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- PDB-6hb9: Crystal structure of the GABARAP in complex with the UBA5 LIR motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hb9
タイトルCrystal structure of the GABARAP in complex with the UBA5 LIR motif
要素Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / GABARAP / UBA5 LIR motif / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / autophagy of mitochondrion / Macroautophagy / beta-tubulin binding ...positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / autophagy of mitochondrion / Macroautophagy / beta-tubulin binding / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / smooth endoplasmic reticulum / protein targeting / sperm midpiece / autophagosome / microtubule cytoskeleton organization / protein transport / actin cytoskeleton / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / synapse / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Huber, J. / Rogov, V. / Akutsu, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
ドイツ
引用ジャーナル: Autophagy / 年: 2020
タイトル: An atypical LIR motif within UBA5 (ubiquitin like modifier activating enzyme 5) interacts with GABARAP proteins and mediates membrane localization of UBA5.
著者: Huber, J. / Obata, M. / Gruber, J. / Akutsu, M. / Lohr, F. / Rogova, N. / Guntert, P. / Dikic, I. / Kirkin, V. / Komatsu, M. / Dotsch, V. / Rogov, V.V.
履歴
登録2018年8月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1861
ポリマ－15,1861
非ポリマー00
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.776, 58.010, 36.421
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.350, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 15186.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein (GABARAP) residues 3-116 N-terminally fused to the human UBA5 LIR motif (residues 340-351, EWGIELVSEVSE)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GABARAP, FLC3B, HT004 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95166
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6 M sodium phosphate, 0.1 M HEPES, pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→35.94 Å / Num. obs: 32955 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 11.21 Å2 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.3→1.37 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.3→33.327 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2132 1666 5.06 %
Rwork0.1899 31243 -
obs0.1911 32909 96.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.34 Å2 / Biso mean: 18.8336 Å2 / Biso min: 4.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→33.327 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1070 0 0 137 1207
Biso mean---29.71 -
残基数----129
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081123
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1111519
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006198
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.395426
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3-1.33830.30011120.27962438255091
1.3383-1.38150.2961410.27552449259093
1.3815-1.43080.26811270.28252538266594
1.4308-1.48810.29521300.28152537266794
1.4881-1.55580.26151210.24782612273397
1.5558-1.63790.21381490.18972642279198
1.6379-1.74050.20641440.18492634277898
1.7405-1.87490.23081500.17772660281099
1.8749-2.06350.17951410.16812686282799
2.0635-2.3620.19951410.17332651279298
2.362-2.97560.17911510.19562700285199
2.9756-33.33830.20971590.16132696285598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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