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- PDB-6h50: Crystal structure of human KDM5B in complex with compound 34a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h50
タイトルCrystal structure of human KDM5B in complex with compound 34a
要素Lysine-specific demethylase 5B,Lysine-specific demethylase 5B
キーワードOXIDOREDUCTASE / Histone demethylase / Inhibitor / transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of estradiol secretion / mammary duct terminal end bud growth / uterus morphogenesis / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / lens fiber cell differentiation / histone H3K4 demethylase activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis ...regulation of estradiol secretion / mammary duct terminal end bud growth / uterus morphogenesis / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / lens fiber cell differentiation / histone H3K4 demethylase activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / histone demethylase activity / single fertilization / response to fungicide / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / cellular response to leukemia inhibitory factor / post-embryonic development / HDMs demethylate histones / sequence-specific double-stranded DNA binding / rhythmic process / transcription corepressor activity / histone binding / nucleic acid binding / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Lysine-specific demethylase-like domain / : / PLU-1-like protein / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain ...: / : / : / Lysine-specific demethylase-like domain / : / PLU-1-like protein / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / JmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / jmjN domain / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FO2 / : / PHOSPHATE ION / Lysine-specific demethylase 5B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Le Bihan, Y.V. / Velupillai, S. / van Montfort, R.L.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC309/A11566 英国
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: C8-substituted pyrido[3,4-d]pyrimidin-4(3H)-ones: Studies towards the identification of potent, cell penetrant Jumonji C domain containing histone lysine demethylase 4 subfamily (KDM4) ...タイトル: C8-substituted pyrido[3,4-d]pyrimidin-4(3H)-ones: Studies towards the identification of potent, cell penetrant Jumonji C domain containing histone lysine demethylase 4 subfamily (KDM4) inhibitors, compound profiling in cell-based target engagement assays.
著者: Le Bihan, Y.V. / Lanigan, R.M. / Atrash, B. / McLaughlin, M.G. / Velupillai, S. / Malcolm, A.G. / England, K.S. / Ruda, G.F. / Mok, N.Y. / Tumber, A. / Tomlin, K. / Saville, H. / Shehu, E. / ...著者: Le Bihan, Y.V. / Lanigan, R.M. / Atrash, B. / McLaughlin, M.G. / Velupillai, S. / Malcolm, A.G. / England, K.S. / Ruda, G.F. / Mok, N.Y. / Tumber, A. / Tomlin, K. / Saville, H. / Shehu, E. / McAndrew, C. / Carmichael, L. / Bennett, J.M. / Jeganathan, F. / Eve, P. / Donovan, A. / Hayes, A. / Wood, F. / Raynaud, F.I. / Fedorov, O. / Brennan, P.E. / Burke, R. / van Montfort, R.L.M. / Rossanese, O.W. / Blagg, J. / Bavetsias, V.
履歴
登録2018年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 5B,Lysine-specific demethylase 5B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,68015
ポリマ－55,4581
非ポリマー1,22314
水6,557364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area20250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.360, 142.360, 152.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 5B,Lysine-specific demethylase 5B / Cancer/testis antigen 31 / CT31 / Histone demethylase JARID1B / Jumonji/ARID domain-containing ...Cancer/testis antigen 31 / CT31 / Histone demethylase JARID1B / Jumonji/ARID domain-containing protein 1B / PLU-1 / Retinoblastoma-binding protein 2 homolog 1 / RBP2-H1


分子量: 55457.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM5B, JARID1B, PLU1, RBBP2H1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
Variant (発現宿主): sf9
参照: UniProt: Q9UGL1, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q9UGL1, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

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非ポリマー , 7種, 378分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-FO2 / 8-[4-(1-methylpiperidin-4-yl)pyrazol-1-yl]-3~{H}-pyrido[3,4-d]pyrimidin-4-one


分子量: 310.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H18N6O
#7: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 nL of protein is mixed with 200 nL of crystallisation solution containing 1.6 M Na/K phosphate, 0.1 M HEPES pH 7.5, and with 20 nL of seeds obtained in the same conditions. Inhibitor is ...詳細: 100 nL of protein is mixed with 200 nL of crystallisation solution containing 1.6 M Na/K phosphate, 0.1 M HEPES pH 7.5, and with 20 nL of seeds obtained in the same conditions. Inhibitor is soaked in crystals by addition directly to the drops of DMSO dissolved compound

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→47.97 Å / Num. obs: 47457 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 16.8 % / Biso Wilson estimate: 50.51 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.19→2.25 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 1.284 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 3450 / CC1/2: 0.494 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5a1f

5a1f


解像度: 2.19→32.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU R Cruickshank DPI: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.157 / SU Rfree Blow DPI: 0.138 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.133
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2333 4.92 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.183 47381 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 54.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2699 Å20 Å20 Å2
2---2.2699 Å20 Å2
3---4.5398 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.19→32.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3588 0 63 365 4016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013899HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.045325HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1279SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes81HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes597HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3899HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.38
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.37
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion487SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4622SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.25 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2509 164 4.76 %
Rwork0.2429 3279 -
all0.2433 3443 -
obs--99.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7031-0.05140.5781.011-0.1192.8631-0.0313-0.11230.04830.00460.01350.03690.2061-0.13760.0178-0.2095-0.07680.02110.0732-0.0527-0.142387.442667.373115.3516
21.58330.09940.34291.780.70872.4961-0.15240.11180.1843-0.05050.2180.1438-0.03060.2872-0.0656-0.1661-0.0049-0.01480.05330.0051-0.019755.354764.10245.4546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|24 - 607}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|608 - 754}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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