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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i5r
タイトルBlMnBP1 binding protein of an ABC transporter from Bifidobacterium animalis subsp. lactis ATCC27673 in complex with mannobiose
要素Sugar ABC transporter substrate-binding protein, BlMnBP1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Solute Binding Protein / Mannobiose / Bifidobacterium animalis subsp. lactis ATCC27673 / Blac_00780
機能・相同性: / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / metal ion binding / 4beta-beta-mannobiose / Sugar ABC transporter substrate-binding protein, BlMnBP1
機能・相同性情報
生物種Bifidobacterium animalis subsp. lactis ATCC 27673 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Abou Hachem, M. / Ejby, M. / Guskov, A. / Slotboom, D.J.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Danish Council for Independent Research4002-00297B デンマーク
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2019
タイトル: Two binding proteins of the ABC transporter that confers growth of Bifidobacterium animalis subsp. lactis ATCC27673 on beta-mannan possess distinct manno-oligosaccharide-binding profiles.
著者: Ejby, M. / Guskov, A. / Pichler, M.J. / Zanten, G.C. / Schoof, E. / Saburi, W. / Slotboom, D.J. / Abou Hachem, M.
履歴
登録2018年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sugar ABC transporter substrate-binding protein, BlMnBP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,57516
ポリマ－49,3171
非ポリマー1,25815
水8,935496
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-307 kcal/mol
Surface area17880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.560, 74.500, 102.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Sugar ABC transporter substrate-binding protein, BlMnBP1


分子量: 49316.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium animalis subsp. lactis ATCC 27673 (バクテリア)
遺伝子: blac_00780 / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A4V8GZY6*PLUS
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose / 4beta-beta-mannobiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 4beta-beta-mannobiose
記述子タイププログラム
DManpb1-4DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a1122h-1b_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 496 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.35 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Mother liquor: 0.1 M MES pH 5.5, 0.05 M Zn-acetate and 18% PEG 8000 Protein conc 15 mg/ml in 10 mM MES pH 6.5 and 150 mM NaCl + 1mM Mannobiose Drops setup 1 to 1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99985 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99985 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→48.832 Å / Num. obs: 56799 / % possible obs: 99.82 % / 冗長度: 11.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.2044 / Rpim(I) all: 0.2138 / Net I/σ(I): 8.57
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 2.074 / Num. unique obs: 5602 / CC1/2: 0.456 / Rpim(I) all: 0.6535 / % possible all: 99.98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.13_2998位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→48.832 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2462 2840 5 %
Rwork0.2167 --
obs0.2182 56746 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 117.24 Å2 / Biso mean: 22.4437 Å2 / Biso min: 16.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→48.832 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3368 0 59 496 3923
Biso mean--29.08 27.76 -
残基数----428
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.62760.33881410.303926702811100
1.6276-1.65720.32741390.300926512790100
1.6572-1.6890.27951410.28226722813100
1.689-1.72350.30361380.275126402778100
1.7235-1.7610.31871410.271526682809100
1.761-1.8020.31811400.266926722812100
1.802-1.8470.25781420.248826642806100
1.847-1.8970.28531390.243726722811100
1.897-1.95280.30851450.243126542799100
1.9528-2.01580.30071370.240427012838100
2.0158-2.08790.26741350.224826662801100
2.0879-2.17150.22421470.21326822829100
2.1715-2.27030.23691500.209827032853100
2.2703-2.390.20341320.204426972829100
2.39-2.53970.27051490.21226932842100
2.5397-2.73580.24231370.209126972834100
2.7358-3.01110.23731420.200527422884100
3.0111-3.44670.21881500.187527332883100
3.4467-4.3420.19611410.189327602901100
4.342-48.85430.25441540.21742869302399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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