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- PDB-6gis: Structural basis of human clamp sliding on DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gis
タイトルStructural basis of human clamp sliding on DNA
要素
  • DNA (5'-D(P*AP*TP*AP*CP*GP*AP*TP*GP*GP*G)-3')
  • DNA (5'-D(P*CP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*TP*AP*T)-3')
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Structural analysis human PCNA DNA complex sliding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / translesion synthesis / mismatch repair / response to cadmium ion / estrous cycle / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / liver regeneration / Translesion synthesis by POLI / replication fork / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / nuclear estrogen receptor binding / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / receptor tyrosine kinase binding / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Proliferating cell nuclear antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者De March, M. / Merino, N. / Barrera-Vilarmau, S. / Crehuet, R. / Onesti, S. / Blanco, F.J. / De Biasio, A.
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis of human PCNA sliding on DNA.
著者: De March, M. / Merino, N. / Barrera-Vilarmau, S. / Crehuet, R. / Onesti, S. / Blanco, F.J. / De Biasio, A.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Structure of p15(PAF)-PCNA complex and implications for clamp sliding during DNA replication and repair.
著者: De Biasio, A. / de Opakua, A.I. / Mortuza, G.B. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Delgado, S. / Gil-Carton, D. / Luque, I. / Diercks, T. / Bernado, P. ...著者: De Biasio, A. / de Opakua, A.I. / Mortuza, G.B. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Delgado, S. / Gil-Carton, D. / Luque, I. / Diercks, T. / Bernado, P. / Montoya, G. / Blanco, F.J.
履歴
登録2018年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2018年5月30日ID: 5L7C
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年10月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / cell / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_conf / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id ..._atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _cell.Z_PDB / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_src_syn.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: DNA (5'-D(P*AP*TP*AP*CP*GP*AP*TP*GP*GP*G)-3')
E: DNA (5'-D(P*CP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*TP*AP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8915
ポリマ－92,8915
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5060 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area33810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.189, 180.189, 76.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSAA1 - 2542 - 255
21LYSLYSBB1 - 2542 - 255
12PROPROAA1 - 2532 - 254
22PROPROCC1 - 2532 - 254
13PROPROBB1 - 2532 - 254
23PROPROCC1 - 2532 - 254

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28933.893 Da / 分子数: 3 / 変異: H from His tag / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*TP*AP*CP*GP*AP*TP*GP*GP*G)-3')


分子量: 3109.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*TP*AP*T)-3')


分子量: 2979.968 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 11% PEG 3350 0.1M Sodium acetate ph 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.82→90.09 Å / Num. obs: 22331 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.82→2.97 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4D2G

4d2g


解像度: 2.82→90.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.851 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / SU B: 40.337 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.425
詳細: STRUCTURE REFINED USING NCS COSTRAINTS, BABINET CORRECTION AND TLS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2838 1134 5.1 %RANDOM
Rwork0.24657 ---
obs0.24846 21184 99.59 %-
原子変位パラメータBiso mean: 64.618 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20.08 Å20 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3----0.5 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.82→90.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5293 410 0 40 5743
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0195826
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.025244
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8181.9068000
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.455311980
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1475738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.11924.727165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.27415835
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4041515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2965
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.026374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6034.9972970
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6044.9972969
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.7437.4973702
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.7427.4973703
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5847.3572856
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5717.3542855
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.68711.0614299
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.1655.7726229
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.14355.7556228
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A249940.09
12B249940.09
21A247720.08
22C247720.08
31B244180.08
32C244180.08
LS精密化 シェル解像度: 2.82→2.893 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 87 -
Rwork0.258 1570 -
obs--99.88 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 60.8133 Å / Origin y: 69.9521 Å / Origin z: 60.6321 Å
111213212223313233
T0.1913 Å2-0.0809 Å2-0.03 Å2-0.1366 Å20.0326 Å2--0.0337 Å2
L0.0363 °20.0718 °20.015 °2-0.1509 °20.0302 °2--0.0065 °2
S0.0224 Å °-0.0145 Å °0.0236 Å °0.0825 Å °-0.0249 Å °0.0432 Å °0.0177 Å °-0.0111 Å °0.0026 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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