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- PDB-6hb6: Crystal structure of E. coli tyrRS in complex with 5'-O-(N-L-tyro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hb6
タイトルCrystal structure of E. coli tyrRS in complex with 5'-O-(N-L-tyrosyl)sulfamoyl-uridine
要素Tyrosine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / protein-inhibitor complex / Rossmann fold / tRNA aminoacylation
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA aminoacylation / tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / protein homodimerization activity / RNA binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 1 / Tyrosine--tRNA ligase SYY-like C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / S4 RNA-binding domain profile. ...Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 1 / Tyrosine--tRNA ligase SYY-like C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / S4 RNA-binding domain profile. / S4 RNA-binding domain / S4 domain / RNA-binding S4 domain / RNA-binding S4 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-YSU / Tyrosine--tRNA ligase / Tyrosine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.92 Å
データ登録者De Graef, S. / Pang, L. / Strelkov, S.V. / Weeks, S.D.
資金援助 ベルギー, 3件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders1S53518N ベルギー
Research Foundation - FlandersG077814N ベルギー
Research Foundation - FlandersG0A4616N ベルギー
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Comparative analysis of pyrimidine substituted aminoacyl-sulfamoyl nucleosides as potential inhibitors targeting class I aminoacyl-tRNA synthetases.
著者: Nautiyal, M. / De Graef, S. / Pang, L. / Gadakh, B. / Strelkov, S.V. / Weeks, S.D. / Van Aerschot, A.
履歴
登録2018年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年5月1日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_database_proc
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine--tRNA ligase
B: Tyrosine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3848
ポリマ－95,1902
非ポリマー1,1956
水9,458525
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area35740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.705, 66.316, 91.246
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.440, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine--tRNA ligase / Tyrosyl-tRNA synthetase / TyrRS


分子量: 47594.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain B / BL21-DE3) (大腸菌)
株: B / BL21-DE3 / 遺伝子: tyrS, ECBD_2006 / プラスミド: PETRUK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS
参照: UniProt: A0A140NBN7, UniProt: P0AGJ9*PLUS, tyrosine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-YSU / [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl ~{N}-[(2~{S})-2-azanyl-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]sulfamate


分子量: 486.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N4O10S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Holo enzyme crystals were grown in 0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, 10-15% PEG 3350, 20 mM glutamate (1M stock solution adjusted to pH 6), 20% (v/v) ethylene glycol. For soaking, crystals were ...詳細: Holo enzyme crystals were grown in 0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, 10-15% PEG 3350, 20 mM glutamate (1M stock solution adjusted to pH 6), 20% (v/v) ethylene glycol. For soaking, crystals were transferred to drop containing mother liquor supplemented with 2 mM inhibitor.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.968625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→89.43 Å / Num. obs: 84006 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 35.66 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 317274 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.83-1.933.80.96845658121170.7670.5681.1261.498.7
5.78-89.433.60.029998727730.9990.0170.03430.399.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
Aimless0.6.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.92→28.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU R Cruickshank DPI: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.151 / SU Rfree Blow DPI: 0.141 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.14
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2001 2.76 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.194 72589 99.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 146.17 Å2 / Biso mean: 47.62 Å2 / Biso min: 21.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.2619 Å20 Å22.4212 Å2
2---16.7699 Å20 Å2
3---4.508 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.92→28.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6493 0 79 525 7097
Biso mean--38.08 51.99 -
残基数----829
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2342SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes196HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes995HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6700HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion855SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8255SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6700HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg9060HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.18
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.61
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2747 142 2.67 %
Rwork0.2215 5171 -
all0.2228 5313 -
obs--98.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.19470.07030.92950.5153-0.03942.4919-0.03990.0087-0.04190.050.02670.0113-0.0569-0.08930.01330.24450.02960.00740.1351-0.0160.2266-38.95521.975-9.3545
23.1293-0.9912-0.34041.79840.76493.101-0.0595-0.18410.17490.057-0.0078-0.2509-0.25930.22650.06730.2445-0.0158-0.0320.28650.00820.2547-17.38147.78627.8394
39.82620.3126-2.098700.59761.73370.0515-0.16480.01010.03530.18-0.1721-0.21670.2814-0.23150.31210.01740.0660.4516-0.01330.49399.44184.7719-2.9248
41.7165-0.05650.6220.6919-0.32441.5941-0.01760.29410.0666-0.04030.04170.0302-0.0113-0.0524-0.02410.1924-0.0127-0.00210.34330.00240.2119-49.66941.7749-45.8481
53.0925-0.03040.07370.3895-0.0933-0.04790.03080.16710.0190.0848-0.0468-0.0117-0.07480.17870.0160.2264-0.0075-0.00180.68370.08820.238-84.51195.8599-58.7288
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ B|5 - B|235 }B5 - 235
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|236 - B|329 }B236 - 329
3X-RAY DIFFRACTION3{ B|330 - B|424 }B330 - 424
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|5 - A|252 }A5 - 252
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|253 - A|424 }A253 - 424

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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