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- PDB-6icg: Grb2 SH2 domain in phosphopeptide free form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6icg
タイトルGrb2 SH2 domain in phosphopeptide free form
要素Growth factor receptor-bound protein 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Src homology 2 domain / phosphorylated tyrosine / Adapter protein
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of actin filament polymerization / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC1 events in ERBB4 signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signalling to RAS / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / ephrin receptor binding / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / phosphotyrosine residue binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NCAM signaling for neurite out-growth / cellular response to ionizing radiation / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / T cell activation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Spry regulation of FGF signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Hosoe, Y. / Numoto, N. / Inaba, S. / Ogawa, S. / Morii, H. / Abe, R. / Ito, N. / Oda, M.
引用ジャーナル: Biophys Physicobio. / 年: 2019
タイトル: Structural and functional properties of Grb2 SH2 dimer in CD28 binding.
著者: Hosoe, Y. / Numoto, N. / Inaba, S. / Ogawa, S. / Morii, H. / Abe, R. / Ito, N. / Oda, M.
履歴
登録2018年9月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5698
ポリマ－21,9972
非ポリマー5726
水5,927329
1
A: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2834
ポリマ－10,9981
非ポリマー2843
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area5640 Å2
手法PISA
2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2874
ポリマ－10,9981
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.550, 79.550, 69.635
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-468-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 2 / Adapter protein GRB2 / Protein Ash / SH2/SH3 adapter GRB2


分子量: 10998.404 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2, ASH / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62993
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Sodium chloride, 0.1 M HEPES (pH 7.5), 1.6 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 183 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→50 Å / Num. obs: 77235 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 11.14 Å2 / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 1.15→1.22 Å / 冗長度: 11.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 11265 / CC1/2: 0.787 / Rsym value: 0.935 / % possible all: 88.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WA4

3wa4


解像度: 1.15→35.58 Å / SU ML: 0.0875 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.0097
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 3862 5 %Random selevtion
Rwork0.1437 ---
obs0.1449 77231 97.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 16.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→35.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1549 0 31 329 1909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01271686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.35512278
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1135226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.4609636
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.15-1.160.25971170.23342047X-RAY DIFFRACTION77.42
1.16-1.180.26211210.21552246X-RAY DIFFRACTION84.96
1.18-1.190.23811240.18982489X-RAY DIFFRACTION93.72
1.19-1.210.19081370.16882544X-RAY DIFFRACTION95.58
1.21-1.230.16981330.15232588X-RAY DIFFRACTION96.9
1.23-1.250.18931320.1532584X-RAY DIFFRACTION96.86
1.25-1.270.20031360.14862582X-RAY DIFFRACTION97.25
1.27-1.290.17831400.14452617X-RAY DIFFRACTION97.94
1.29-1.310.17541350.13832598X-RAY DIFFRACTION97.71
1.31-1.330.15441330.13232600X-RAY DIFFRACTION97.68
1.33-1.360.17361380.13042621X-RAY DIFFRACTION97.98
1.36-1.390.16221340.11872629X-RAY DIFFRACTION98.08
1.39-1.420.13531390.11252628X-RAY DIFFRACTION98.26
1.42-1.450.14741410.10992640X-RAY DIFFRACTION98.34
1.45-1.490.14971390.1112637X-RAY DIFFRACTION98.61
1.49-1.530.14741390.10952654X-RAY DIFFRACTION98.9
1.53-1.570.14571390.10772644X-RAY DIFFRACTION98.97
1.57-1.620.15531400.1142666X-RAY DIFFRACTION98.56
1.62-1.680.1571400.11192665X-RAY DIFFRACTION99.43
1.68-1.750.17261410.11822670X-RAY DIFFRACTION99.05
1.75-1.830.14921430.11942699X-RAY DIFFRACTION99.65
1.83-1.920.14981420.12482687X-RAY DIFFRACTION99.51
1.92-2.040.14171430.12182712X-RAY DIFFRACTION99.62
2.04-2.20.14051440.12842719X-RAY DIFFRACTION99.76
2.2-2.420.16711440.14892735X-RAY DIFFRACTION99.97
2.42-2.770.19081450.16092763X-RAY DIFFRACTION99.97
2.77-3.490.18071480.16072798X-RAY DIFFRACTION99.93
3.49-35.590.1821550.17112907X-RAY DIFFRACTION98.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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