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Yorodumi- PDB-6huy: HmdII from Desulfurobacterium thermolithotrophum reconstitued wit... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6huy | |||||||||
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Title | HmdII from Desulfurobacterium thermolithotrophum reconstitued with Fe-guanylylpyridinol (FeGP) cofactor and co-crystallized with methenyl-tetrahydrofolate form A | |||||||||
Components | (Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methenyltetrahydromethanopterin reductase-related ...) x 2 | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Hydrogenase / H2-activation / Lateral gene-transfer / cofactor biosynthesis / tetrahydromethanopterin / tetrahydrofolate / paralog / sulfur-reducing bacteria / metalloenzyme | |||||||||
Function / homology | Function and homology information H(2)-forming methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase-related protein / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta Similarity search - Domain/homology | |||||||||
Biological species | Desulfurobacterium thermolithotrophum DSM 11699 (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.25 Å | |||||||||
Authors | Watanabe, T. / Wagner, T. / Huang, G. / Kahnt, J. / Ataka, K. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
Funding support | Germany, China, 2items
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Citation | Journal: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / Year: 2019 Title: The Bacterial [Fe]-Hydrogenase Paralog HmdII Uses Tetrahydrofolate Derivatives as Substrates. Authors: Watanabe, T. / Wagner, T. / Huang, G. / Kahnt, J. / Ataka, K. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6huy.cif.gz | 582.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6huy.ent.gz | 483.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6huy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6huy_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6huy_full_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | |
Data in XML | 6huy_validation.xml.gz | 56.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6huy_validation.cif.gz | 78.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hu/6huy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hu/6huy | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6huxC 6huzC 4yt4S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methenyltetrahydromethanopterin reductase-related ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 40994.000 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: synthetic gene Source: (gene. exp.) Desulfurobacterium thermolithotrophum DSM 11699 (bacteria) Tissue: / / Cell: / / Cell line: / / Gene: Dester_1504 / Organ: / / Details (production host): / / Cell (production host): / / Organ (production host): / / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Tissue (production host): / References: UniProt: F0S2B6, 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase #2: Protein | Mass: 41010.000 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: synthetic gene Source: (gene. exp.) Desulfurobacterium thermolithotrophum DSM 11699 (bacteria) Tissue: / / Cell: / / Cell line: / / Gene: Dester_1504 / Organ: / / Details (production host): / / Cell (production host): / / Organ (production host): / / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Tissue (production host): / / References: UniProt: F0S2B6 |
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-Non-polymers , 6 types, 627 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-GUE / #6: Chemical | ChemComp-DMS / #7: Chemical | ChemComp-PG4 / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.38 Å3/Da / Density % sol: 63.31 % / Description: plate shape |
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Crystal grow | Temperature: 281 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: dHmdII reconstituted with the Fe-guanylylpyridinol cofactor from Methanothermobacter marburgensis was cocrystallized with methenyl-tetrahydrofolate using the sitting drop vapor diffusion ...Details: dHmdII reconstituted with the Fe-guanylylpyridinol cofactor from Methanothermobacter marburgensis was cocrystallized with methenyl-tetrahydrofolate using the sitting drop vapor diffusion method at 281 K under N2/H2 (95%/5%) in red light condition. The reconstituted dHmdII holoenzyme was mixed with methenyl-tetrahydrofolate at the final concentrations of 1.6 mM. Methenyl-tetrahydrofolate was dissolved in 10% DMSO, and the final concentration of DMSO in the protein solution was 1.6%. 0.7 ul of dHmdII at 21 mg/ml (with Fe-guanylylpryridinol and methenyl-tetrahydrofolate) was spotted on a 96-well 2-drop MRC Crystallization Plates (Molecular Dimensions, Suffolk, UK) and 0.7 ul of reservoir solution was mixed. After 10 days, the crystals appeared in 20% PEG 3000 (w/v), 100 mM Tri-Sodium Citrate pH 5.5 (from the kit Wizard, Jean Bioscience). Crystals were cryoprotected by a soak of few seconds in 20% PEG 3000 (w/v), 100 mM Tri-Sodium Citrate pH 5.5 and 20% glycerol before a flash freeze in liquid nitrogen. Temp details: The temperature was fluctuating by +/- 1 degree |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 15, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.25→48.89 Å / Num. obs: 105630 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 42.3 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 9.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.25→2.37 Å / Redundancy: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1.421 / Num. unique obs: 15270 / CC1/2: 0.623 / Rpim(I) all: 0.714 / Rrim(I) all: 1.595 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4YT4 Resolution: 2.25→24.983 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.47 Details: For the last refinement cycle, the hydrogens have been generated in riding position. In the final deposited model, these hydrogens were omitted.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 55.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.25→24.983 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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