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- PDB-6hcs: Crystal structure of CaM-peptide complex containing AzF at positi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hcs
タイトルCrystal structure of CaM-peptide complex containing AzF at position 108
要素
  • Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
  • Calmodulin-1
キーワードPROTEIN BINDING / calmodulin / unnatural amino acid / AzF
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic transmission, cholinergic / activation of meiosis involved in egg activation / HSF1-dependent transactivation / cell projection morphogenesis / RAF activation / Ion transport by P-type ATPases / hippocampal neuron apoptotic process / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / cellular response to homocysteine / positive regulation of synapse maturation ...regulation of synaptic transmission, cholinergic / activation of meiosis involved in egg activation / HSF1-dependent transactivation / cell projection morphogenesis / RAF activation / Ion transport by P-type ATPases / hippocampal neuron apoptotic process / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / cellular response to homocysteine / positive regulation of synapse maturation / Interferon gamma signaling / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neuron migration / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Trafficking of AMPA receptors / regulation of synapse maturation / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / RAF/MAP kinase cascade / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Ion homeostasis / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / response to psychosocial stress / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / phospholipase binding / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of neuronal synaptic plasticity / neuromuscular process controlling balance / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / response to cadmium ion / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of apoptotic signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Creon, A. / Josts, I. / Tidow, H.
引用ジャーナル: Struct Dyn / 年: 2018
タイトル: Conformation-specific detection of calmodulin binding using the unnatural amino acid p-azido-phenylalanine (AzF) as an IR-sensor.
著者: Creon, A. / Josts, I. / Niebling, S. / Huse, N. / Tidow, H.
履歴
登録2018年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
C: Calmodulin-1
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
E: Calmodulin-1
F: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
G: Calmodulin-1
H: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,24724
ポリマ－87,6068
非ポリマー64116
水4,378243
1
A: Calmodulin-1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0626
ポリマ－21,9012
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area8300 Å2
手法PISA
2
C: Calmodulin-1
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0626
ポリマ－21,9012
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3420 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area8540 Å2
手法PISA
3
E: Calmodulin-1
F: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0626
ポリマ－21,9012
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area8600 Å2
手法PISA
4
G: Calmodulin-1
H: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0626
ポリマ－21,9012
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.263, 37.214, 121.193
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Calmodulin-1


分子量: 19014.879 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta / CaMK-II subunit beta


分子量: 2886.528 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
参照: UniProt: P08413, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶溶媒含有率: 36.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: PEG 6000, lithium chloride, sodium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.917143 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917143 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→43.12 Å / Num. obs: 45156 / % possible obs: 97.59 % / 冗長度: 3.3 % / Net I/σ(I): 13.62
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CDM

1cdm


解像度: 2→43.119 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 39.59
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2944 2256 5.01 %
Rwork0.2602 --
obs0.2619 45027 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.119 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4980 0 16 243 5239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075031
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8596711
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d35.1481892
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046744
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004893
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.04350.34881530.31732680X-RAY DIFFRACTION99
2.0435-2.0910.34281400.30472707X-RAY DIFFRACTION99
2.091-2.14330.30661380.29662654X-RAY DIFFRACTION99
2.1433-2.20130.28951210.27932725X-RAY DIFFRACTION99
2.2013-2.2660.31051480.27512638X-RAY DIFFRACTION98
2.266-2.33920.31591430.2692670X-RAY DIFFRACTION98
2.3392-2.42280.33521340.27022667X-RAY DIFFRACTION98
2.4228-2.51980.3041480.26652647X-RAY DIFFRACTION97
2.5198-2.63440.2851470.26072645X-RAY DIFFRACTION97
2.6344-2.77330.30431340.26152667X-RAY DIFFRACTION99
2.7733-2.9470.31261410.27922716X-RAY DIFFRACTION99
2.947-3.17450.32731470.27082673X-RAY DIFFRACTION98
3.1745-3.49380.30921480.2542599X-RAY DIFFRACTION95
3.4938-3.99910.25031250.24472640X-RAY DIFFRACTION95
3.9991-5.03720.26391600.23542672X-RAY DIFFRACTION96
5.0372-43.12890.28491290.24972771X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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