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- PDB-6ian: T. brucei IFT22/74/81 GTP-bound crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ian
タイトルT. brucei IFT22/74/81 GTP-bound crystal structure
要素
  • (Intraflagellar transport protein ...) x 2
  • Rab-like 5
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Intraflagellar transport protein 22 / IFT74 / IFT81 / cilium formation / Rab-like / GTPase / RabL5
機能・相同性
機能・相同性情報


intraciliary transport particle / : / intraciliary transport involved in cilium assembly / intraciliary transport particle B / intraciliary retrograde transport / intraciliary transport / motile cilium / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / cilium assembly ...intraciliary transport particle / : / intraciliary transport involved in cilium assembly / intraciliary transport particle B / intraciliary retrograde transport / intraciliary transport / motile cilium / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / cilium assembly / beta-tubulin binding / endomembrane system / tubulin binding / intracellular protein transport / cilium / ciliary basal body / GTPase activity / centrosome / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Intraflagellar transport protein 81, N-terminal domain / Intraflagellar transport protein 74 / Intraflagellar transport protein 81 / IFT81, calponin homology domain / IFT81, N-terminal domain superfamily / Intraflagellar transport 81 calponin homology domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / Zinc finger C2H2 type domain signature. ...Intraflagellar transport protein 81, N-terminal domain / Intraflagellar transport protein 74 / Intraflagellar transport protein 81 / IFT81, calponin homology domain / IFT81, N-terminal domain superfamily / Intraflagellar transport 81 calponin homology domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Rab-like 5 / Intraflagellar transport protein 22 / C2H2-type domain-containing protein / Intraflagellar transport protein-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
Trypanosoma brucei equiperdum (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wachter, S. / Basquin, J. / Lorentzen, E.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk FoundationNNF15OC0014164 デンマーク
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2019
タイトル: Binding of IFT22 to the intraflagellar transport complex is essential for flagellum assembly.
著者: Wachter, S. / Jung, J. / Shafiq, S. / Basquin, J. / Fort, C. / Bastin, P. / Lorentzen, E.
履歴
登録2018年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Intraflagellar transport protein 74
C: Intraflagellar transport protein 81
B: Intraflagellar transport protein 74
D: Intraflagellar transport protein 81
E: Rab-like 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,5577
ポリマ－206,0095
非ポリマー5472
水82946
1
A: Intraflagellar transport protein 74
C: Intraflagellar transport protein 81


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • 90.6 kDa, 2 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6362
ポリマ－90,6362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16860 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area44090 Å2
手法PISA
2
B: Intraflagellar transport protein 74
D: Intraflagellar transport protein 81
E: Rab-like 5
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 116 kDa, 3 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,9205
ポリマ－115,3733
非ポリマー5472
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18930 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area51720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.860, 228.300, 115.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Intraflagellar transport protein ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Intraflagellar transport protein 74


分子量: 37731.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (strain 927/4 GUTat10.1) (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb927.7.3370 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57WF2
#2: タンパク質 Intraflagellar transport protein 81


分子量: 52904.801 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (strain 927/4 GUTat10.1) (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb10.70.5020 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q38BY1

-
タンパク質 , 1種, 1分子 E

#3: タンパク質 Rab-like 5


分子量: 24736.303 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei equiperdum (トリパノソーマ)
遺伝子: RABL5, DPX39_110145000 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3L6KZ98

-
非ポリマー , 3種, 48分子

#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 15% (v/v) glycerol, 7.5% (w/v) PEG4000, 100 mM HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97899 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→83 Å / Num. obs: 113747 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.21 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rmerge(I) obs: 4.11 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 18991 / CC1/2: 0.395 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→80.982 Å / SU ML: 0.6 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.31 / 位相誤差: 33.1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2797 5663 4.98 %
Rwork0.2412 --
obs0.2431 113665 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→80.982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11964 0 33 46 12043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00712117
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05816469
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.8087517
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0552001
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062189
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.23640.43691930.44263635X-RAY DIFFRACTION100
3.2364-3.27450.42291870.41343537X-RAY DIFFRACTION100
3.2745-3.31440.45411870.38753603X-RAY DIFFRACTION100
3.3144-3.35630.37531920.35873662X-RAY DIFFRACTION100
3.3563-3.40050.39691920.33973617X-RAY DIFFRACTION100
3.4005-3.44710.38871850.34363540X-RAY DIFFRACTION100
3.4471-3.49630.3571870.34683600X-RAY DIFFRACTION100
3.4963-3.54850.41191850.3273586X-RAY DIFFRACTION100
3.5485-3.6040.31981900.30873600X-RAY DIFFRACTION100
3.604-3.66310.39441880.28653582X-RAY DIFFRACTION100
3.6631-3.72620.30631950.25013686X-RAY DIFFRACTION100
3.7262-3.7940.30131840.24483569X-RAY DIFFRACTION100
3.794-3.8670.24851850.24083541X-RAY DIFFRACTION100
3.867-3.94590.27361920.23163643X-RAY DIFFRACTION100
3.9459-4.03170.35111890.24233610X-RAY DIFFRACTION100
4.0317-4.12550.29431890.2393576X-RAY DIFFRACTION100
4.1255-4.22860.28361900.23273655X-RAY DIFFRACTION100
4.2286-4.3430.23771850.21673522X-RAY DIFFRACTION100
4.343-4.47070.24681890.21193634X-RAY DIFFRACTION100
4.4707-4.6150.25141890.21263605X-RAY DIFFRACTION100
4.615-4.780.30311900.21563615X-RAY DIFFRACTION100
4.78-4.97130.25271890.21773563X-RAY DIFFRACTION100
4.9713-5.19750.26291910.22923645X-RAY DIFFRACTION100
5.1975-5.47150.38881860.27593567X-RAY DIFFRACTION100
5.4715-5.81420.39241910.3093634X-RAY DIFFRACTION100
5.8142-6.2630.30331910.28263596X-RAY DIFFRACTION100
6.263-6.89290.32291850.25433598X-RAY DIFFRACTION100
6.8929-7.88960.20321890.2143596X-RAY DIFFRACTION100
7.8896-9.93730.20081880.17583620X-RAY DIFFRACTION100
9.9373-81.0080.23531900.21673565X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.3313 Å / Origin y: 20.1455 Å / Origin z: 30.2711 Å
111213212223313233
T0.8833 Å20.0493 Å20.0625 Å2-0.9245 Å2-0.0138 Å2--0.8073 Å2
L0.2601 °20.0481 °20.0755 °2-0.1872 °2-0.1032 °2--0.4023 °2
S-0.0502 Å °-0.1288 Å °-0.0371 Å °-0.0448 Å °-0.0583 Å °0.0201 Å °-0.013 Å °-0.1651 Å °0.0808 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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