[日本語] English
万見
- PDB-6gws: Crystal structure of human PCNA in complex with three p15 peptides -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gws
タイトルCrystal structure of human PCNA in complex with three p15 peptides
要素
  • PCNA-associated factor
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION / PCNA / p15 / p15PAF / PAF15 / crystal / complex / DNA repair.
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / centrosome cycle / replisome / response to L-glutamate / response to dexamethasone / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / response to cadmium ion / translesion synthesis / mismatch repair / estrous cycle / response to UV / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / epithelial cell differentiation / liver regeneration / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Termination of translesion DNA synthesis / positive regulation of DNA replication / replication fork / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / nuclear estrogen receptor binding / Translesion Synthesis by POLH / male germ cell nucleus / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to UV / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / chromatin organization / molecular adaptor activity / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA replication / regulation of cell cycle / nuclear body / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PCNA-associated factor, histone-like domain / PCNA-associated factor / PCNA-associated factor histone like domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA ...PCNA-associated factor, histone-like domain / PCNA-associated factor / PCNA-associated factor histone like domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / PCNA-associated factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者De March, M. / Merino, N. / Gonzalez-Magana, A. / Romano-Moreno, M. / Onesti, S. / Blanco, F.J. / De Biasio, A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessCTQ2017-83810-R スペイン
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: p15PAF binding to PCNA modulates the DNA sliding surface.
著者: De March, M. / Barrera-Vilarmau, S. / Crespan, E. / Mentegari, E. / Merino, N. / Gonzalez-Magana, A. / Romano-Moreno, M. / Maga, G. / Crehuet, R. / Onesti, S. / Blanco, F.J. / De Biasio, A.
履歴
登録2018年6月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: PCNA-associated factor
E: PCNA-associated factor
F: PCNA-associated factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1916
ポリマ－98,1916
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11530 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area36510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.240, 89.750, 85.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 29088.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド PCNA-associated factor / Hepatitis C virus NS5A-transactivated protein 9 / HCV NS5A-transactivated protein 9 / Overexpressed ...Hepatitis C virus NS5A-transactivated protein 9 / HCV NS5A-transactivated protein 9 / Overexpressed in anaplastic thyroid carcinoma 1 / OEATC-1 / PCNA-associated factor of 15 kDa / p15PAF / PCNA-clamp-associated factor


分子量: 3642.217 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCLAF, KIAA0101, NS5ATP9, PAF, L5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15004
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.81 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 28% PEG 400, 0.2 M CaCl2, 0.1 M Hepes / PH範囲: 6.5-7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→89.75 Å / Num. obs: 42698 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 1.768 % / Biso Wilson estimate: 90.9 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 1.024 / Net I/σ(I): 4.77
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.9-3.081.7620.7368440.76391.3
3.08-3.291.7781.3965890.87993.80.4250.583
3.29-3.551.82.9661670.95894.30.1990.274
3.55-3.891.794.6656330.96893.80.1390.191
3.89-4.341.7655.8449770.9892.10.1090.15
4.34-5.011.7078.2543110.98189.30.0810.112
5.01-6.111.6748.0335970.98288.40.080.111
6.11-8.561.84610.0429480.98693.40.0640.09

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VYM

1vym


解像度: 2.9→75.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 26.897 / SU ML: 0.443 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.42
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2632 1097 4.7 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.203 22217 98.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 273.23 Å2 / Biso mean: 98.238 Å2 / Biso min: 46.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.71 Å20 Å25.99 Å2
2---5.61 Å20 Å2
3----4.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→75.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6420 0 0 10 6430
Biso mean---70.65 -
残基数----831
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0196524
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.026329
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3961.9798813
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.274314628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1595825
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.18925.435276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.187151205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9411530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.21028
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021353
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.552 67 -
Rwork0.52 1675 -
obs--98.64 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る