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- PDB-6gmh: Structure of activated transcription complex Pol II-DSIF-PAF-SPT6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gmh
タイトルStructure of activated transcription complex Pol II-DSIF-PAF-SPT6
要素
  • (DNA-directed RNA polymerase ...) x 2
  • (RNA polymerase II subunit ...) x 5
  • (Transcription elongation factor ...) x 3
  • CDC73
  • CTR9,RNA polymerase-associated protein CTR9 homolog,RNA polymerase-associated protein CTR9 homolog
  • DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3
  • LEO1,LEO1,RNA polymerase-associated protein LEO1
  • Non-template DNA
  • PAF1,RNA polymerase II-associated factor 1 homolog,RNA polymerase II-associated factor 1 homolog
  • RNA
  • RPB1
  • RPB10
  • RPB11
  • RPB12
  • Template DNA
  • WD repeat-containing protein 61
キーワードTRANSCRIPTION / DNA / RNA Polymerase / DSIF / PAF1c / SPT6
機能・相同性
機能・相同性情報


blastocyst growth / Ski complex / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Cdc73/Paf1 complex / regulation of isotype switching / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / inner cell mass cell differentiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / regulation of muscle cell differentiation ...blastocyst growth / Ski complex / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Cdc73/Paf1 complex / regulation of isotype switching / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / inner cell mass cell differentiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA export from nucleus / endodermal cell fate commitment / : / negative regulation of myeloid cell differentiation / DSIF complex / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / trophectodermal cell differentiation / blastocyst hatching / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of mRNA processing / nucleosome organization / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / blastocyst formation / mRNA 3'-end processing / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / stem cell population maintenance / interleukin-6-mediated signaling pathway / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of gene expression, epigenetic / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / organelle membrane / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase II complex binding / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of translational initiation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / protein localization to nucleus / mRNA transport / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / transcription elongation by RNA polymerase I / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / core promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / nucleosome binding / : / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / translation initiation factor binding / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / rescue of stalled ribosome / DNA-directed RNA polymerase activity / SH2 domain binding / RNA splicing / transcription elongation factor complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin
類似検索 - 分子機能
Herpes Virus-1 - #210 / HHH domain 9 / HHH domain / Leo1-like protein / Leo1-like protein / RNA polymerase II associated factor Paf1 / Paf1 / RNA polymerase-associated protein Ctr9 / : / YqgF/RNase H-like domain ...Herpes Virus-1 - #210 / HHH domain 9 / HHH domain / Leo1-like protein / Leo1-like protein / RNA polymerase II associated factor Paf1 / Paf1 / RNA polymerase-associated protein Ctr9 / : / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / RNA Polymerase II, Rpb4 subunit / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain / Transcription elongation factor Spt6, helix-hairpin-helix motif / Spt6, SH2 domain, C terminus / Acidic N-terminal SPT6 / Helix-hairpin-helix motif / Holliday-junction resolvase-like of SPT6 / Helix-turn-helix DNA-binding domain of SPT6 / Tex-like protein, HTH domain superfamily / Tex-like domain superfamily / Spt6, Death-like domain / : / Tex central region-like / Transcription elongation factor Spt6 / Spt6, SH2 domain, N terminus / Spt6, SH2 domain / SH2 domain / YqgF/RNase H-like domain superfamily / Spt5, KOW domain repeat 6 / Transcription elongation factor SPT5, seventh KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, sixth KOW domain / Tetratricopeptide repeat / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain / Transcription initiation Spt4 / Spt4 superfamily / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Transcription elongation factor SPT5, second KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, fifth KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, KOWx domain / Transcription elongation factor SPT5, KOW1 domain / Transcription elongation factor SPT5, fourth KOW domain / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / NGN domain, eukaryotic / Spt5, KOW domain repeat 1 / Spt5, KOW domain repeat 4 / Dna-directed Rna Polymerases I, Ii, And Iii 27 Kd Polypeptide; Chain: A; domain 1 / RNA polymerase, Rpb5, N-terminal domain / RNA-binding domain, S1 / Spt5 C-terminal domain / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / RNA polymerase ii, chain L / NGN domain / Transcription elongation factor SPT5 / Early transcription elongation factor of RNA pol II, NGN section / Gyrase A; domain 2 - #140 / RPB5-like RNA polymerase subunit / N-terminal domain of TfIIb - #10 / Tetratricopeptide repeat / RuvA domain 2-like / Dna-directed Rna Polymerase Ii 140kd Polypeptide; Chain: B; domain 3 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / RNA polymerase subunit, RPB6/omega / Eukaryotic RPB6 RNA polymerase subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase, RBP11-like subunit / NusG, N-terminal domain superfamily / Enzyme I; Chain A, domain 2 / N-terminal domain of TfIIb / Rubrerythrin, domain 2 / Growth Hormone; Chain: A; / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / RNA Polymerase Alpha Subunit; Chain A, domain 2 / DNA-directed RNA polymerase II subunit Rpb4-like / Tetratricopeptide repeat / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb4/RPC9, core / DNA-directed RNA-polymerase II subunit / Herpes Virus-1 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / Pol II subunit B9, C-terminal zinc ribbon / Gyrase A; domain 2 / RNA polymerase RBP11
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / RNA polymerase II subunit D / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / DNA-directed RNA polymerase subunit beta ...DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / RNA polymerase II subunit D / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7 / RNA polymerase II, I and III subunit K / DNA-directed RNA polymerase II subunit E / Transcription elongation factor SPT5 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9 / Transcription elongation factor SPT4 / RNA polymerase-associated protein CTR9 homolog / Transcription elongation factor SPT6 / RNA polymerase II-associated factor 1 homolog / RNA polymerase-associated protein LEO1 / Superkiller complex protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Vos, S.M. / Farnung, L. / Boehing, M. / Linden, A. / Wigge, C. / Urlaub, H. / Cramer, P.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
European Research Council693023 ドイツ
European Molecular Biology OrganizationALTF-725-2014 ドイツ
Volkswagen Foundation ドイツ
German Research FoundationDFG SFB860 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structure of activated transcription complex Pol II-DSIF-PAF-SPT6.
著者: Seychelle M Vos / Lucas Farnung / Marc Boehning / Christoph Wigge / Andreas Linden / Henning Urlaub / Patrick Cramer /
要旨: Gene regulation involves activation of RNA polymerase II (Pol II) that is paused and bound by the protein complexes DRB sensitivity-inducing factor (DSIF) and negative elongation factor (NELF). Here ...Gene regulation involves activation of RNA polymerase II (Pol II) that is paused and bound by the protein complexes DRB sensitivity-inducing factor (DSIF) and negative elongation factor (NELF). Here we show that formation of an activated Pol II elongation complex in vitro requires the kinase function of the positive transcription elongation factor b (P-TEFb) and the elongation factors PAF1 complex (PAF) and SPT6. The cryo-EM structure of an activated elongation complex of Sus scrofa Pol II and Homo sapiens DSIF, PAF and SPT6 was determined at 3.1 Å resolution and compared to the structure of the paused elongation complex formed by Pol II, DSIF and NELF. PAF displaces NELF from the Pol II funnel for pause release. P-TEFb phosphorylates the Pol II linker to the C-terminal domain. SPT6 binds to the phosphorylated C-terminal-domain linker and opens the RNA clamp formed by DSIF. These results provide the molecular basis for Pol II pause release and elongation activation.
履歴
登録2018年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / Item: _em_sample_support.grid_type
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RPB1
B: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
C: RNA polymerase II subunit C
D: RNA polymerase II subunit D
E: RNA polymerase II subunit E
F: RNA polymerase II subunit F
G: RNA polymerase II subunit G
H: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3
I: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9
J: RPB10
K: RPB11
L: RPB12
M: Transcription elongation factor SPT6,Transcription elongation factor SPT6,Transcription elongation factor SPT6
N: Non-template DNA
P: RNA
Q: CTR9,RNA polymerase-associated protein CTR9 homolog,RNA polymerase-associated protein CTR9 homolog
T: Template DNA
U: LEO1,LEO1,RNA polymerase-associated protein LEO1
V: PAF1,RNA polymerase II-associated factor 1 homolog,RNA polymerase II-associated factor 1 homolog
W: WD repeat-containing protein 61
X: CDC73
Y: Transcription elongation factor SPT4
Z: Transcription elongation factor SPT5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,208,87033
ポリマ－1,208,25723
非ポリマー61310
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area83350 Å2
ΔGint-498 kcal/mol
Surface area200390 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 9種, 9分子 AHJKLQUVW

#1: タンパク質 RPB1


分子量: 217610.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: I3LJR4*PLUS, DNA-directed RNA polymerase
#8: タンパク質 DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3


分子量: 17162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: I3LCB2
#10: タンパク質 RPB10


分子量: 7655.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus
#11: タンパク質 RPB11


分子量: 13310.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: F1RKE4
#12: タンパク質 RPB12


分子量: 7018.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: I3LN51
#16: タンパク質 CTR9,RNA polymerase-associated protein CTR9 homolog,RNA polymerase-associated protein CTR9 homolog / SH2 domain-binding protein 1


分子量: 125713.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTR9, KIAA0155, SH2BP1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6PD62
#18: タンパク質 LEO1,LEO1,RNA polymerase-associated protein LEO1 / Replicative senescence down-regulated leo1-like protein


分子量: 84875.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LEO1, RDL / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8WVC0
#19: タンパク質 PAF1,RNA polymerase II-associated factor 1 homolog,RNA polymerase II-associated factor 1 homolog / hPAF1 / Pancreatic differentiation protein 2


分子量: 67031.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAF1, PD2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8N7H5
#20: タンパク質 WD repeat-containing protein 61 / Meiotic recombination REC14 protein homolog / SKI8 homolog / Ski8


分子量: 33617.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR61 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9GZS3

-
DNA-directed RNA polymerase ... , 2種, 2分子 BI

#2: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta


分子量: 134041.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: I3LGP4, DNA-directed RNA polymerase
#9: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9 / RNA polymerase II subunit B9 / DNA-directed RNA polymerase II subunit I / RNA polymerase II 14.5 ...RNA polymerase II subunit B9 / DNA-directed RNA polymerase II subunit I / RNA polymerase II 14.5 kDa subunit / RPB14.5


分子量: 14541.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: P60899

-
RNA polymerase II subunit ... , 5種, 5分子 CDEFG

#3: タンパク質 RNA polymerase II subunit C


分子量: 31439.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: I3LCH3
#4: タンパク質 RNA polymerase II subunit D


分子量: 16331.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: A0A287ADR4
#5: タンパク質 RNA polymerase II subunit E


分子量: 24644.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: I3LSI7
#6: タンパク質 RNA polymerase II subunit F


分子量: 14477.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: F1SKN8
#7: タンパク質 RNA polymerase II subunit G


分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: Thymus / 参照: UniProt: I3LJZ9

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Transcription elongation factor ... , 3種, 3分子 MYZ

#13: タンパク質 Transcription elongation factor SPT6,Transcription elongation factor SPT6,Transcription elongation factor SPT6 / hSPT6 / Histone chaperone suppressor of Ty6 / Tat-cotransactivator 2 protein / Tat-CT2 protein


分子量: 198992.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT6H, KIAA0162, SPT6H / プラスミド: 438C / 詳細 (発現宿主): His6-MBP / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q7KZ85
#22: タンパク質 Transcription elongation factor SPT4 / hSPT4 / DRB sensitivity-inducing factor 14 kDa subunit / DSIF p14 / DRB sensitivity-inducing factor ...hSPT4 / DRB sensitivity-inducing factor 14 kDa subunit / DSIF p14 / DRB sensitivity-inducing factor small subunit / DSIF small subunit


分子量: 13508.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT4H1, SPT4H, SUPT4H / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P63272
#23: タンパク質 Transcription elongation factor SPT5 / hSPT5 / DRB sensitivity-inducing factor 160 kDa subunit / DSIF p160 / DRB sensitivity-inducing ...hSPT5 / DRB sensitivity-inducing factor 160 kDa subunit / DSIF p160 / DRB sensitivity-inducing factor large subunit / DSIF large subunit / Tat-cotransactivator 1 protein / Tat-CT1 protein


分子量: 121145.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT5H, SPT5, SPT5H / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O00267

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 NT

#14: DNA鎖 Non-template DNA


分子量: 14932.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#17: DNA鎖 Template DNA


分子量: 14672.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
RNA鎖 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 PX

#15: RNA鎖 RNA


分子量: 14843.892 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#21: タンパク質・ペプチド CDC73


分子量: 1379.692 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

-
非ポリマー , 2種, 10分子

#24: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#25: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1RNA Polymerase II-DSIF-PAF-SPT6 elongation complex (EC*)COMPLEX#1-#21, #230MULTIPLE SOURCES
2RNA Polymerase IICOMPLEX#1-#9, #11, #10, #121NATURAL
3associated proteinsCOMPLEX#13, #16, #18, #23, #19-#221RECOMBINANT
4Nucleic acidsCOMPLEX#14-#15, #171RECOMBINANT
分子量値: 1.257 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Homo sapiens (ヒト)9606
34synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
24synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 10s wait prior to blotting, blotting 8.5s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
13RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 374964 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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