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- PDB-6hfa: Crystal structure of hDM2 in complex with a C-terminal triurea ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hfa
タイトルCrystal structure of hDM2 in complex with a C-terminal triurea capped peptide chimera foldamer.
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
  • LM266, 1-[(2~{S})-2-azanyl-3-methyl-butyl]urea
キーワードONCOPROTEIN / PROTEIN FOLDAMER COMPLEX / PROTEIN PROTEIN INTERACTION INHIBITOR / UREA BASED CHIMERA FOLDAMER
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / peroxisome proliferator activated receptor binding / SUMO transferase activity / negative regulation of protein processing / response to iron ion / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to alkaloid / blood vessel development / regulation of protein catabolic process / cardiac septum morphogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / ligase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / protein localization to nucleus / cellular response to UV-C / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein autoubiquitination / cellular response to actinomycin D / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / regulation of heart rate / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of protein export from nucleus / response to cocaine / proteolysis involved in protein catabolic process / ubiquitin binding / Stabilization of p53 / Regulation of RUNX3 expression and activity / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / establishment of protein localization / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / response to toxic substance / cellular response to gamma radiation / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / disordered domain specific binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / cellular response to hypoxia / 5S rRNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
MDM2 / SWIB/MDM2 domain / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others ...MDM2 / SWIB/MDM2 domain / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Buratto, J. / Mauran, L. / Goudreau, S. / Fribourg, S. / Guichard, G.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-15-CE07-0010-01 フランス
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: Structural Basis for alpha-Helix Mimicry and Inhibition of Protein-Protein Interactions with Oligourea Foldamers.
著者: Cussol, L. / Mauran-Ambrosino, L. / Buratto, J. / Belorusova, A.Y. / Neuville, M. / Osz, J. / Fribourg, S. / Fremaux, J. / Dolain, C. / Goudreau, S.R. / Rochel, N. / Guichard, G.
履歴
登録2018年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02023年5月24日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
C: LM266, 1-[(2~{S})-2-azanyl-3-methyl-butyl]urea
D: LM266, 1-[(2~{S})-2-azanyl-3-methyl-butyl]urea


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2534
ポリマ－25,2534
非ポリマー00
水1,17165
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
D: LM266, 1-[(2~{S})-2-azanyl-3-methyl-butyl]urea


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6272
ポリマ－12,6272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5660 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
C: LM266, 1-[(2~{S})-2-azanyl-3-methyl-butyl]urea


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6272
ポリマ－12,6272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area5320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.350, 49.410, 82.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 26:35 or (resid 36 and (name...
21(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...
12chain C
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRLEULEU(chain A and (resseq 26:35 or (resid 36 and (name...AA26 - 3513 - 22
121LYSLYSLYSLYS(chain A and (resseq 26:35 or (resid 36 and (name...AA3623
131GLUGLUASNASN(chain A and (resseq 26:35 or (resid 36 and (name...AA25 - 11112 - 98
141GLUGLUASNASN(chain A and (resseq 26:35 or (resid 36 and (name...AA25 - 11112 - 98
151GLUGLUASNASN(chain A and (resseq 26:35 or (resid 36 and (name...AA25 - 11112 - 98
161GLUGLUASNASN(chain A and (resseq 26:35 or (resid 36 and (name...AA25 - 11112 - 98
171GLUGLUASNASN(chain A and (resseq 26:35 or (resid 36 and (name...AA25 - 11112 - 98
211THRTHRPROPRO(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB26 - 3013 - 17
221LYSLYSLYSLYS(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB3118
231GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB25 - 11112 - 98
241GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB25 - 11112 - 98
251GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB25 - 11112 - 98
261GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB25 - 11112 - 98
271GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB25 - 11112 - 98
281GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB25 - 11112 - 98
291GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB25 - 11112 - 98
2101GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 26:30 or (resid 31 and (name...BB25 - 11112 - 98
112THRTHRURVURVchain CCC17 - 261 - 10
212THRTHRURVURVchain DDD17 - 261 - 10

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53- ...Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 11397.342 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 17-111 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00987, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド LM266, 1-[(2~{S})-2-azanyl-3-methyl-butyl]urea


分子量: 1229.364 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 90 mM HEPES, 1.26 M Na Citrate, 10% glycerol. Cryo: +30% Glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9811 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9811 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→44.35 Å / Num. obs: 17433 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 12.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.155 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.79-1.8310.41.811470.4720.5511.88889.7
8-44.359.90.0512490.9990.0170.05499.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.6.2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.79→42.339 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2384 863 5 %
Rwork0.1908 --
obs0.1931 17262 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 92.35 Å2 / Biso mean: 37.7329 Å2 / Biso min: 18.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.79→42.339 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1562 0 20 65 1647
Biso mean--57.01 47.09 -
残基数----192
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061616
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0142181
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056250
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008271
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.516965
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A698X-RAY DIFFRACTION8.111TORSIONAL
12B698X-RAY DIFFRACTION8.111TORSIONAL
21C58X-RAY DIFFRACTION8.111TORSIONAL
22D58X-RAY DIFFRACTION8.111TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7901-1.90220.36971320.31092510264292
1.9022-2.04910.29051420.24262698284098
2.0491-2.25530.27721420.20792715285799
2.2553-2.58160.2521460.21592761290799
2.5816-3.25240.24691460.19152778292499
3.2524-42.35050.2031550.162929373092100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0528-0.10170.15370.439-0.69610.77050.02380.14570.0253-0.0478-0.0986-0.0703-0.0320.0734-0.00010.23670.0088-0.00260.2675-0.01210.258-3.6371.8563-9.8267
20.0106-0.02370.02870.073-0.11850.1919-0.152-0.081-0.1524-0.03610.38770.2582-0.1819-0.23860.00010.24520.01740.01130.28880.02640.285-20.548910.2043-7.664
30.0162-0.0090.00960.04830.03520.0158-0.0204-0.1634-0.42310.22920.18690.06940.41160.53470.00070.33420.08310.00390.2793-0.00560.3586-12.77442.63-0.528
40.21680.14810.08020.2540.38170.5335-0.2276-0.1490.17480.27940.1908-0.0942-0.0597-0.04850.00030.28210.0181-0.0180.3336-0.02280.2497-5.20479.6338-0.2485
50.248-0.04130.20570.80620.42230.44590.3467-0.3101-0.2178-0.2479-0.2338-0.1193-0.31940.086400.3409-0.03520.0410.25780.00290.368-17.517225.7633-28.9787
60.0808-0.04920.06440.1349-0.1920.2169-0.14540.0253-0.0028-0.05360.01320.0359-0.0737-0.25510.00030.29010.0338-0.01680.2786-0.00230.3369-22.820318.1261-24.3653
70.40140.21120.3710.34750.01470.2127-0.0429-0.0016-0.0024-0.16120.12870.12130.1615-0.126-00.2890.0016-0.01230.3112-0.00560.2203-12.69828.1834-22.4658
80.04230.04950.03910.04120.02490.04370.3793-0.2901-0.3077-0.21980.21490.2180.0719-0.1491-0.00020.43-0.0372-0.07390.4038-0.01160.4219-14.70050.8346-29.9967
90.0246-0.0246-0.01430.0340.01540.00950.4566-0.31870.2801-0.6031-0.13180.3299-0.1088-0.35050.00120.4377-0.0371-0.07680.381-0.06480.375-18.9658.1091-33.4223
100.0499-0.01720.03290.0033-0.00930.01080.32070.3905-0.0849-0.6529-0.2316-0.2663-0.17960.007-0.00010.49140.1008-0.00310.377300.3115-7.92065.4001-32.732
110.1647-0.0009-0.26290.1850.1060.35480.12110.25120.0579-0.0625-0.241-0.1724-0.0614-0.0228-00.3395-0.04520.02510.3488-0.00290.3445-12.07218.8047-33.8409
120.02880.0369-0.02170.0697-0.02810.00420.2272-0.2728-0.00220.1925-0.1888-0.40560.18910.3228-0.00050.25330.04560.0110.32470.04450.2911-4.86517.4937-20.9232
130.02120.05160.00730.08640.0104-0.00220.34020.05960.3403-0.26-0.03360.09790.07170.1841-0.00020.20980.0198-0.0090.21230.0010.2334-12.945316.7503-12.948
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 25 through 63 )A25 - 63
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 64 through 80 )A64 - 80
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 81 through 86 )A81 - 86
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 87 through 111 )A87 - 111
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 25 through 31 )B25 - 31
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 32 through 49 )B32 - 49
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 50 through 73 )B50 - 73
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 74 through 80 )B74 - 80
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 81 through 86 )B81 - 86
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 87 through 95 )B87 - 95
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 96 through 111 )B96 - 111
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 17 through 23 )C17 - 23
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 17 through 23 )D17 - 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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