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- PDB-6gjs: Human NBD1 of CFTR in complex with nanobodies D12 and T4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gjs
タイトルHuman NBD1 of CFTR in complex with nanobodies D12 and T4
要素
  • Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
  • Nanobody D12
  • Nanobody T4
キーワードIMMUNE SYSTEM / Cystic Fibrosis / CFTR / nanobodies / thermal stabilization / conformational dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / amelogenesis ...positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / amelogenesis / chloride channel inhibitor activity / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / Golgi-associated vesicle membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / cholesterol transport / membrane hyperpolarization / vesicle docking involved in exocytosis / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / chloride channel regulator activity / chloride transmembrane transporter activity / sperm capacitation / chloride channel activity / cholesterol biosynthetic process / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of exocytosis / chloride channel complex / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / cellular response to forskolin / cellular response to cAMP / chloride transmembrane transport / response to endoplasmic reticulum stress / isomerase activity / establishment of localization in cell / PDZ domain binding / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Late endosomal microautophagy / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / recycling endosome / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / recycling endosome membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / apical plasma membrane / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site ...: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Sigoillot, M. / Overtus, M. / Grodecka, M. / Scholl, D. / Garcia-Pino, A. / Laeremans, T. / He, L. / Pardon, E. / Hildebrandt, E. / Urbatsch, I. ...Sigoillot, M. / Overtus, M. / Grodecka, M. / Scholl, D. / Garcia-Pino, A. / Laeremans, T. / He, L. / Pardon, E. / Hildebrandt, E. / Urbatsch, I. / Steyaert, J. / Riordan, J.R. / Govaerts, C.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Domain-interface dynamics of CFTR revealed by stabilizing nanobodies.
著者: Sigoillot, M. / Overtus, M. / Grodecka, M. / Scholl, D. / Garcia-Pino, A. / Laeremans, T. / He, L. / Pardon, E. / Hildebrandt, E. / Urbatsch, I. / Steyaert, J. / Riordan, J.R. / Govaerts, C.
履歴
登録2018年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
B: Nanobody D12
C: Nanobody T4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8436
ポリマ－57,2873
非ポリマー5563
水7,674426
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area20090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.200, 41.600, 99.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP- ...ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel


分子量: 25525.408 Da / 分子数: 1 / 変異: del405-435 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFTR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q20BJ8, UniProt: P13569*PLUS, EC: 3.6.3.49

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抗体 , 2種, 2分子 BC

#2: 抗体 Nanobody D12


分子量: 16273.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 Nanobody T4


分子量: 15488.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 3種, 429分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 426 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M SPG pH 4.0, 25 % PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→42.6 Å / Num. obs: 39029 / % possible obs: 98.61 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 29.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07603 / Rrim(I) all: 0.08915 / Net I/σ(I): 11.82
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.584 / Rrim(I) all: 0.6811

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BBO

2bbo


解像度: 1.95→42.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9567 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9404 / SU R Cruickshank DPI: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.153 / SU Rfree Blow DPI: 0.136 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.132
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2123 1952 5 %RANDOM
Rwork0.1773 ---
obs0.1791 39026 98.61 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.014 Å20 Å2-0.7952 Å2
2---3.5327 Å20 Å2
3---1.5188 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.255 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.95→42.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3492 0 33 429 3954
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013586HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.124862HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1245SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes85HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes542HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3586HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.53
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.41
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion480SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4468SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2912 139 5.03 %
Rwork0.2407 2627 -
all0.2433 2766 -
obs--98.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9493-0.38110.2961.11470.12231.0823-0.04650.1844-0.0316-0.08370.02480.0356-0.10440.0840.0217-0.01-0.05750.0002-0.0776-0.0006-0.06623.96216.219830.2296
21.53380.0671-0.58430.2705-1.11122.12280.0770.11750.0280.04430.1023-0.0093-0.07640.051-0.1793-0.0257-0.08470.03490.1124-0.0616-0.176440.980310.47229.5925
32.058-0.267-0.92041.25620.42570.7822-0.065-0.11870.0889-0.00630.09320.036-0.0366-0.0361-0.0281-0.06080.0129-0.027-0.00860.03-0.021737.241412.5451.2213
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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