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- PDB-6i05: Crystal structure of RlpA SPOR domain from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i05
タイトルCrystal structure of RlpA SPOR domain from Pseudomonas aeruginosa
要素Endolytic peptidoglycan transglycosylase RlpA
キーワードCELL CYCLE / Lytic transglycosylase / septum / SPOR domain / cell division / divisome / murein / denuded glycan
機能・相同性
機能・相同性情報


付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する / lytic endotransglycosylase activity / peptidoglycan metabolic process / peptidoglycan binding / cell outer membrane / cell wall organization / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rare lipoprotein A / Endolytic peptidoglycan transglycosylase RlpA / Sporulation-like domain / Sporulation-like domain superfamily / SPOR domain / SPOR domain profile. / RlpA-like protein, double-psi beta-barrel domain / Lytic transglycolase / RlpA-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolytic peptidoglycan transglycosylase RlpA / Endolytic peptidoglycan transglycosylase RlpA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.213 Å
データ登録者Alcorlo, M. / Hermoso, J.A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2014-59389-P and BFU2017-90030-P to JAH スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis of denuded glycan recognition by SPOR domains in bacterial cell division.
著者: Alcorlo, M. / Dik, D.A. / De Benedetti, S. / Mahasenan, K.V. / Lee, M. / Dominguez-Gil, T. / Hesek, D. / Lastochkin, E. / Lopez, D. / Boggess, B. / Mobashery, S. / Hermoso, J.A.
履歴
登録2018年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolytic peptidoglycan transglycosylase RlpA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3591
ポリマ－8,3591
非ポリマー00
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.588, 68.765, 38.772
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-429-

HOH

21A-538-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Endolytic peptidoglycan transglycosylase RlpA


分子量: 8359.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: rlpA, PAMH19_1027 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0A8RDC6, UniProt: Q9X6V6*PLUS, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.15 M NaF and 16% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.21→34.383 Å / Num. obs: 24714 / % possible obs: 89.11 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 12.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rpim(I) all: 0.026 / Net I/σ(I): 16.46
反射 シェル解像度: 1.21→1.257 Å / Rmerge(I) obs: 0.186 / Mean I/σ(I) obs: 2.85 / Num. unique obs: 911

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.213→34.38 Å / SU ML: 0.0902 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 17.8247
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1712 3557 8.17 %
Rwork0.1529 --
obs0.1545 24712 82.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 20.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.213→34.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数567 0 0 141 708
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046599
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7812823
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0714101
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041109
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.4456483
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.213-1.230.2575140.2198190X-RAY DIFFRACTION10
1.23-1.250.2439450.2004488X-RAY DIFFRACTION24.73
1.25-1.270.2222700.1887739X-RAY DIFFRACTION38.32
1.27-1.290.2513900.18271099X-RAY DIFFRACTION56.32
1.29-1.310.20861300.17361312X-RAY DIFFRACTION68.73
1.31-1.330.1911230.15751501X-RAY DIFFRACTION76.24
1.33-1.350.1841360.14841664X-RAY DIFFRACTION85.55
1.35-1.380.16151540.1491777X-RAY DIFFRACTION89.98
1.38-1.410.16961550.14821809X-RAY DIFFRACTION92.16
1.41-1.440.17151690.14331793X-RAY DIFFRACTION92.46
1.44-1.470.16711670.14471784X-RAY DIFFRACTION93.71
1.47-1.510.16251680.14351859X-RAY DIFFRACTION94.76
1.51-1.550.14811760.1341848X-RAY DIFFRACTION94.49
1.55-1.590.19291580.13111769X-RAY DIFFRACTION92.38
1.59-1.650.17751510.1431861X-RAY DIFFRACTION95.31
1.65-1.70.18151580.1431868X-RAY DIFFRACTION96.52
1.7-1.770.20261680.15091903X-RAY DIFFRACTION96.64
1.77-1.850.17511660.1521871X-RAY DIFFRACTION96.27
1.85-1.950.18011590.14311836X-RAY DIFFRACTION94.46
1.95-2.070.18261610.14591843X-RAY DIFFRACTION94.39
2.07-2.230.15381610.14791778X-RAY DIFFRACTION91.98
2.23-2.460.16031740.1521870X-RAY DIFFRACTION96.51
2.46-2.810.16271650.16831900X-RAY DIFFRACTION96.59
2.81-3.540.16321720.15761816X-RAY DIFFRACTION94.58
3.54-34.380.17261670.15771779X-RAY DIFFRACTION91.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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