899) / DUF1899 / : / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. ...DUF1900 / Type of WD40 repeat / Domain of unknown function DUF1899 / Coronin / Domain of unknown function (DUF1899) / DUF1899 / : / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein / Coronin
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Karade, S.S. / Srivastava, V.K. / Ansari, A. / Pratap, J.V.
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2020
タイトル: Molecular and structural analysis of a mechanical transition of helices in the L. donovani coronin coiled-coil domain.
著者: Karade, S.S. / Ansari, A. / Srivastava, V.K. / Nayak, A.R. / Pratap, J.V.
履歴
登録2018年9月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32020年2月12日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coronin-like protein
B: Coronin-like protein
C: Coronin-like protein
D: Coronin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4797
ポリマ－25,2934
非ポリマー1863
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7460 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.480, 49.720, 45.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.59, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Coronin-like protein


分子量: 6323.211 Da / 分子数: 4 / 変異: C482A, T509S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
プラスミド: pET-28a / 詳細 (発現宿主): T7-promotor with his tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3T1U8, UniProt: E9AWD4*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.21 % / 解説: Rectangular shaped
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Lithium sulfate 0.8M, ammonium sulfate 0.85M, sodium citrate buffer 0.1M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→33.644 Å / Num. obs: 15839 / % possible obs: 99.62 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 39.86 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04409 / Rrim(I) all: 0.04735 / Net I/av σ(I): 18.73 / Net I/σ(I): 16.16
反射 シェル解像度: 2.3→2.382 Å / Rmerge(I) obs: 0.0664 / Mean I/σ(I) obs: 12.44 / Num. unique obs: 1103 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.0711 / % possible all: 99.82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CX2

5cx2


解像度: 2.04→33.644 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 39.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3053 794 5.01 %
Rwork0.2632 --
obs0.2654 15839 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→33.644 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1437 0 12 26 1475
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041462
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6651962
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.735549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024239
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002260
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.04-2.16780.37571330.312480X-RAY DIFFRACTION100
2.1678-2.33510.37411070.31162509X-RAY DIFFRACTION100
2.3351-2.570.38051310.29192502X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.94180.32461370.30812500X-RAY DIFFRACTION100
2.9418-3.70560.30741370.27352509X-RAY DIFFRACTION100
3.7056-33.64820.27071490.22622545X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.8403 Å / Origin y: -29.947 Å / Origin z: -32.5452 Å
111213212223313233
T0.2737 Å2-0.0046 Å20.0421 Å2-0.564 Å20.0233 Å2--0.3288 Å2
L6.4739 °2-3.0303 °21.9195 °2-3.5112 °2-0.7728 °2--1.4435 °2
S-0.4088 Å °-1.3459 Å °0.1194 Å °0.1933 Å °0.7128 Å °0.0872 Å °-0.0312 Å °-0.5393 Å °-0.2548 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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