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万見
- PDB-6gsf: Solution structure of lipase binding domain LID1 of foldase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gsf
タイトルSolution structure of lipase binding domain LID1 of foldase from Pseudomonas aeruginosa
要素Lipase chaperone
キーワードCHAPERONE / Lipase A / Lipase interaction domain 1 / Chaperon / Pseudomonas aeruginosa
機能・相同性Lipase chaperone / Proteobacterial lipase chaperone protein / cellular catabolic process / lipid catabolic process / unfolded protein binding / protein folding / plasma membrane / Lipase chaperone
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Viegas, A. / Jaeger, K.-E. / Etzkorn, M. / Gohlke, H. / Verma, N. / Dollinger, P. / Kovacic, F.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
German Research FoundationJA448 8-1 ドイツ
German Research FoundationET 103/2-1 ドイツ
European Commission660258 ドイツ
German Research FoundationGO 1367/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Structural and dynamic insights revealing how lipase binding domain MD1 of Pseudomonas aeruginosa foldase affects lipase activation.
著者: Viegas, A. / Dollinger, P. / Verma, N. / Kubiak, J. / Viennet, T. / Seidel, C.A.M. / Gohlke, H. / Etzkorn, M. / Kovacic, F. / Jaeger, K.E.
履歴
登録2018年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22020年3月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipase chaperone


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0161
ポリマ－10,0161
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6720 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Lipase chaperone / Lipase foldase / Lipase helper protein / Lipase modulator


分子量: 10016.225 Da / 分子数: 1 / 変異: Y42A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 / 遺伝子: lifO, lipB, lipH, PA2863 / プラスミド: pEHTHis19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01725

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic13D HN(CA)CO
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D (H)CCH-TOCSY
161isotropic13D 1H-15N NOESY
171isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 530 uM [U-13C; U-15N] Lipase-interaction domain 1, 90% H2O/10% D2O
Label: 15N,13C_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 530 uM / 構成要素: Lipase-interaction domain 1 / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 20 mM / Label: Conditions_1 / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollmangeometry optimization
TopSpinBruker Biospinデータ解析
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 7
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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