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- PDB-6hx1: IRE1 ALPHA IN COMPLEX WITH imidazo[1,2-b]pyridazin-8-amine compound 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hx1
タイトルIRE1 ALPHA IN COMPLEX WITH imidazo[1,2-b]pyridazin-8-amine compound 2
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE / IRE1 KINASE / PROTEROS BIOSTRUCTURES GMBH
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / endothelial cell proliferation / nuclear inner membrane / IRE1-mediated unfolded protein response / mRNA catabolic process / positive regulation of JUN kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / cellular response to unfolded protein / regulation of macroautophagy / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Hsp70 protein binding / RNA endonuclease activity / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / cellular response to glucose stimulus / Hsp90 protein binding / ADP binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GXK / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Augustin, M.A. / Krapp, S. / Bayliss, R. / Collins, I.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC309/A11566 英国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Binding to an Unusual Inactive Kinase Conformation by Highly Selective Inhibitors of Inositol-Requiring Enzyme 1 alpha Kinase-Endoribonuclease.
著者: Colombano, G. / Caldwell, J.J. / Matthews, T.P. / Bhatia, C. / Joshi, A. / McHardy, T. / Mok, N.Y. / Newbatt, Y. / Pickard, L. / Strover, J. / Hedayat, S. / Walton, M.I. / Myers, S.M. / ...著者: Colombano, G. / Caldwell, J.J. / Matthews, T.P. / Bhatia, C. / Joshi, A. / McHardy, T. / Mok, N.Y. / Newbatt, Y. / Pickard, L. / Strover, J. / Hedayat, S. / Walton, M.I. / Myers, S.M. / Jones, A.M. / Saville, H. / McAndrew, C. / Burke, R. / Eccles, S.A. / Davies, F.E. / Bayliss, R. / Collins, I.
履歴
登録2018年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年9月25日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs
改定 1.32019年10月30日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.src_method
改定 1.42024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7552
ポリマ－46,4161
非ポリマー3391
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area20730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.408, 47.074, 86.369
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 46416.344 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE AND NUCLEASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GXK / 6-chloranyl-~{N}-(cyclopropylmethyl)-3-(2~{H}-indazol-5-yl)imidazo[1,2-b]pyridazin-8-amine


分子量: 338.794 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H15ClN6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.01 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0 % Isopropanol 10 % PEG4000 0.10 M Na-citrate pH=5.75 Protein at 9mg/mL was in 20 mM TRIS/Cl pH=8.0, 150 mM NaCl, 5 mM DTT, and 2mM compound was added to the protein before setting up trays.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→80 Å / Num. obs: 28816 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 15.83
反射 シェル解像度: 2.13→2.38 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / % possible all: 91.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Z7G

4z7g


解像度: 2.14→80 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 7.411 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.228 / ESU R Free: 0.204 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2676 1537 5.4 %RANDOM
Rwork0.21673 ---
obs0.21942 27136 95.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 38.771 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.04 Å2-0 Å2-0.35 Å2
2--3.18 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→80 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3134 0 24 122 3280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0193178
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022998
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2511.9624305
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.59436879
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0855389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.86523.077143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.27115531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4031522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02759
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.085.0881559
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0815.0851558
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4988.5641947
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.4978.5691948
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.575.4951619
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5655.4951619
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.5879.0562356
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.30822.573557
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.31622.5183522
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.14→2.196 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 108 -
Rwork0.384 1886 -
obs--91.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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