+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6gvc | ||||||
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Title | Structure of ArhGAP12 bound to G-Actin | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / GAP / RAC / Actin | ||||||
Function / homology | Function and homology information RHOV GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / RHOD GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration ...RHOV GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / RHOD GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / phagocytic cup / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / GTPase activator activity / filopodium / actin filament organization / actin filament / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Oryctolagus cuniculus (rabbit) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Mouilleron, S. / Treisman, R. / Diring, J. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Nat.Cell Biol. / Year: 2019 Title: RPEL-family rhoGAPs link Rac/Cdc42 GTP loading to G-actin availability. Authors: Diring, J. / Mouilleron, S. / McDonald, N.Q. / Treisman, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6gvc.cif.gz | 905.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6gvc.ent.gz | 750.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6gvc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6gvc_validation.pdf.gz | 2.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6gvc_full_validation.pdf.gz | 2.9 MB | Display | |
Data in XML | 6gvc_validation.xml.gz | 80.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6gvc_validation.cif.gz | 107.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gv/6gvc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gv/6gvc | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2v52S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 8 molecules BACDRQST
#1: Protein | Mass: 42096.953 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / References: UniProt: P68135 #2: Protein | Mass: 26669.887 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Arhgap12 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8C0D4 |
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-Non-polymers , 5 types, 202 molecules
#3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-LAB / #5: Chemical | ChemComp-ATP / #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 20% PEG 3350, 0.2M Sodium Thiocyanate 0.1 M Bis Tris Propane pH6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I24 / Wavelength: 0.97 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: May 7, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→54.132 Å / Num. obs: 81113 / % possible obs: 99.43 % / Redundancy: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 47.76 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.18 / Net I/av σ(I): 10.8 / Net I/σ(I): 10.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.69 Å / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 1.66 / Num. unique obs: 7746 / CC1/2: 0.62 / Rpim(I) all: 0.48 / Rrim(I) all: 0.91 / % possible all: 95.83 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2v52 Resolution: 2.6→54.132 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.34
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→54.132 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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