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- PDB-6hgp: Crystal Structure of Human APRT wild type in complex with Phospha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hgp
タイトルCrystal Structure of Human APRT wild type in complex with Phosphate ion.
要素Adenine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Rossman fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective APRT disrupts adenine salvage / adenine binding / adenine salvage / adenine phosphoribosyltransferase activity / adenine phosphoribosyltransferase / GMP salvage / grooming behavior / Purine salvage / IMP salvage / AMP salvage ...Defective APRT disrupts adenine salvage / adenine binding / adenine salvage / adenine phosphoribosyltransferase activity / adenine phosphoribosyltransferase / GMP salvage / grooming behavior / Purine salvage / IMP salvage / AMP salvage / purine ribonucleoside salvage / AMP binding / secretory granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Adenine phosphoribosyl transferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Adenine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
Model detailsAPO
データ登録者Nioche, P. / Huyet, J. / Ozeir, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Structural basis for substrate selectivity and nucleophilic substitution mechanisms in human adenine phosphoribosyltransferase catalyzed reaction.
著者: Ozeir, M. / Huyet, J. / Burgevin, M.C. / Pinson, B. / Chesney, F. / Remy, J.M. / Siddiqi, A.R. / Lupoli, R. / Pinon, G. / Saint-Marc, C. / Gibert, J.F. / Morales, R. / Ceballos-Picot, I. / ...著者: Ozeir, M. / Huyet, J. / Burgevin, M.C. / Pinson, B. / Chesney, F. / Remy, J.M. / Siddiqi, A.R. / Lupoli, R. / Pinon, G. / Saint-Marc, C. / Gibert, J.F. / Morales, R. / Ceballos-Picot, I. / Barouki, R. / Daignan-Fornier, B. / Olivier-Bandini, A. / Auge, F. / Nioche, P.
履歴
登録2018年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenine phosphoribosyltransferase
B: Adenine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0454
ポリマ－38,8552
非ポリマー1902
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area14690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.410, 47.600, 47.660
Angle α, β, γ (deg.)77.070, 69.390, 61.690
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Adenine phosphoribosyltransferase / APRT


分子量: 19427.453 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3-180 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: protein bought from Euromedex, cat# ATGP0483 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APRT / プラスミド: pET29a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07741, adenine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: NaOAc, PEG4000, Glycerol, Tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→44.5 Å / Num. obs: 35712 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 2.2 % / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.7-1.732.20.3361.7194.2
9-44.52.20.0412.2197.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.15データスケーリング
REFMAC5.8.0131精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FCH

6fch


解像度: 1.7→44.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 5.46 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.105 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1779 5 %RANDOM
Rwork0.1823 ---
obs0.1835 33932 94.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 74.96 Å2 / Biso mean: 24.333 Å2 / Biso min: 9.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20.53 Å2-0.41 Å2
2---0.24 Å20.12 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→44.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2663 0 10 138 2811
Biso mean--29.71 32.69 -
残基数----347
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192793
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022793
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0832.0093793
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.57636443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0625362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.82423.097113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.98615493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.121525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213100
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02597
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0371.5491410
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0261.5481409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.692.3051762
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 125 -
Rwork0.25 2477 -
all-2602 -
obs--94.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.232-0.0298-0.13250.87570.1290.4873-0.0139-0.08050.1407-0.02410.0134-0.0813-0.0708-0.0220.00060.0316-0.0073-0.00460.0158-0.01130.0246-21.07317.89328.8308
21.257-0.66650.02150.8696-0.03550.6120.04660.1195-0.0679-0.1175-0.0643-0.0126-0.0177-0.0130.01760.0372-0.00630.00310.019-0.00520.0091-28.2864-7.5535-5.094
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 180
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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