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- PDB-6hqm: Crystal structure of GcoA F169I bound to guaiacol -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hqm
タイトルCrystal structure of GcoA F169I bound to guaiacol
要素Cytochrome P450
キーワードOXIDOREDUCTASE / cytochrome / P450 / lignin.
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; フラビンないしはフラボプロテインを片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む / catabolic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / monooxygenase activity / iron ion binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, B-class / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Guaiacol / Cytochrome P450 / Aromatic O-demethylase, cytochrome P450 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Amycolatopsis sp. ATCC 39116 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Mallinson, S.J.B. / Hinchen, D.J. / Allen, M.D. / Johnson, C.W. / Beckham, G.T. / McGeehan, J.E.
資金援助 英国, 米国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/P011918/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/L001926/1 英国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC36-08GO28308 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Enabling microbial syringol conversion through structure-guided protein engineering.
著者: Machovina, M.M. / Mallinson, S.J.B. / Knott, B.C. / Meyers, A.W. / Garcia-Borras, M. / Bu, L. / Gado, J.E. / Oliver, A. / Schmidt, G.P. / Hinchen, D.J. / Crowley, M.F. / Johnson, C.W. / ...著者: Machovina, M.M. / Mallinson, S.J.B. / Knott, B.C. / Meyers, A.W. / Garcia-Borras, M. / Bu, L. / Gado, J.E. / Oliver, A. / Schmidt, G.P. / Hinchen, D.J. / Crowley, M.F. / Johnson, C.W. / Neidle, E.L. / Payne, C.M. / Houk, K.N. / Beckham, G.T. / McGeehan, J.E. / DuBois, J.L.
履歴
登録2018年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome P450
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1593
ポリマ－45,4191
非ポリマー7412
水7,674426
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area15690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.210, 105.210, 112.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-620-

HOH

21A-995-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome P450


分子量: 45418.762 Da / 分子数: 1 / 変異: F169I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Amycolatopsis sp. ATCC 39116 (バクテリア)
遺伝子: AMETH_3834 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A076MY51, UniProt: P0DPQ7*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-JZ3 / Guaiacol / 2-methoxyphenol


分子量: 124.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 426 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.13 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium malonate, HEPES, guaiacol.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→56.25 Å / Num. obs: 54123 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / CC1/2: 0.849

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NCB

5ncb


解像度: 1.85→52.605 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1799 2649 4.89 %
Rwork0.161 --
obs0.1619 54123 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→52.605 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3087 0 52 426 3565
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093235
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0424439
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.5391884
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06474
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007581
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8503-1.8840.39341330.30392625X-RAY DIFFRACTION98
1.884-1.92020.2941290.28082638X-RAY DIFFRACTION99
1.9202-1.95940.30641500.24652656X-RAY DIFFRACTION99
1.9594-2.0020.2761460.22242627X-RAY DIFFRACTION99
2.002-2.04860.23421350.20842669X-RAY DIFFRACTION99
2.0486-2.09980.22751620.18772646X-RAY DIFFRACTION99
2.0998-2.15660.20271530.17152673X-RAY DIFFRACTION99
2.1566-2.220.18371370.16482670X-RAY DIFFRACTION99
2.22-2.29170.20991290.16562693X-RAY DIFFRACTION99
2.2917-2.37360.18941100.15752708X-RAY DIFFRACTION100
2.3736-2.46860.19351160.15382717X-RAY DIFFRACTION100
2.4686-2.5810.17981520.16452706X-RAY DIFFRACTION100
2.581-2.71710.19861280.17722721X-RAY DIFFRACTION100
2.7171-2.88730.21261270.17782729X-RAY DIFFRACTION100
2.8873-3.11020.16911500.16342737X-RAY DIFFRACTION100
3.1102-3.42310.15991420.14262735X-RAY DIFFRACTION100
3.4231-3.91830.13271330.12752776X-RAY DIFFRACTION100
3.9183-4.93610.13251320.12152819X-RAY DIFFRACTION100
4.9361-52.62620.1681850.16682929X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 46.9146 Å / Origin y: 81.6712 Å / Origin z: 41.3709 Å
111213212223313233
T0.1954 Å20.0441 Å2-0.0019 Å2-0.1769 Å20.0208 Å2--0.1946 Å2
L0.7772 °20.1976 °2-0.1169 °2-0.6199 °20.2588 °2--0.9485 °2
S-0.0226 Å °-0.0623 Å °-0.0147 Å °0.1149 Å °0.0252 Å °-0.0265 Å °0.0924 Å °0.1274 Å °-0.0055 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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