+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6gze | ||||||||||||
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Title | Tubulin-GDP.BeF complex | ||||||||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / GTPase / cytoskeleton / division | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / nucleotide binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.49 Å | ||||||||||||
Authors | Oliva, M.A. / Diaz, J.F. | ||||||||||||
Funding support | Spain, 3items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2020 Title: Structural model for differential cap maturation at growing microtubule ends. Authors: Estevez-Gallego, J. / Josa-Prado, F. / Ku, S. / Buey, R.M. / Balaguer, F.A. / Prota, A.E. / Lucena-Agell, D. / Kamma-Lorger, C. / Yagi, T. / Iwamoto, H. / Duchesne, L. / Barasoain, I. / ...Authors: Estevez-Gallego, J. / Josa-Prado, F. / Ku, S. / Buey, R.M. / Balaguer, F.A. / Prota, A.E. / Lucena-Agell, D. / Kamma-Lorger, C. / Yagi, T. / Iwamoto, H. / Duchesne, L. / Barasoain, I. / Steinmetz, M.O. / Chretien, D. / Kamimura, S. / Diaz, J.F. / Oliva, M.A. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6gze.cif.gz | 1.2 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6gze.ent.gz | 1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6gze.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6gze_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6gze_full_validation.pdf.gz | 2.1 MB | Display | |
Data in XML | 6gze_validation.xml.gz | 70.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6gze_validation.cif.gz | 94.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gz/6gze ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gz/6gze | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6s9eC 4o2bS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 48966.324 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 22125.301 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 43825.914 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E1BQ43 |
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-Non-polymers , 8 types, 65 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-MES / | #10: Chemical | ChemComp-BEF / | #11: Chemical | ChemComp-ACP / | #12: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.11 Å3/Da / Density % sol: 60.5 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1M Mes / 0.1M Imidazole pH 6.5, 0.3M CaCl2 / 0.3M MgCl2, 5mM L-tyrosine, 5.5% glycerol, 8.8% PEG4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.9724 Å | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 15, 2017 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9724 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.49→49.46 Å / Num. obs: 104038 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 64.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 13.2 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4o2b Resolution: 2.49→49.458 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 27.62
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 179.9 Å2 / Biso mean: 80.6096 Å2 / Biso min: 30 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.49→49.458 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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