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万見
- PDB-6gq3: Human asparagine synthetase (ASNS) in complex with 6-diazo-5-oxo-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gq3
タイトルHuman asparagine synthetase (ASNS) in complex with 6-diazo-5-oxo-L-norleucine (DON) at 1.85 A resolution
要素Asparagine synthetase [glutamine-hydrolyzing]
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / L-asparagine biosynthesis / breast cancer / inhibitor development
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine synthase (glutamine-hydrolysing) / L-asparagine biosynthetic process / asparagine synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / asparagine biosynthetic process / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Aspartate and asparagine metabolism / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / cellular response to glucose starvation / positive regulation of mitotic cell cycle ...asparagine synthase (glutamine-hydrolysing) / L-asparagine biosynthetic process / asparagine synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / asparagine biosynthetic process / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Aspartate and asparagine metabolism / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / cellular response to glucose starvation / positive regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of apoptotic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Asparagine synthase, glutamine-hydrolyzing / Asparagine synthase, N-terminal domain / : / Glutamine amidotransferase domain / Asparagine synthase / Asparagine synthase / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / HUPs / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal ...Asparagine synthase, glutamine-hydrolyzing / Asparagine synthase, N-terminal domain / : / Glutamine amidotransferase domain / Asparagine synthase / Asparagine synthase / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / HUPs / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-OXO-L-NORLEUCINE / Asparagine synthetase [glutamine-hydrolyzing]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Zhu, W. / Radadiya, A. / Bisson, C. / Jin, Y. / Nordin, B.E. / Imasaki, T. / Wenzel, S. / Sedelnikova, S.E. / Berry, A.H. / Nomanbhoy, T.K. ...Zhu, W. / Radadiya, A. / Bisson, C. / Jin, Y. / Nordin, B.E. / Imasaki, T. / Wenzel, S. / Sedelnikova, S.E. / Berry, A.H. / Nomanbhoy, T.K. / Kozarich, J.W. / Takagi, Y. / Rice, D.W. / Richards, N.G.J.
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2019
タイトル: High-resolution crystal structure of human asparagine synthetase enables analysis of inhibitor binding and selectivity.
著者: Zhu, W. / Radadiya, A. / Bisson, C. / Wenzel, S. / Nordin, B.E. / Martinez-Marquez, F. / Imasaki, T. / Sedelnikova, S.E. / Coricello, A. / Baumann, P. / Berry, A.H. / Nomanbhoy, T.K. / ...著者: Zhu, W. / Radadiya, A. / Bisson, C. / Wenzel, S. / Nordin, B.E. / Martinez-Marquez, F. / Imasaki, T. / Sedelnikova, S.E. / Coricello, A. / Baumann, P. / Berry, A.H. / Nomanbhoy, T.K. / Kozarich, J.W. / Jin, Y. / Rice, D.W. / Takagi, Y. / Richards, N.G.J.
履歴
登録2018年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Asparagine synthetase [glutamine-hydrolyzing]
B: Asparagine synthetase [glutamine-hydrolyzing]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,99812
ポリマ－128,9122
非ポリマー1,08610
水10,233568
1
A: Asparagine synthetase [glutamine-hydrolyzing]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0617
ポリマ－64,4561
非ポリマー6056
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Asparagine synthetase [glutamine-hydrolyzing]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9375
ポリマ－64,4561
非ポリマー4814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.700, 83.520, 110.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Asparagine synthetase [glutamine-hydrolyzing] / Cell cycle control protein TS11 / Glutamine-dependent asparagine synthetase


分子量: 64455.801 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Missing loops: 210-223 and 466-480. No electron density for C-terminus: 535-561
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASNS, TS11
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08243, asparagine synthase (glutamine-hydrolysing)

-
非ポリマー , 5種, 578分子

#2: 化合物 ChemComp-ONL / 5-OXO-L-NORLEUCINE / 5-オキソ-L-ノルロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 145.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.79 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M NaCl, 0.1 M sodium HEPES buffer, pH 7.5, and 12% w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→33.65 Å / Num. obs: 100002 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.794 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4932 / CC1/2: 0.512 / Rpim(I) all: 0.624 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CT9

1ct9


解像度: 1.85→33.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 3.395 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22462 4875 4.9 %RANDOM
Rwork0.17764 ---
obs0.17991 95104 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.556 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.45 Å20 Å2-0.44 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3----1.25 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.85→33.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8244 0 68 568 8880
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0198543
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027903
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.391.96511543
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.479318333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.27151022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.00123.61410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.664151469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5781552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0219390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021822
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it24.5142.9964085
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other24.5172.9964084
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it21.2594.445096
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other21.2574.4395097
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it29.5693.6444458
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other29.5693.6444458
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other26.1265.1156444
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined26.18635.8169618
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other26.18435.8179619
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 371 -
Rwork0.307 6982 -
obs--99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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