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- PDB-6hwj: Glucosamine kinase (crystal form A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hwj
タイトルGlucosamine kinase (crystal form A)
要素Glucosamine kinase
キーワードTRANSFERASE / Glucosamine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine kinase / glucosamine kinase activity / carbohydrate metabolic process / phosphorylation / magnesium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Glucosamine kinase / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glucosamine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptacidiphilus jiangxiensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.979 Å
データ登録者Manso, J.A. / Pereira, P.J.B.
引用ジャーナル: mBio / 年: 2019
タイトル: Molecular Fingerprints for a Novel Enzyme Family in with Glucosamine Kinase Activity.
著者: José A Manso / Daniela Nunes-Costa / Sandra Macedo-Ribeiro / Nuno Empadinhas / Pedro José Barbosa Pereira /
要旨: have long been the main source of antibiotics, secondary metabolites with tightly controlled biosynthesis by environmental and physiological factors. Phosphorylation of exogenous glucosamine has ... have long been the main source of antibiotics, secondary metabolites with tightly controlled biosynthesis by environmental and physiological factors. Phosphorylation of exogenous glucosamine has been suggested as a mechanism for incorporation of this extracellular material into secondary metabolite biosynthesis, but experimental evidence of specific glucosamine kinases in is lacking. Here, we present the molecular fingerprints for the identification of a unique family of actinobacterial glucosamine kinases. Structural and biochemical studies on a distinctive kinase from the soil bacterium unveiled its preference for glucosamine and provided structural evidence of a phosphoryl transfer to this substrate. Conservation of glucosamine-contacting residues across a large number of uncharacterized actinobacterial proteins unveiled a specific glucosamine binding sequence motif. This family of kinases and their genetic context may represent the missing link for the incorporation of environmental glucosamine into the antibiotic biosynthesis pathways in and can be explored to enhance antibiotic production. The discovery of novel enzymes involved in antibiotic biosynthesis pathways is currently a topic of utmost importance. The high levels of antibiotic resistance detected worldwide threaten our ability to combat infections and other 20th-century medical achievements, namely, organ transplantation or cancer chemotherapy. We have identified and characterized a unique family of enzymes capable of phosphorylating glucosamine to glucosamine-6-phosphate, a crucial molecule directly involved in the activation of antibiotic production pathways in , nature's main source of antimicrobials. The consensus sequence identified for these glucosamine kinases will help establish a molecular fingerprint to reveal yet-uncharacterized sequences in antibiotic producers, which should have an important impact in biotechnological and biomedical applications, including the enhancement and optimization of antibiotic production.
履歴
登録2018年10月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月11日Group: Structure summary / カテゴリ: entity / Item: _entity.pdbx_description
改定 1.32020年9月30日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID ..._citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosamine kinase
B: Glucosamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,66618
ポリマ－96,6172
非ポリマー1,04916
水8,359464
1
A: Glucosamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,23813
ポリマ－48,3091
非ポリマー92912
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glucosamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4285
ポリマ－48,3091
非ポリマー1204
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.812, 96.070, 80.252
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glucosamine kinase / Glucosamine kinase


分子量: 48308.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptacidiphilus jiangxiensis (バクテリア)
遺伝子: SAMN05414137_114149 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1H7TQR5

-
非ポリマー , 5種, 480分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 464 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris pH 6.1, 15% (wt/vol) PEG 3350, 0.2 M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.979→40.736 Å / Num. obs: 59488 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 34.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.98→2.01 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.908 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2936 / CC1/2: 0.584 / Rpim(I) all: 0.557 / Rrim(I) all: 1.067 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4U94, 4O7O

4u94

4o7o


解像度: 1.979→40.736 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.69
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2143 2962 4.98 %
Rwork0.1759 --
obs0.1778 59479 98.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.979→40.736 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6203 0 60 464 6727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066409
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6728775
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9323821
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471018
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041152
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9789-2.01130.27451460.24582654X-RAY DIFFRACTION97
2.0113-2.0460.29261370.23842643X-RAY DIFFRACTION97
2.046-2.08320.26591360.23292687X-RAY DIFFRACTION98
2.0832-2.12330.25821450.21682653X-RAY DIFFRACTION97
2.1233-2.16660.25121440.21252659X-RAY DIFFRACTION98
2.1666-2.21370.2521340.19052671X-RAY DIFFRACTION97
2.2137-2.26520.25341470.18942651X-RAY DIFFRACTION98
2.2652-2.32190.22721190.18692683X-RAY DIFFRACTION98
2.3219-2.38460.2311260.18072688X-RAY DIFFRACTION98
2.3846-2.45480.21791290.182738X-RAY DIFFRACTION99
2.4548-2.5340.20041390.17792634X-RAY DIFFRACTION98
2.534-2.62460.23141370.17272710X-RAY DIFFRACTION98
2.6246-2.72960.21641630.17422667X-RAY DIFFRACTION98
2.7296-2.85380.26351560.18492706X-RAY DIFFRACTION98
2.8538-3.00430.21361350.17982704X-RAY DIFFRACTION99
3.0043-3.19240.18781590.17392693X-RAY DIFFRACTION99
3.1924-3.43880.20581480.17252715X-RAY DIFFRACTION99
3.4388-3.78460.21721240.1552736X-RAY DIFFRACTION99
3.7846-4.33170.18431500.13942719X-RAY DIFFRACTION99
4.3317-5.45550.15621430.15292724X-RAY DIFFRACTION99
5.4555-40.74440.2541450.20632782X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5715-0.1429-0.28481.6309-0.02491.3638-0.05580.04830.16940.01740.08690.2286-0.3041-0.2716-00.40050.04550.01610.2840.01260.385463.427656.466288.6847
20.70680.0216-0.39531.61060.19260.56380.0864-0.01930.0457-0.3528-0.0164-0.1134-0.03280.0041-00.3484-0.0019-0.02270.276-0.02060.342368.630343.566279.3258
31.66781.02830.09071.8294-0.03020.1591-0.01690.0297-0.04630.0993-0.01060.0046-0.07910.052400.23510.03220.01240.21960.00730.270857.925326.238582.0825
41.6253-0.24890.43460.6449-0.09441.407-0.0269-0.2376-0.15420.16210.01450.07340.0633-0.177600.304-0.02330.02790.2769-0.00380.312642.426520.971287.8352
51.05031.0112-0.34211.3576-0.85790.84960.1375-0.3958-0.4435-0.0235-0.21950.02140.3278-0.3163-00.6329-0.12220.00430.82070.14570.644531.4235-30.4276113.9804
61.6045-0.0713-0.0951.1246-0.16471.93730.0058-0.34370.00550.1038-0.0516-0.0334-0.22330.1675-00.31980.005-0.02790.35110.0280.302149.9734-11.274299.6521
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 65 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 66 through 134 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 135 through 236 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 237 through 436 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 193 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 194 through 441 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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