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万見
- PDB-6hq1: Solution structure of the globular domain from human histone H1.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hq1
タイトルSolution structure of the globular domain from human histone H1.0
要素Histone H1.0
キーワードDNA BINDING PROTEIN / alpha-helical / nucleosome assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / nucleosome binding / transcription repressor complex / euchromatin ...positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / nucleosome binding / transcription repressor complex / euchromatin / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / actin cytoskeleton / double-stranded DNA binding / nuclear body / chromatin / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Martinsen, J.H. / Bugge, K. / Kragelund, B.B.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk Foundation デンマーク
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Micromolar affinity association of an IDP and a folded protein without the involvement of persistent binding sites
著者: Bugge, K. / Martinsen, J.H. / Fernandes, C.B. / Borgia, A. / Schuler, B. / Best, R. / Kragelund, B.B.
履歴
登録2018年9月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H1.0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1631
ポリマ－8,1631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5320 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone H1.0 / Histone H1' / Histone H1(0)


分子量: 8163.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1F0, H1FV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07305

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
122isotropic12D 1H-15N HSQC
132isotropic13D HNCO
142isotropic13D HN(CA)CB
152isotropic13D HN(CO)CA
162isotropic13D CBCA(CO)NH
172isotropic13D HNCA
181isotropic22D 1H-15N HSQC
191isotropic23D HN(CA)CB
1101isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
1111isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic
1121isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1131isotropic23D 1H-15N TOCSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution10.925 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] H1-GD, 10 mM Tris, 157 mM KCl, 0.1 mM EDTA, 0.125 mM DSS, 90% H2O/10% D2OpH 7.4 at 10 degrees celcius13C15N90% H2O/10% D2O
solution20.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] H1-GD, 10 mM Tris, 157 mM KCl, 0.1 mM EDTA, 0.125 mM DSS, 90% H2O/10% D2OpH 7.4 at 10 degrees celcius13C15N_25090% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.925 mMH1-GD[U-99% 13C; U-99% 15N]1
10 mMTrisnatural abundance1
157 mMKClnatural abundance1
0.1 mMEDTAnatural abundance1
0.125 mMDSSnatural abundance1
0.25 mMH1-GD[U-99% 13C; U-99% 15N]2
10 mMTrisnatural abundance2
157 mMKClnatural abundance2
0.1 mMEDTAnatural abundance2
0.125 mMDSSnatural abundance2
試料状態イオン強度: 165 mM / Label: 13C15N / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Varian INOVAVarianINOVA8001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7502Cryoprobe

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解析

NMR software
名称開発者分類
VNMRVariancollection
TopSpinBruker Biospincollection
CcpNmr AnalysisCCPNデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
Xplor-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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