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- PDB-6hm7: CRYSTAL STRUCTURE OF SPLEEN TYROSINE KINASE (SYK) IN COMPLEX WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hm7
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SPLEEN TYROSINE KINASE (SYK) IN COMPLEX WITH A 2-(PHENOXYMETHYL)PYRIDINE INHIBITOR
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE / SK363 / SYK / non-receptor tyrosine kinase / spleen tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonic acid secretion / cellular response to lectin / gamma-delta T cell differentiation / serotonin secretion by platelet / positive regulation of interleukin-3 production / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / B cell receptor complex ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonic acid secretion / cellular response to lectin / gamma-delta T cell differentiation / serotonin secretion by platelet / positive regulation of interleukin-3 production / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / leukocyte activation involved in immune response / neutrophil activation involved in immune response / positive regulation of mast cell cytokine production / positive regulation of mast cell degranulation / lymph vessel development / regulation of platelet activation / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / cell activation / positive regulation of killing of cells of another organism / regulation of phagocytosis / beta selection / macrophage activation involved in immune response / early phagosome / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / leukotriene biosynthetic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / interleukin-3-mediated signaling pathway / cellular response to lipid / regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / blood vessel morphogenesis / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / T cell receptor complex / positive regulation of B cell differentiation / leukocyte cell-cell adhesion / mast cell degranulation / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / positive regulation of interleukin-4 production / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / phospholipase binding / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of interleukin-10 production / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / FCGR activation / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of bone resorption / phosphatase binding / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of calcium-mediated signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of TORC1 signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of interleukin-12 production / phosphotyrosine residue binding / Integrin signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SH2 domain binding / B cell differentiation / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / neutrophil chemotaxis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of superoxide anion generation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of interleukin-8 production / integrin-mediated signaling pathway / Regulation of signaling by CBL / calcium-mediated signaling / FCERI mediated MAPK activation / animal organ morphogenesis / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / receptor internalization / platelet activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein import into nucleus / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of tumor necrosis factor production / integrin binding / DAP12 signaling
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Chem-GDH / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Somers, D.O.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2018
タイトル: Discovery of potent and selective Spleen Tyrosine Kinase inhibitors for the topical treatment of inflammatory skin disease.
著者: Barker, M.D. / Liddle, J. / Atkinson, F.L. / Wilson, D.M. / Dickson, M.C. / Ramirez-Molina, C. / Lewis, H. / Davis, R.P. / Somers, D.O. / Neu, M. / Jones, E. / Watson, R.
履歴
登録2018年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8897
ポリマ－32,1051
非ポリマー7846
水5,873326
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area840 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.114, 84.892, 40.361
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.160, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase / p72-Syk


分子量: 32104.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase

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非ポリマー , 5種, 332分子

#2: 化合物 ChemComp-GDH / 7-[2-methoxy-6-[(4-methylpyridin-2-yl)methoxy]phenyl]-2,3,4,5-tetrahydro-1~{H}-3-benzazepine


分子量: 374.475 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H26N2O2
#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 3350, bistrispropane, sodium bromide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→42.446 Å / Num. obs: 33320 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.077 / Rsym value: 0.065 / Net I/av σ(I): 5.9 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.64-1.733.70.4911.448460.2970.5750.49199.9
1.73-1.833.70.3042.345950.1840.3560.30499.9
1.83-1.963.70.1933.643470.1170.2260.19399.9
1.96-2.123.70.1275.439940.0770.1490.12799.9
2.12-2.323.70.097.437080.0550.1060.0999.8
2.32-2.593.70.0817.533530.0490.0950.08199.7
2.59-2.993.60.077.429510.0430.0830.0799.6
2.99-3.673.50.04911.325180.030.0580.04999.5
3.67-5.193.60.0411419320.0250.0480.04199.1
5.19-42.4463.60.041810760.0260.0490.04198.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM7.0.6データ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
REFMAC位相決定
REFMAC5.8.0189精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: OTHER IN-HOUSE COORDINATES

解像度: 1.64→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 2.688 / SU ML: 0.086 / SU R Cruickshank DPI: 0.0995 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.1
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2101 1683 5.1 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.1739 31597 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 83.27 Å2 / Biso mean: 27.959 Å2 / Biso min: 12.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.23 Å20 Å2-0.43 Å2
2---1.81 Å20 Å2
3----1.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.64→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2175 0 41 326 2542
Biso mean--30.92 40.17 -
残基数----268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192285
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022085
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.9833087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89634838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4685272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.07924.327104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.07415405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4311512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02466
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.682 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 102 -
Rwork0.284 2357 -
all-2459 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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