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- PDB-6h8k: Crystal structure of a variant (Q133C in PSST) of Yarrowia lipoly... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6h8k | |||||||||
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Title | Crystal structure of a variant (Q133C in PSST) of Yarrowia lipolytica complex I | |||||||||
![]() |
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![]() | OXIDOREDUCTASE / Membrane Protein / Respiratory chain / Mitochondrial / NADH:ubiquinone oxidoreductase | |||||||||
Function / homology | ![]() NADH dehydrogenase / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / NADH dehydrogenase activity / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity ...NADH dehydrogenase / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / NADH dehydrogenase activity / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wirth, C. / Galemou Yoga, E. / Zickermann, V. / Hunte, C. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Locking loop movement in the ubiquinone pocket of complex I disengages the proton pumps. Authors: Cabrera-Orefice, A. / Yoga, E.G. / Wirth, C. / Siegmund, K. / Zwicker, K. / Guerrero-Castillo, S. / Zickermann, V. / Hunte, C. / Brandt, U. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.7 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 581.7 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 625.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 69.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 122.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4wz7S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ... , 7 types, 7 molecules 123456L
#1: Protein | Mass: 37702.484 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: Q9B6E8, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
---|---|
#2: Protein | Mass: 46373.023 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: Q9B6C8, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#3: Protein | Mass: 12351.806 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: Q9B6C7, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#4: Protein | Mass: 46528.664 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: Q9B6D6, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#5: Protein | Mass: 61395.504 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#6: Protein | Mass: 20175.426 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: Q9B6E9, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#15: Protein | Mass: 8741.594 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: Q9B6D4, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
-Protein , 16 types, 16 molecules ABCEGHIKXWVQMJpAA
#7: Protein | Mass: 56416.855 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
---|---|
#8: Protein | Mass: 34323.238 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: Q9UUU2, NADH dehydrogenase, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#9: Protein | Mass: 43255.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#10: Protein | Mass: 16613.436 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#11: Protein | Mass: 13497.763 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#12: Protein | Mass: 13304.138 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#13: Protein | Mass: 14426.985 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#14: Protein | Mass: 16513.170 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: Q133C / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#19: Protein | Mass: 4868.993 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#20: Protein | Mass: 4613.678 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#21: Protein | Mass: 5379.623 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#25: Protein | Mass: 5975.357 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#29: Protein | Mass: 4358.364 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#31: Protein | Mass: 5890.252 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#42: Protein | Mass: 6485.986 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
#47: Protein | Mass: 4954.098 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
+Protein/peptide , 25 types, 50 molecules ZrYAFUTmAISAJALRPFfACAHAMOlDNaibcgAEAKAO...
-Non-polymers , 2 types, 8 molecules ![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
#49: Chemical | #50: Chemical | ChemComp-SF4 / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.54 Å3/Da / Density % sol: 77.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.3 / Details: PEG 3350, calcium acetate, glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Sep 26, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.79→50 Å / Num. obs: 120019 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 21 % / Biso Wilson estimate: 115.37 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.204 / Net I/σ(I): 13.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.79→3.99 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / CC1/2: 0.439 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4wz7 Resolution: 3.79→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.787 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.794 / Rfactor Rfree error: 0 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.784
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Displacement parameters | Biso mean: 164.32 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 1.4 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 3.79→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.79→3.89 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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