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- PDB-6h0f: Structure of DDB1-CRBN-pomalidomide complex bound to IKZF1(ZF2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h0f
タイトルStructure of DDB1-CRBN-pomalidomide complex bound to IKZF1(ZF2)
要素
  • DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
  • DNA-binding protein Ikaros
  • Protein cereblon
キーワードSIGNALING PROTEIN / E3 ubiquitin ligase / drug mediated protein-interaction / targeted protein degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / lymphocyte differentiation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription ...negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / lymphocyte differentiation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / mesoderm development / cullin family protein binding / viral release from host cell / positive regulation of Wnt signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / proteasomal protein catabolic process / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / pericentric heterochromatin / positive regulation of gluconeogenesis / erythrocyte differentiation / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / positive regulation of protein-containing complex assembly / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / chromatin organization / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / site of double-strand break / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / protein ubiquitination / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal ...Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / PUA-like superfamily / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-Pomalidomide / DNA-binding protein Ikaros / DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Petzold, G. / Bunker, R.D. / Thoma, N.H.
資金援助3件
組織認可番号国
European UnionHorizon 2020 No. 666068
European Molecular Biology OrganizationAdvanced Fellowship aALTF 761-2016
European UnionHuman Frontier Science Program Long-Term Fellowship LT000210/2014
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Defining the human C2H2 zinc finger degrome targeted by thalidomide analogs through CRBN.
著者: Sievers, Q.L. / Petzold, G. / Bunker, R.D. / Renneville, A. / Slabicki, M. / Liddicoat, B.J. / Abdulrahman, W. / Mikkelsen, T. / Ebert, B.L. / Thoma, N.H.
履歴
登録2018年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.02019年4月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site_gen
Item: _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id ..._atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity_name_com.entity_id / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_db_isoform / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_site_gen.label_seq_id
改定 2.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_first
改定 2.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
B: Protein cereblon
C: DNA-binding protein Ikaros
D: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
E: Protein cereblon
F: DNA-binding protein Ikaros
G: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
H: Protein cereblon
I: DNA-binding protein Ikaros
J: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
K: Protein cereblon
L: DNA-binding protein Ikaros
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)597,39124
ポリマ－595,77412
非ポリマー1,61612
水57632
1
A: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
B: Protein cereblon
C: DNA-binding protein Ikaros
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,3486
ポリマ－148,9443
非ポリマー4043
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
E: Protein cereblon
F: DNA-binding protein Ikaros
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,3486
ポリマ－148,9443
非ポリマー4043
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
H: Protein cereblon
I: DNA-binding protein Ikaros
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,3486
ポリマ－148,9443
非ポリマー4043
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
J: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
K: Protein cereblon
L: DNA-binding protein Ikaros
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,3486
ポリマ－148,9443
非ポリマー4043
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.450, 177.860, 242.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ADGJBEHK

#1: タンパク質
DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1


分子量: 95773.695 Da / 分子数: 4
変異: Central WD40 propeller domain (516-725 aa) replaced with a linker (sequence GNGNSG),Central WD40 propeller domain (516-725 aa) replaced with a linker (sequence GNGNSG),Central WD40 propeller ...変異: Central WD40 propeller domain (516-725 aa) replaced with a linker (sequence GNGNSG),Central WD40 propeller domain (516-725 aa) replaced with a linker (sequence GNGNSG),Central WD40 propeller domain (516-725 aa) replaced with a linker (sequence GNGNSG),Central WD40 propeller domain (516-725 aa) replaced with a linker (sequence GNGNSG)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 発現宿主: Trichoplusia ni cypovirus 15 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q16531*PLUS
#2: タンパク質
Protein cereblon


分子量: 48976.117 Da / 分子数: 4 / 変異: N-terminally truncated (1-40 aa deleted) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRBN, AD-006 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96SW2

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 4分子 CFIL

#3: タンパク質・ペプチド
DNA-binding protein Ikaros / Ikaros family zinc finger protein 1 / Lymphoid transcription factor LyF-1


分子量: 4193.796 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IKZF1, IK1, IKAROS, LYF1, ZNFN1A1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13422

-
非ポリマー , 3種, 44分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-Y70 / S-Pomalidomide / 2-[(3S)-2,6-ジオキソ-3-ピペリジニル]-4-アミノイソインドリン-1,3-ジオン


分子量: 273.244 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C13H11N3O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Protein solution: 350 uM IKZF1-ZF2, 70 uM DDB1/CRBN, 80 uM pomalidomide in 50 mM HEPES pH 7.4, 200 mM NaCl, 0.25 mM TCEP Crystallisation solution: (Morpheus HT condition) 100 mM Morpheus ...詳細: Protein solution: 350 uM IKZF1-ZF2, 70 uM DDB1/CRBN, 80 uM pomalidomide in 50 mM HEPES pH 7.4, 200 mM NaCl, 0.25 mM TCEP Crystallisation solution: (Morpheus HT condition) 100 mM Morpheus buffer system 1 pH 6.5, 10% (v/v) Morpheus NPS solution, 15% (v/v) ethylene glycol and 9.5% (w/v) poly(ethylene glycol) 5000 monomethyl ether.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月30日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→39.85 Å / Num. obs: 104192 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 31.3 % / Biso Wilson estimate: 81.08 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.345 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.351 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.25-3.3111.32.74327060.340.8222.8750.1
17.8-39.8534.30.0670010.010.06191.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FQD

5fqd


解像度: 3.25→39.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.463
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 5080 4.95 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.213 102694 93.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 299.98 Å2 / Biso mean: 97.73 Å2 / Biso min: 3.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0014 Å20 Å20 Å2
2---3.0394 Å20 Å2
3---2.038 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.25→39.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数38854 0 88 32 38974
Biso mean--56.59 30.71 -
残基数----4940
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17319SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes12596HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it78328HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd5SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion5202SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance3557HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact82513SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d78328HARMONIC20.015
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg141672HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.48
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.6
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.31 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3037 90 4.38 %
Rwork0.2624 1964 -
all0.2641 2054 -
obs--38.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1635-0.13360.0181.13470.20350.5562-0.02440.11390.0414-0.01120.0652-0.12710.01180.0457-0.04080.0817-0.00340.02920.20010.0828-0.002413.9797-28.223-54.2709
20.39660.4989-0.49620.585-0.49260.20680.01340.1171-0.0195-0.0812-0.04850.0254-0.0060.05120.03510.153-0.01610.01520.11960.09120.1196-5.7274-51.5603-27.6442
32.7803-3.4187-1.53543.2622-0.88240-0.00370.0190.01520.01470.095-0.00950.0443-0.0775-0.09130.1832-0.09030.0584-0.04030.01130.2245-32.4624-70.3082-13.6961
40.8021-0.219-0.17411.2786-0.17790.74620.01980.03610.1825-0.3354-0.1271-0.22770.1663-0.00470.10730.13930.00540.15020.17540.2899-0.109178.718910.1285-57.2613
50.07720.1538-0.22170.34060.202900.00660.06480.0359-0.1484-0.06030.01520.04510.04750.05370.1541-0.0114-0.0270.15070.16370.157368.9435-16.8637-28.5067
62.0387-1.2382-0.38151.9461-1.30361.517-0.0197-0.0394-0.08040.02110.00370.02790.04830.09710.0160.3252-0.0088-0.04510.01440.08190.071748.6621-40.2321-10.8266
70.26390.1473-0.26270.73890.02451.33430.0690.2347-0.15370.22520.0097-0.0666-0.3557-0.4431-0.07870.06970.3227-0.06830.09270.10450.111128.011834.7156-8.5864
80.374-0.7140.02830.7302-0.41180.1034-0.03350.08230.15980.0211-0.05560.0077-0.0285-0.00690.0890.12010.0344-0.0936-0.00520.03920.284846.73710.52192.7125
91.6841-1.2994-1.95861.9459-0.62130.83810.005-0.00350.0798-0.0155-0.0512-0.02140.0632-0.00360.04620.19050.0345-0.03780.06880.06590.149873.2726-19.989614.0799
100.31620.1218-0.30310.570.12480.93910.06550.13190.10340.0777-0.11080.1156-0.033-0.09010.04530.00560.04260.022-0.04980.04560.3294-38.25127.3485-13.91
110.1799-0.61380.16931.0003-0.3600.03050.01640.14770.1513-0.13320.08340.00230.08260.10270.23-0.03160.11-0.0340.04280.2156-28.2775-29.55210.0009
121.0648-1.2674-1.70122.1692-0.50412.5454-0.0081-0.1881-0.1493-0.0223-0.10340.0407-0.02490.01330.11150.29390.02980.0382-0.00230.09620.1116-7.9415-54.40315.3052
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 1140
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B69 - 442
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C138 - 169
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D1 - 1140
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }E69 - 442
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }F138 - 169
7X-RAY DIFFRACTION7{ G|* }G1 - 1140
8X-RAY DIFFRACTION8{ H|* }H69 - 442
9X-RAY DIFFRACTION9{ I|* }I138 - 169
10X-RAY DIFFRACTION10{ J|* }J-10 - 1140
11X-RAY DIFFRACTION11{ K|* }K69 - 442
12X-RAY DIFFRACTION12{ L|* }L138 - 169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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